Soru

Zorluk: Çok zorOksidatif Fosforilasyon ve Kemiozmotik Teori

Peter Mitchell tarafından ileri sürülen Kemiozmotik Teori ve Paul Boyer'in 'Bağlanma Değişim Mekanizması' (Binding Change Mechanism) prensipleri çerçevesinde, mitokondriyal F1FoF_1F_o-ATP sentaz enziminin moleküler işleyişi ve enerji dönüşüm verimliliği ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

  1. FoF_o ünitesindeki cc-halkasını oluşturan alt birim sayısı, bir tam dönüş (360360^\circ) için gereken proton sayısını belirlediğinden; bu alt birim sayısı azaldıkça sentezlenen her bir ATP başına düşen proton maliyeti azalır ve enzimatik verimlilik artar.Cevap
  2. B
    Merkezi γ\gamma sapının 120120^\circ'lik her bir dönüşü, F1F_1 sektöründe bulunan üç adet β\beta alt biriminin tamamının eş zamanlı olarak 'Sıkı' (TT) konformasyona geçmesini ve ATP sentezini gerçekleştirmesini sağlar.
  3. C
    Kemiozmotik eşleşmede proton-motif kuvvetin (Δp\Delta p) temel bileşeni olan membran potansiyeli (Δψ\Delta \psi), ATP sentezi için gerekli enerjinin tamamını sağlarken, pH gradyanı (ΔpH\Delta pH) sadece ATP/ADP translokaz aktivitesinde rol oynar.
  4. D
    F1F_1 ünitesindeki β\beta alt birimlerinin 'Gevşek' (LL) konformasyonu, nükleotidlere karşı en düşük afiniteye sahip olan ve sentezlenen ATP'nin enzimden salındığı evredir.
  5. E
    Protonlar, intermembran aralıktan matrikse geçiş sırasında FoF_o ünitesindeki 'a' alt birimi içerisinde bulunan kesintisiz bir kanaldan doğrudan geçerler ve cc-halkasındaki amino asit kalıntılarıyla etkileşime girmezler.

Cevap

ATP sentazın verimliliği, FoF_o sektöründeki cc-halkasını oluşturan alt birim sayısına bağlıdır; bu sayı ne kadar azsa, tam bir dönüş (360360^\circ) sonucu üretilen 3 ATP için o kadar az proton harcanır.
Doğru ifadeye göre, ATP sentazın cc-halkasını oluşturan alt birim sayısı, enzimin enerji verimliliğini doğrudan belirler. Enzim, tam bir tur (360360^\circ) döndüğünde yapısındaki üç β\beta alt birimi aracılığıyla her zaman 3 molekül ATP sentezler. Ancak bu tam dönüşü gerçekleştirmek için gereken proton sayısı, cc-halkasındaki alt birim sayısına eşittir. Bu nedenle, cc-alt birim sayısı az olan canlılarda (örneğin omurgalı mitokondrileri), aynı miktar ATP sentezi için daha az proton gradyanı harcanır, bu da biyolojik sistemin daha verimli çalışmasını sağlar.

Adım Adım Çözüm

1
Kemiozmotik eşleşme ve rotasyonel kataliz prensibini hatırla.
ATP sentazın FoF_o ünitesi proton akışıyla döner, bu dönüş F1F_1 ünitesindeki β\beta alt birimlerinde konformasyonel değişikliklere yol açar.
Enerji dönüşümünün fiziksel temelini anlamak için.
2
Bağlanma Değişim Mekanizması'nı (Boyer) analiz et.
Üç β\beta alt birimi her an farklı fazdadır (L, T, O). Tam bir 360360^\circ dönüşte her alt birim bu üç fazdan birer kez geçer ve toplamda 3 ATP sentezlenir.
Stokiyometrik ilişkiyi kurmak için (1 tam dönüş = 3 ATP).
3
cc-halkası alt birim sayısının etkisini değerlendir.
Her bir cc alt birimi, bir protonun taşınmasıyla cc-halkasını belli bir açıyla döndürür. Eğer c=12c=12 ise, 360360^\circ için 12 proton gerekir. Eğer c=9c=9 ise, 9 proton gerekir.
Proton maliyetini hesaplamak için.
4
Enzimatik verimliliği karşılaştır.
Sentezlenen 3 ATP için gereken proton sayısı nn ise, H+H^+/ATP oranı n/3n/3 olur. nn (yani cc-alt birim sayısı) küçüldükçe oran küçülür, verimlilik artar.
Doğru önermeyi doğrulamak için.

Anahtar Kavram

Rotasyonel Kataliz ve Stokiyometrik Verimlilik

İpuçları

1
ATP sentazın tam bir tur dönmesi sonucunda daima 3 ATP üretildiğini düşünün.
2
Bir tam tur için gereken proton sayısı cc-halkasındaki alt birim sayısına bağlıdır. Bu durum verimliliği nasıl etkiler?
3
Omurgalılarda cc sayısı 8, mayada 10'dur. Omurgalı mitokondrisinin daha verimli olmasının nedeni budur.

Daha Fazla Pratik

ATP sentazın rotasyonel hızını etkileyen diğer faktörleri ve uncoupler proteinlerin (UCP) bu süreci nasıl 'kısa devre' yaptığını inceleyebilirsiniz.

Alternatif Yöntem

Proton/ATP oranını (c/3c/3) hesaplayarak seçenekleri değerlendirebilirsiniz. cc sayısı azaldıkça bir ATP başına düşen proton ihtiyacı azalır.
Tahmini Süre:3m 0s
Bu soruyu puanla