Bir enzimin katalitik aktivitesini inceleyen bir araştırmacı, eklediği bir inhibitörün enz… — TUS - Tıpta Uzmanlık Sınavı

Bir enzimin katalitik aktivitesini inceleyen bir araştırmacı, eklediği bir inhibitörün enzimin aktif bölgesi dışında bir yere bağlandığını ve substrat miktarındaki artışın bu engellemeyi ortadan kaldıramadığını fark etmiştir. Bu gözleme göre, inhibitör varlığında enzimin kinetik sabitleri ( $K_m$ ve $V_{max}$ ) nasıl etkilenir?

$K_m$ değişmez, $V_{max}$ azalırCevap
B
$K_m$ artar, $V_{max}$ değişmez
C
$K_m$ azalır, $V_{max}$ azalır
D
$K_m$ artar, $V_{max}$ azalır
E
$K_m$ değişmez, $V_{max}$ artar

Cevap

K_m

değerinin değişmediği ve

V_{max}

değerinin azaldığı seçenek doğrudur.

Soruda tanımlanan özellikler (aktif bölge dışına bağlanma ve substratla geri döndürülememe) klasik non-kompetitif inhibisyonu işaret eder. Bu inhibisyon türünde inhibitör enzimin katalitik kapasitesini azalttığı için

V_{max}

düşer, ancak substratın bağlanma bölgesini etkilemediği için

K_m

sabit kalır.

Adım Adım Çözüm

İnhibisyon mekanizmasının belirlenmesi

Non-kompetitif inhibisyon

İnhibitörün aktif bölge dışına bağlanması ve substrat artışıyla inhibisyonun geri döndürülememesi non-kompetitif (yarışmalı olmayan) inhibisyonu tanımlar.

K_m

(Michaelis sabiti) üzerindeki etkinin değerlendirilmesi

K_m

değişmez

İnhibitör substratla aynı bölgeye (aktif bölge) bağlanmadığı için enzimin substrata olan ilgisi (afinitesi) etkilenmez.

V_{max}

(Maksimum hız) üzerindeki etkinin değerlendirilmesi

V_{max}

azalır

İnhibitör enzimin katalitik verimliliğini düşürür ve aktif enzim konsantrasyonunu azalttığı için reaksiyonun ulaşabileceği maksimum hızı düşürür.

Anahtar Kavram

Non-kompetitif (yarışmalı olmayan) inhibisyonda inhibitör allosterik bir bölgeye bağlanarak

V_{max}

değerini düşürürken,

K_m

değerini etkilemez.

Soru

Cevap

Adım Adım Çözüm

Anahtar Kavram

Sık Yapılan Hatalar

Konular

Bu konudan daha fazla soru