Enzimler

10 questions

Question 1Question

Aşağıda enzimatik reaksiyonların gerçekleştiği ortamlarda yapılan bazı değişiklikler (durumlar) ile bu değişikliklerin reaksiyon hızı ve enzim yapısı üzerindeki sonuçları (etkiler) verilmiştir. Sol sütundaki durumlar ile sağ sütundaki etkileri doğru olacak şekilde eşleştiriniz.

Click a left item, then click its matching right item

Items

Enzim ve substrat miktarının sabit tutulduğu bir deney tüpünde, sıcaklığın 55C55^\circ\text{C}'ye çıkarılıp bir süre bekletildikten sonra tekrar 35C35^\circ\text{C}'ye düşürülmesi
Sınırlı miktarda substrat içeren bir reaksiyon ortamına, sürekli olarak serbest enzim ilave edilmesi
Hücrede sentezlenen ve aktifleşebilmek için magnezyum iyonuna (Mg2+Mg^{2+}) ihtiyaç duyan bir apoenzimin bulunduğu ortama sadece BB grubu vitamini ilave edilmesi
Substrat derişiminin sürekli artırıldığı bir ortamda, reaksiyon ortamındaki su oranının %18\%18'den %12\%12'ye indirilmesi

Matches

Show answer & explanation

Answer

Birinci durum (yüksek sıcaklık ve soğutma), protein yapısının kalıcı olarak bozulmasıyla (denatürasyon); ikinci durum (sınırlı substrata enzim eklenmesi), substratın bitmesiyle reaksiyonun durmasıyla; üçüncü durum (metal yerine vitamin eklenmesi), apoenzimin özgül yardımcı kısmı (kofaktör) olmadan aktifleşememesiyle; dördüncü durum (su oranının düşürülmesi), su oranının %15\%15'in altına inmesiyle enzim aktivitesinin durmasıyla eşleşmelidir.
Doğru eşleştirmede; 55C55^\circ\text{C}'den 35C35^\circ\text{C}'ye soğutulan enzimin denatüre olduğu için çalışmaması aktif merkezin üç boyutlu yapısının bozulmasıyla; sınırlı substrata enzim eklenmesi substratın bitmesiyle reaksiyonun sıfırlanıp ürünün sabit kalmasıyla; magnezyum gerektiren apoenzime vitamin eklenmesi kofaktör eksikliğinden holoenzimin oluşamamasıyla; su oranının %12\%12'ye indirilmesi ise difüzyon ortamının yetersizliği nedeniyle enzimlerin çalışamamasıyla eşleşir.

Step-by-Step Solution

1
Sıcaklık değişiminin enzim yapısına etkisini analiz etmek
Yüksek sıcaklık (55C55^\circ\text{C}) enzimlerin protein yapısını geri dönüşümsüz bozar. Sıcaklık 35C35^\circ\text{C}'ye indirilse dahi yapı bozulduğu için reaksiyon gerçekleşmez.
Proteinlerin yüksek sıcaklıkta denatüre olması genel bir biyokimyasal kuraldır.
2
Sınırlı substrat varlığında enzim eklenmesinin sonucunu belirlemek
Sınırlı substrat içeren ortama enzim eklenmesi reaksiyonu bir süre hızlandırsa da substrat tükendiğinde reaksiyon durur ve toplam ürün miktarı sabitlenir.
Tepkimeye girecek substrat kalmadığında enzimlerin katalizleyeceği bir reaksiyon kalmaz.
3
Apoenzim-yardımcı kısım ilişkisini değerlendirmek
Mg2+Mg^{2+} iyonu gerektiren apoenzim vitamin eklenmesiyle aktifleşemez. Holoenzim oluşamaz ve reaksiyon başlamaz.
Her apoenzim kendine özgü bir yardımcı kısım (kofaktör veya koenzim) ile çalışır.
4
Su oranının enzim aktivitesine etkisini incelemek
Su oranının %18\%18'den %12\%12'ye düşmesi, enzimin çalışması için gereken %15\%15 eşik değerinin altında kalmasına ve reaksiyonun durmasına neden olur.
Yetersiz su oranında enzim ve substratların hareket edip karşılaşmasını sağlayan sıvı difüzyon ortamı oluşamaz.

Key Concept

Enzimlerin yapısı ve çalışmasını etkileyen faktörler
Estimated Time:2m 0s
Question 2Question

Enzimatik bir reaksiyonda, reaksiyon ortamının koşullarındaki değişimlerin reaksiyon hızı ve enzim-substrat etkileşimi üzerindeki etkilerini incelemek amacıyla bir deney tasarlanmıştır. Bu deneyde elde edilen bulgular şunlardır:

* Sıcaklık 60C60^\circ\text{C}'ye çıkarıldığında reaksiyon tamamen durmuş, sıcaklık tekrar optimum düzeye (35C35^\circ\text{C}) getirildiğinde ise reaksiyonun yeniden başlamadığı gözlenmiştir.
* Ortama enzim aktivitesini artıran bir kofaktör (Mg2+Mg^{2+}) eklendiğinde, tepkimenin başlaması için gereken aktivasyon enerjisi miktarının azaldığı ancak reaksiyonun serbest enerji değişiminin (ΔG\Delta G) sabit kaldığı belirlenmiştir.
* Substrat miktarı sürekli artırılırken, sınırlı miktarda enzim içeren ortama reaksiyon hızını azaltan reversibl (tersinir) bir inhibitör eklenmiş ve bir süre sonra reaksiyon hızının maksimum seviyeye ulaşabildiği gözlenmiştir.

Buna göre, bu deneysel bulgularla ilgili olarak ileri sürülen;

I. Yüksek sıcaklık, enzimin üç boyutlu yapısını bozarak aktif merkezinin substrat ile anahtar-kilit uyumu göstermesini engellemiştir ancak peptid bağlarını yıkmamıştır.
II. Mg2+Mg^{2+} kofaktörü, reaksiyonun başlaması için gereken aktivasyon enerjisini düşürerek tepkimenin yönünü ve dengesini değiştirmiştir.
III. Kullanılan reversibl inhibitör, enzimin aktif merkezine substrat ile yarışmalı (kompetitif) olarak bağlandığı için yüksek substrat derişiminde inhibisyon etkisi ortadan kalkmıştır.

ifadelerinden hangileri doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: I ve III

Answer

I ve III
Doğru yanıt olan 'I ve III' seçeneği, yüksek sıcaklıkta enzimlerin üç boyutlu (tersiyer) yapısının bozulup peptit bağlarının korunduğunu ve yarışmalı inhibitörlerin etkisinin yüksek substrat derişimiyle baskılanarak reaksiyonun maksimum hıza ulaşabileceğini doğru bir şekilde ifade eder.

Step-by-Step Solution

1
Birinci bulguyu analiz etmek.
Sıcaklığın 60C60^\circ\text{C}'ye çıkarılması enzimin üç boyutlu yapısını geri dönüşümsüz olarak bozmuştur (denatürasyon). Bu durum aktif merkezin yapısını değiştirerek substratın bağlanmasını engeller. Ancak denatürasyon sırasında yalnızca hidrojen bağları ve zayıf etkileşimler kopar; kovalent peptit bağları korunur. Dolayısıyla birinci öncül doğrudur.
Sıcaklığın protein yapılı enzimler üzerindeki yapısal etkilerini belirlemek.
2
İkinci bulguyu analiz etmek.
Enzimler ve kofaktörler reaksiyonun başlaması için gerekli olan aktivasyon enerjisini düşürür. Ancak reaksiyonun yönünü, kimyasal dengesini (denge sabitini) veya net serbest enerji değişimini (ΔG\Delta G) kesinlikle değiştiremezler. Bu nedenle ikinci öncül yanlıştır.
Enzimlerin ve yardımcı kısımların termodinamik parametreler üzerindeki etkilerini değerlendirmek.
3
Üçüncü bulguyu analiz etmek.
Sınırlı enzim bulunan bir ortamda, ortama reversibl bir inhibitör eklendiğinde reaksiyon hızının substrat artışıyla tekrar maksimum seviyeye ulaşabilmesi, inhibitörün aktif merkeze substratla yarışmalı (kompetitif) olarak bağlandığını gösterir. Substrat derişimi çok yüksek düzeye ulaştığında, enzimlerin aktif merkezine inhibitör yerine substratın bağlanma olasılığı artar ve inhibisyon etkisi ortadan kalkar. Dolayısıyla üçüncü öncül doğrudur.
İnhibitör tiplerinin enzim kinetiği ve substrat derişimi ile ilişkisini saptamak.

Key Concept

Enzimlerin yapısı, denatürasyon, kofaktörlerin işlevi, inhibitör tipleri (yarışmalı inhibitör) ve enzimlerin reaksiyon kinetiği/termodinamiği üzerindeki etkileri.
Estimated Time:2m 30s
Question 3Question

Enzimlerin yapısını oluşturan kısımlar ile bu kısımlara ait temel özelliklerin doğru bir şekilde eşleştirilmesi gerekmektedir.

Buna göre, sol sütundaki enzim kısımlarını sağ sütundaki doğru açıklamalarıyla eşleştiriniz.

Click a left item, then click its matching right item

Items

Apoenzim
Kofaktör
Koenzim
Holoenzim

Matches

Show answer & explanation

Answer

Apoenzim, enzimin substratı tanıyan protein kısmıyla; kofaktör, metal iyonları gibi inorganik yardımcı kısımla; koenzim, vitaminler gibi organik yardımcı kısımla; holoenzim ise aktif tam enzim yapısıyla eşleşir.
Apoenzim, enzimin proteinden oluşan kısmı olup substratın tanınmasını sağlar. Kofaktör, inorganik mineral veya metal iyonlarından oluşan yardımcı kısımdır. Koenzim, vitamin gibi organik moleküllerden oluşan yardımcı kısımdır. Holoenzim ise apoenzim ile yardımcı kısmın bir araya gelerek oluşturduğu tam ve aktif enzimdir.

Step-by-Step Solution

1
Apoenzim tanımını belirleme
Apoenzim proteinden yapılmıştır ve substratı tanır, bu yüzden enzimin proteinden yapılmış ana kısmı açıklamasıyla eşleşir.
Enzimlerin protein yapılı ana kısmına apoenzim denir.
2
Yardımcı kısımların inorganik ve organik ayrımını yapma
İnorganik yardımcı kısım olan mineral iyonları kofaktör; organik yardımcı kısım olan vitaminler ise koenzim ile eşleşir.
Enzimin çalışması için gereken yardımcı kısımlar kimyasal yapılarına göre sınıflandırılır.
3
Holoenzim yapısını belirleme
Apoenzim ve yardımcı kısmın bir araya gelmesiyle oluşan bütünsel yapı holoenzim açıklamasıyla eşleşir.
Aktif haldeki bileşik enzime holoenzim adı verilir.

Key Concept

Bileşik enzimlerin yapısı ve kısımlarının görevleri
Estimated Time:1m 30s
Question 4Question

Enzimlerin genel özellikleri ile ilgili,

I. Başlamış bir tepkimenin aktivasyon enerjisini düşürerek tepkimeyi hızlandırırlar.
II. Tepkime sonunda kimyasal yapıları değişmeden çıkarak tekrar kullanılabilirler.
III. Gerçekleşecek olan bir tepkimenin yönünü belirlerler.

ifadelerinden hangileri doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: I ve II

Answer

I ve II
Doğru yanıt olan seçenek, enzimlerin aktivasyon enerjisini düşürerek tepkimeyi hızlandırdığı (I) ve tepkimelerden yapısal olarak değişmeden çıkarak tekrar tekrar kullanılabileceği (II) bilgilerini içerir. Enzimler tepkimenin yönünü belirlemezler.

Step-by-Step Solution

1
Birinci öncülün doğruluğunu kontrol etme.
Doğru.
Enzimler, reaksiyonların gerçekleşmesi için aşılması gereken aktivasyon enerjisi engelini düşürür ve tepkime hızını artırırlar.
2
İkinci öncülün doğruluğunu kontrol etme.
Doğru.
Enzimler tepkimeye girdikleri gibi çıkarlar. Kimyasal yapıları bozulmadığı için aynı tepkime türünde tekrar tekrar kullanılabilirler.
3
Üçüncü öncülün doğruluğunu kontrol etme.
Yanlış.
Enzimler gerçekleşecek bir tepkimenin yönünü (ürünlere mi yoksa reaktiflere mi doğru olacağını) belirleyemez veya değiştiremezler. Tepkime yönü serbest enerji dengelerine bağlıdır.

Key Concept

Enzimlerin aktivasyon enerjisini düşürme, tepkimeyi hızlandırma ve yapısal olarak değişmeden çıkma özellikleri.
Question 5Question

Enzimlerin yapısına ve işlevine ait bazı temel kavramlar ile bu kavramların açıklamaları aşağıda karışık olarak verilmiştir. Buna göre, sol sütundaki kavramlar ile sağ sütundaki açıklamaları doğru olacak şekilde eşleştiriniz.

Click a left item, then click its matching right item

Items

Aktivasyon Enerjisi
Kofaktör
Apoenzim
Substrat

Matches

Show answer & explanation

Answer

Aktivasyon enerjisi tepkimenin başlaması için gereken en düşük enerjiyle, kofaktör bileşik enzimin inorganik yardımcı kısmıyla, apoenzim protein yapılı kısımla ve substrat ise enzimin etki ettiği maddeyle eşleşir.
Aktivasyon enerjisi bir kimyasal tepkimenin başlayabilmesi için gerekli olan en düşük enerji miktarıdır; kofaktör bileşik enzimin yapısında bulunan ve protein olmayan inorganik yardımcı kısımdır; apoenzim bileşik enzimin protein yapılı olan ve substratı tanıyan kısmıdır; substrat ise enzimin etki ettiği ve aktif merkeze bağlanan başlangıç maddesidir.

Step-by-Step Solution

1
Aktivasyon enerjisi kavramının tanımını belirleme
Aktivasyon enerjisi, kimyasal tepkimenin başlayabilmesi için gereken en düşük enerji miktarını tanımlayan ifade ile eşleşir.
Her tepkimenin başlaması için bu minimum enerji engelinin aşılması gerekir.
2
Kofaktör kavramının tanımını belirleme
Kofaktör, bileşik enzimin yapısında yer alan ve protein yapılı olmayan inorganik yardımcı kısım (örneğin mineral) ile eşleşir.
Bileşik enzimlerin katalizör olarak görev yapabilmesi için yardımcı kısma ihtiyaçları vardır.
3
Apoenzim kavramının tanımını belirleme
Apoenzim, bileşik enzimin sadece protein yapılı olan ve substratı tanıyan aktif kısmı ile eşleşir.
Enzimin hangi substrata etki edeceğini protein yapılı olan apoenzim kısmı belirler.
4
Substrat kavramının tanımını belirleme
Substrat, enzimin doğrudan etki ettiği ve aktif merkeze bağlanan başlangıç maddesini tanımlayan ifade ile eşleşir.
Enzimler kendilerine özgü substratları etkileyerek ürüne dönüştürürler.

Key Concept

Enzimlerin Yapısı ve Çalışma Prensibi
Question 6Question

Enzimlerin çalışmasını etkileyen faktörlerden biri olan sıcaklık ile ilgili,

I. Optimum sıcaklık değerinin üzerine çıkılması, enzimin üç boyutlu yapısını bozarak geri dönüşümsüz olarak inaktif olmasına neden olur.
II. Sıcaklığın minimum değerin altına düşürülmesi, enzimin protein yapısını bozmaz ancak kinetik enerjinin azalmasından dolayı reaksiyon hızını sıfıra indirir.
III. Düşük sıcaklıkta bekletildikten sonra sıcaklığı optimum düzeye getirilen bir enzim, tekrar katalizör olarak çalışabilir.

ifadelerinden hangileri doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: I, II ve III

Answer

Sıcaklığın enzim aktivitesi üzerindeki etkileri ile ilgili verilen I, II ve III numaralı ifadelerin tamamı doğrudur.
Verilen üç ifade de biyolojik açıdan doğrudur. Enzimler protein yapılı olduklarından yüksek sıcaklıkta denatüre olurken (I), düşük sıcaklıkta yapıları bozulmaz ancak kinetik enerji yetersizliği nedeniyle çalışamazlar (II) ve sıcaklık optimuma yükseltildiğinde tekrar işlevsel hale gelirler (III). Bu durum tüm öncülleri içeren seçeneği doğru kılar.

Step-by-Step Solution

1
Birinci ifadenin doğruluğunu analiz etme
Optimum sıcaklığın üzerindeki yüksek sıcaklıklar, enzimin protein yapısındaki bağları yıkarak üç boyutlu yapısını geri dönüşümsüz şekilde bozar (denatürasyon). Bu nedenle birinci ifade doğrudur.
Yüksek sıcaklığın enzimin yapısı üzerindeki bozucu etkisini belirlemek.
2
İkinci ifadenin doğruluğunu analiz etme
Düşük sıcaklık (minimum değerin altı), protein yapısındaki kimyasal bağları koparmaz, bu yüzden enzimin yapısı bozulmaz. Fakat moleküllerin kinetik enerjisi çok azaldığı için enzim ve substrat karşılaşma sıklığı minimuma iner ve reaksiyon hızı sıfırlanır. Bu nedenle ikinci ifade doğrudur.
Düşük sıcaklığın enzim yapısı ve kinetik enerji üzerindeki etkisini değerlendirmek.
3
Üçüncü ifadenin doğruluğunu analiz etme
Düşük sıcaklıkta yapısı bozulmayan enzim, ortam sıcaklığı optimum değere yükseltildiğinde moleküllerin kinetik enerjisinin artmasıyla tekrar aktifleşerek çalışmaya başlar. Bu nedenle üçüncü ifade doğrudur.
Düşük sıcaklığın geri dönüşümlü (reversibl) etki gösterdiğini teyit etmek.

Key Concept

Sıcaklığın enzim yapısı (denatürasyon) ve reaksiyon hızı üzerindeki etkileri
Question 7Question

Bileşik enzimlerin (holoenzim) yapısını oluşturan kısımlar ile bu kısımların işlevsel veya yapısal özellikleri arasında doğrudan bir ilişki vardır. Aşağıda sol sütunda enzimlerin yapısıyla ilgili kavramlar, sağ sütunda ise bu kavramlara ait açıklamalar karışık olarak verilmiştir.

Buna göre, sol sütundaki kavramlar ile sağ sütundaki açıklamaları doğru bir şekilde eşleştiriniz.

Click a left item, then click its matching right item

Items

Apoenzim
Koenzim
Kofaktör
Aktif merkez

Matches

Show answer & explanation

Answer

Apoenzim protein kısmı ve substratı tanıma özelliğiyle; koenzim organik yardımcı kısımla; kofaktör inorganik mineral veya iyonlarla; aktif merkez ise substratın bağlandığı özel bölgeyle eşleşmelidir.
Apoenzim protein kısmı olarak substratı seçer; koenzim organik yardımcı kısımdır; kofaktör mineral gibi inorganik yardımcı kısımdır; aktif merkez ise enzimin substrata bağlandığı aktif bölgedir. Bu eşleştirmeler biyokimyasal tanımlarla tam olarak uyuşmaktadır.

Step-by-Step Solution

1
Apoenzim tanımını belirleme
Apoenzim, bileşik enzimlerin protein yapılı kısmıdır ve görevi substratı tanımaktır. Bu nedenle protein kısmı olan açıklama ile eşleşir.
Enzimin protein kısmının isimlendirilmesini ve işlevini ayırt etmek.
2
Koenzim tanımını belirleme
Koenzim, enzimin protein kısmına bağlanan vitamin gibi organik yapılı yardımcı kısımdır. Bu doğrultuda organik molekül açıklaması ile eşleşir.
Organik yardımcı kısımların adlandırılmasını bilmek.
3
Kofaktör tanımını belirleme
Kofaktör, enzimin çalışması için gerekli olan mineral gibi inorganik iyonları kapsayan kısımdır. İnorganik iyon açıklaması ile eşleşir.
İnorganik yardımcı kısımların adlandırılmasını bilmek.
4
Aktif merkez tanımını belirleme
Aktif merkez, enzimin substratına bağlandığı ve reaksiyonun doğrudan gerçekleştiği özel bölgedir. Substrata bağlanılan özel bölge açıklaması ile eşleşir.
Enzim üzerindeki katalitik bölgenin tanımını yapmak.

Key Concept

Enzimlerin Yapısı (Basit ve Bileşik Enzimler)
Estimated Time:1m 30s
Question 8Question

Enzimlerin çalışma mekanizmaları ve reaksiyon hızını etkileyen faktörlerle ilgili bazı kavramlar aşağıda verilmiştir. Bu kavramlar ile bu kavramlara ait açıklamaları doğru şekilde eşleştiriniz.

Click a left item, then click its matching right item

Items

Aktivasyon enerjisi
Substrat yüzeyi
İnhibitör madde
Aktivatör madde

Matches

Show answer & explanation

Answer

Aktivasyon enerjisi reaksiyonun başlaması için gereken minimum enerjiyle; substrat yüzeyi enzim-substrat temas alanının genişletilmesiyle; inhibitör madde reaksiyonu yavaşlatan veya durduran kimyasallarla; aktivatör madde ise reaksiyon hızını artıran maddelerle eşleşmektedir.
Verilen biyokimyasal kavramlar, enzimlerin çalışma mekanizmalarına ait doğru fiziksel ve kimyasal açıklamalarla eşleştirilmiştir. Aktivasyon enerjisi reaksiyonun başlaması için gereken minimum enerji; substrat yüzeyi enzimin substrata etki ettiği dış alan; inhibitör reaksiyonu durduran veya yavaşlatan kimyasal; aktivatör ise reaksiyon hızını artıran maddedir.

Step-by-Step Solution

1
Tepkimenin başlaması için gereken minimum enerji engelini tanımlayan kavram belirlenir.
Bu tanımın aktivasyon enerjisine karşılık geldiği görülür. Enzimler bu engeli düşürerek tepkimenin daha düşük enerji seviyesinde başlamasını sağlar.
Sol sütundaki 'Aktivasyon enerjisi' kavramı, sağ sütundaki minimum enerji engelini açıklayan ifadeyle eşleştirilir.
2
Enzimin etki ettiği maddenin dış temas alanı ile ilgili kavram incelenir.
Dış temas alanının substrat yüzeyi olduğu belirlenir. Enzimler substrata dış yüzeyinden etki etmeye başladığı için bu alanın genişlemesi birim zamandaki etkin çarpışma ve kompleks sayısını artırır.
Sol sütundaki 'Substrat yüzeyi' kavramı, sağ sütundaki dış temas alanı açıklamasıyla eşleştirilir.
3
Tepkimeyi yavaşlatan veya durduran kimyasal maddelerin çalışma prensibi analiz edilir.
Bu maddelerin inhibitörler olduğu tespit edilir. İnhibitörler aktif merkeze bağlanarak substratın bağlanmasını önleyebilir veya enzimin üç boyutlu yapısını bozabilir.
Sol sütundaki 'İnhibitör madde' kavramı, sağ sütundaki tepkime hızını azaltan veya durduran madde açıklamasıyla eşleştirilir.
4
Tepkimenin hızlanmasını sağlayan yardımcı kimyasal bileşikler veya iyonlar belirlenir.
Bu maddelerin aktivatörler olduğu görülür. Örneğin, bazı metal iyonları veya vitaminler enzimin aktifleşmesini sağlayarak tepkimeyi hızlandırır.
Sol sütundaki 'Aktivatör madde' kavramı, sağ sütundaki reaksiyon hızını artıran madde açıklamasıyla eşleştirilir.

Key Concept

Enzimlerin çalışma hızını etkileyen faktörler ve temel biyokimyasal kavramlar
Estimated Time:2m 0s
Question 9Question

Enzimlerin yapısı ve işleyişi ile ilgili aşağıda verilen kavramları, bu kavramlara ait doğru açıklamalarla eşleştiriniz.

Click a left item, then click its matching right item

Items

Apoenzim
Koenzim
Kofaktör
Aktif merkez

Matches

Show answer & explanation

Answer

Apoenzim seçeneği 'Enzimin sadece protein yapılı kısmı olup, hangi substrata etki edeceğini belirler' ifadesiyle; Koenzim seçeneği 'Bileşik enzimin yapısına katılan ve genellikle vitaminlerden oluşan organik yardımcı kısımdır' ifadesiyle; Kofaktör seçeneği 'Bileşik enzimin yapısına katılan Ca2+Ca^{2+} veya Mg2+Mg^{2+} gibi inorganik yardımcı kısımdır' ifadesiyle; Aktif merkez seçeneği ise 'Enzimin substratına geçici olarak bağlandığı ve tepkimenin gerçekleştiği özel bölgedir' ifadesiyle eşleşmelidir.
Doğru eşleştirmede; protein yapılı olan ve özgüllüğü belirleyen apoenzim ilgili açıklamayla, organik yardımcı kısım olan koenzim vitaminli açıklamayla, inorganik yardımcı kısım olan kofaktör mineral iyonlu açıklamayla ve substratın bağlandığı bölge olan aktif merkez ise katalizin gerçekleştiği bölge açıklamasıyla eşleşir.

Step-by-Step Solution

1
Apoenzim tanımını belirleme
Apoenzim, enzimin yalnızca protein kısmını oluşturur ve özgüllüğü belirler. Bu nedenle protein kısmı ve özgüllük vurgusu yapılan açıklama ile eşleştirilir.
Enzimlerin protein ve protein dışı kısımlarının temel işlevlerini birbirinden ayırt etmek.
2
Koenzim ve kofaktör kavramlarının farkını ortaya koyma
Organik yapıdaki yardımcı kısım koenzim (örneğin vitamin), inorganik yapıdaki yardımcı kısım ise kofaktördür (örneğin metal iyonları).
Yardımcı kısımların kimyasal yapısına göre (organik/inorganik) sınıflandırılmasını sağlamak.
3
Aktif merkez kavramını açıklama ile eşleştirme
Aktif merkez, enzimin substrata bağlandığı ve katalitik aktivitenin gerçekleştiği bölgedir. Bu açıklama aktif merkez ile eşleştirilir.
Enzimin substratla etkileşim kurduğu bölgenin işlevini kavramak.

Key Concept

Enzimlerin yapısı (apoenzim, koenzim, kofaktör) ve aktif merkez bölgesi.
Estimated Time:2m 0s
Question 10Question

Bir araştırmacı, insan vücudunda i��lev gösteren bir enzimin sıcaklığa bağlı reaksiyon hızını incelemiş ve aşağıdaki grafiği elde etmiştir:

[Grafik]

Araştırmacı daha sonra bu enzimle ilgili şu uygulamaları gerçekleştirmiştir:

* I. Uygulama: Optimum sıcaklıktaki (37C37^\circ\text{C}) reaksiyon ortamının sıcaklığı 60C60^\circ\text{C}'ye çıkarılıp bir süre bekletilmiş, ardından tekrar 37C37^\circ\text{C}'ye düşürülmüştür.
* II. Uygulama: Optimum sıcaklıktaki (37C37^\circ\text{C}) reaksiyon ortamının sıcaklığı 0C0^\circ\text{C}'ye düşürülüp bir süre bekletilmiş, ardından tekrar 37C37^\circ\text{C}'ye çıkarılmıştır.

Buna göre, bu uygulamalar ve grafikteki verilerle ilgili;

I. I. uygulamada sıcaklık tekrar 37C37^\circ\text{C}'ye getirildiğinde reaksiyonun başlamamasının nedeni, yüksek sıcaklığın tepkimenin aktivasyon enerjisi ihtiyacını artırmış olmasıdır.
II. II. uygulamada sıcaklığın 0C0^\circ\text{C}'ye düşürülmesi enzimin yapısını bozmaz, ancak kinetik enerji yetersizliğinden dolayı enzim-substrat kompleksi oluşumunu engeller.
III. Grafikteki eğrinin 55C55^\circ\text{C}'nin üzerinde sıfıra inmesinin nedeni, yüksek sıcaklığın apoenzim kısmının üç boyutlu yapısını bozarak aktif merkezin işlevini kalıcı olarak yitirmesine neden olmasıdır.

ifadelerinden hangileri doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: II ve III

Answer

İkinci ve üçüncü ifadeler doğrudur. Düşük sıcaklık enzim yapısını bozmazken, yüksek sıcaklık enzimin protein kısmını geri dönüşüms��z olarak bozarak denatürasyona neden olur.
İkinci uygulamada sıcaklığın sıfır dereceye düşürülmesi enzimin yapısını bozmaz, sadece kinetik enerjiyi azalttığı için reaksiyonu geçici olarak durdurur; sıcaklık tekrar optimuma getirildiğinde reaksiyon başlar. Birinci uygulamada ise sıcaklığın altmış dereceye çıkarılması enzimin protein yapısını geri dönüşümsüz olarak bozduğu (denatürasyon) için reaksiyon tekrar başlayamaz. Bu durum tepkimenin aktivasyon enerjisi ihtiyacının artmasından değil, enzimin katalizörlük yeteneğini kaybetmesinden kaynaklanır. Dolayısıyla ikinci ve üçüncü ifadeler doğrudur.

Step-by-Step Solution

1
Birinci uygulamanın etkisini analiz etme
Sıcaklığın 60C60^\circ\text{C}'ye çıkarılması enzimin protein yapısını (apoenzim) denatüre eder. Bu durum geri dönüşümsüz olduğundan sıcaklık tekrar optimum değere (37C37^\circ\text{C}) getirilse bile reaksiyon başlamaz. Reaksiyonun başlamama nedeni aktivasyon enerjisinin artması değil, enzimin aktif merkezinin bozulmasıdır. Dolayısıyla birinci ifade yanlıştır.
Yüksek sıcaklığın enzim yapısı üzerindeki kalıcı etkisini belirlemek.
2
İkinci uygulamanın etkisini analiz etme
Sıcaklığın 0C0^\circ\text{C}'ye düşürülmesi enzimin yapısını bozmaz, ancak moleküllerin kinetik enerjisini çok düşürdüğü için enzim-substrat çarpı��masını ve kompleksi oluşumunu durdurur. Sıcaklık tekrar 37C37^\circ\text{C}'ye çıkarıldığında kinetik enerji artacağı için enzim-substrat kompleksi kurulur ve reaksiyon yeniden başlar. Dolayısıyla ikinci ifade doğrudur.
Düşük sıcaklığın enzimler üzerindeki geçici etkisini anlamak.
3
Grafikteki sıcaklık sınırını ve denatürasyonu değerlendirme
İnsan vücudundaki enzimler genellikle 55C55^\circ\text{C}'nin üzerinde denatüre olmaya başlar. Grafikte reaksiyon hızının sıfırlanması, enzimin protein olan apoenzim kısmının üç boyutlu yapısının bozulmasından ve aktif merkezinin işlevini yitirmesinden kaynaklanır. Dolayısıyla üçüncü ifade doğrudur.
Grafikteki aktivite sıfırlanmasının hücresel ve yapısal nedenini açıklamak.

Key Concept

Enzim aktivitesine sıcaklığın etkisi; denatürasyon ve inaktivasyon arasındaki farklar.
Estimated Time:2m 0s
Enzimler Practice Questions — YKS TYT (Temel Yeterlilik Testi) | Examkin