Examkin

Soru

Zorluk: OrtaEnzim İnhibisyonu Mekanizmaları

Enzim kinetiği üzerine yapılan bir çalışmada, sisteme eklenen bir inhibitörün enzimin aktif bölgesi dışında bir yere bağlandığı, hem serbest enzime hem de enzim-substrat kompleksine aynı afinite ile bağlandığı saptanmıştır. Yapılan ölçümlerde reaksiyonun KmK_m değerinin değişmediği, ancak VmaxV_{max} değerinin belirgin şekilde azaldığı gözlenmiştir. Bu inhibisyon mekanizması ve Lineweaver-Burk grafiğindeki (çift resiprokal grafik) görünümü ile ilgili aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

  1. Non-kompetitif inhibisyondur; inhibitörlü ve inhibitörsüz reaksiyon doğruları xx-ekseni üzerinde kesişir.Cevap
  2. B
    Kompetitif inhibisyondur; reaksiyon hızı artan substrat konsantrasyonu ile VmaxV_{max} değerine ulaşabilir.
  3. C
    Ankompetitif (unkompetitif) inhibisyondur; inhibitörlü ve inhibitörsüz reaksiyonlara ait grafik doğruları birbirine paralel seyreder.
  4. D
    Non-kompetitif inhibisyondur; inhibitör varlığında Lineweaver-Burk grafiğinin yy-eksenini kestiği nokta aşağıya kayar.
  5. E
    Kompetitif inhibisyondur; inhibitörün aktif bölgeye bağlanması sonucu enzimin substrata ilgisi azalır ve KmK_m artar.

Cevap

Non-kompetitif inhibisyondur; inhibitörlü ve inhibitörsüz reaksiyon doğruları x-ekseni üzerinde kesişir.
Non-kompetitif inhibisyon, inhibitörün enzimin aktif bölgesi dışında bir yere bağlanmasıyla gerçekleşir. Bu durumda inhibitör enzimin substratı bağlama yeteneğini (KmK_m) etkilemez, ancak enzimin katalitik hızını (VmaxV_{max}) düşürür. Lineweaver-Burk grafiğinde xx-ekseni −1/Km-1/K_m değerini gösterdiğinden ve KmK_m sabit kaldığından, inhibitörlü ve inhibitörsüz doğrular bu eksen üzerinde aynı noktada kesişir.

Adım Adım Çözüm

1
Kinetik parametrelerdeki değişimi analiz et.
Stem'de KmK_m'in sabit kaldığı, VmaxV_{max}'ın azaldığı belirtilmiştir.
Bu değişim kombinasyonu, inhibitörün aktif bölge dışına (allosterik bölgeye) bağlandığı non-kompetitif inhibisyon tipine özgüdür.
2
Lineweaver-Burk grafiği kesim noktalarını değerlendir.
xx-ekseni kesim noktası −1/Km-1/K_m, yy-ekseni kesim noktası ise 1/Vmax1/V_{max} değerini verir.
KmK_m değişmediği için −1/Km-1/K_m değeri aynı kalır, bu da doğruların xx-ekseninde birleşmesine neden olur. VmaxV_{max} azaldığı için 1/Vmax1/V_{max} artar ve yy-ekseni kesişimi yukarı kayar.

Anahtar Kavram

Non-kompetitif inhibisyonda Km değişmezken Vmax azalır; Lineweaver-Burk grafiğinde doğrular x-ekseninde (-1/Km noktasında) kesişir.

Daha Fazla Pratik

İnhibisyon tiplerinin Lineweaver-Burk grafiklerini yan yana getirerek Km ve Vmax değişimlerinin eksenlerdeki kayma yönlerini karşılaştırınız.
Tahmini Süre:1m 30s
Bu soruyu puanla

Konular

Enzim İnhibisyonu Mekanizmaları

Bu konudan daha fazla soru