Bir enzimatik reaksiyonda, inhibitörün substrat ile yapısal benzerlik göstererek enzimin a… — TUS - Tıpta Uzmanlık Sınavı

Bir enzimatik reaksiyonda, inhibitörün substrat ile yapısal benzerlik göstererek enzimin aktif bölgesine bağlandığı ve bu etkinin substrat konsantrasyonu artırılarak geri döndürülebildiği bilinmektedir. Buna göre, bu tip bir inhibisyonda reaksiyonun kinetik parametreleri olan $K_m$ ve $V_{max}$ değerlerindeki değişim aşağıdakilerin hangisinde doğru verilmiştir?

$K_m$ artar, $V_{max}$ değişmezCevap
B
$K_m$ azalır, $V_{max}$ azalır
C
$K_m$ değişmez, $V_{max}$ azalır
D
$K_m$ azalır, $V_{max}$ değişmez

Cevap

Kompetitif inhibisyonda

K_m

değeri artarken

V_{max}

değeri değişmez.

Doğru yanıt olan seçenekte belirtildiği gibi, kompetitif inhibitörler substratla yapısal benzerlik göstererek aktif bölgeye bağlanırlar. Bu durum, enzimin substrata olan ilgisini azaltarak

K_m

değerini artırır. Ancak substrat miktarı çok yüksek seviyelere çıkarıldığında inhibitörün etkisi tamamen ortadan kaldırılabildiği için reaksiyon hızı inhibitörsüz ortamdaki maksimum değere (

V_{max}

) hala ulaşabilir.

Adım Adım Çözüm

İnhibisyon tipini belirle

Kompetitif (Yarışmalı) İnhibisyon

İnhibitörün substrata benzemesi ve aktif bölgeye bağlanması kompetitif inhibisyonun temel tanımıdır.

Km üzerindeki etkiyi analiz et

K_m

artar

İnhibitör aktif bölge için substratla yarıştığından, enzimin substrata olan affinitesi (ilgisi) azalmış gibi görünür, bu da

K_m

değerinin yükselmesine neden olur.

Vmax üzerindeki etkiyi analiz et

V_{max}

değişmez

Substrat konsantrasyonu yeterince artırıldığında, inhibitör aktif bölgeden uzaklaştırılır ve enzim aynı maksimum kapasiteyle çalışmaya devam eder.

Anahtar Kavram

Kompetitif İnhibisyon Kinetiği

İpuçları

İnhibitörün aktif bölgeye bağlandığı durumlarda substrat ile inhibitör arasında bir 'yarış' vardır.

Yarışmalı inhibisyonda, ortamdaki substrat miktarını çok fazla artırırsanız inhibitörü 'saf dışı' bırakabilirsiniz. Bu durum

V_{max}

'ı nasıl etkiler?

K_m

enzimin substrata ilgisinin tersidir. İlgisi azalan bir enzimin

K_m

değeri nasıl değişir?

Daha Fazla Pratik

Lineweaver-Burk grafiklerinde kompetitif inhibisyonun y-eksenini aynı noktada kestiğini ancak x-eksenini farklı noktalarda kestiğini gözden geçirebilirsiniz.

Tahmini Süre:45s

Soru

Cevap

Adım Adım Çözüm

Anahtar Kavram

Sık Yapılan Hatalar

İpuçları

Daha Fazla Pratik

Konular

Bu konudan daha fazla soru