Pirimidin nükleotid biyosentezinde de novo yolun temel kontrol noktası olan aspartat transkarbamoilaz (ATCase) enzimi, allosterik düzenlenmenin prototipik örneğidir. Bu enzimin katalitik ve regülatör alt birimleri arasındaki etkileşimler ile efektör moleküllerin kinetik parametreler üzerindeki etkisi düşünüldüğünde, aşağıdakilerden hangisi doğrudur?
- ATP, regülatör alt birimlere bağlanarak katalitik alt birimlerin 'R' (gevşek) konformasyonunu stabilize eder ve hız-substrat eğrisini sola kaydırır.Cevap
- BCTP, bir heterotropik negatif efektör olarak enzimin aktif merkezindeki aspartat bağlanma bölgeleriyle kompetitif olarak yarışır.
- CATCase bir 'V-serisi' enzimdir; bu nedenle efektörler enzimin maksimal hızını () değiştirirken substrat afinitesini () etkilemez.
- DSubstrat olan aspartatın bağlanması, 'T' formundan 'R' formuna geçişi zorlaştırarak negatif kooperativite sergilenmesine neden olur.
- ECTP varlığında enzimin aspartata olan ilgisi artar, bu da düşük substrat konsantrasyonlarında reaksiyonun hızlanmasını sağlar.
Cevap
ATP'nin regülatör alt birimlere bağlanarak 'R' formunu stabilize etmesi ve eğriyi sola kaydırması ifadesi doğrudur.
Aspartat transkarbamoilaz (ATCase), pirimidin sentezinin ilk basamağını katalizleyen ve allosterik olarak düzenlenen bir enzimdir. ATP, enzimin regülatör alt birimlerine bağlanarak heterotropik bir aktivatör gibi davranır. Bu bağlanma, katalitik alt birimlerin birbiriyle olan etkileşimini değiştirerek enzimi yüksek afiniteli 'R' (relax) konformasyonunda stabilize eder. Bu durum, hız-substrat (v vs [S]) grafiğindeki sigmoidaliteyi azaltır, eğriyi daha hiperbolik hale getirir ve sola doğru kaydırır ( değeri düşer).
Adım Adım Çözüm
Anahtar Kavram
Allosterik Enzim Regülasyonu ve K-serisi Kinetik