Laboratuvar koşullarında incelenen bir enzim reaksiyonunda, ortama eklenen bir inhibitörün… — TUS - Tıpta Uzmanlık Sınavı

Laboratuvar koşullarında incelenen bir enzim reaksiyonunda, ortama eklenen bir inhibitörün varlığında reaksiyonun maksimum hızının ( $V_{max}$ ) düştüğü ancak enzimin substrata olan afinitesini yansıtan $K_m$ (Michaelis sabiti) değerinin değişmediği belirlenmiştir. Buna göre, bu inhibisyon tipi için Lineweaver-Burk grafiğinde (çift resiprokal grafik) gözlenmesi beklenen değişiklik aşağıdakilerden hangisidir?

Grafiğin $y$ eksenini kestiği nokta ( $1/V_{max}$ ) yukarı kayar, $x$ eksenini kestiği nokta ( $-1/K_m$ ) değişmez.Cevap
B
Grafiğin $y$ eksenini kestiği nokta değişmez, $x$ eksenini kestiği nokta sağa (sıfıra doğru) kayar.
C
Hem $y$ eksenini kestiği nokta yukarı kayar hem de $x$ eksenini kestiği nokta sola (negatif yönde daha uzak bir noktaya) kayar.
D
Grafiğin eğimi ( $K_m/V_{max}$ ) azalır.
E
Grafiğin $y$ eksenini kestiği nokta aşağı kayar, $x$ eksenini kestiği nokta değişmez.

Cevap

Grafiğin

y

eksenini kestiği noktanın (

1/V_{max}

) yukarı kayması ve

x

eksenini kestiği noktanın (

-1/K_m

) değişmemesi

Doğru yanıt olan durum non-kompetitif inhibisyonu tarif eder. Bu inhibisyonda inhibitör hem serbest enzime hem de enzim-substrat kompleksine aynı ilgiyle bağlanabilir. Sonuç olarak reaksiyonun ulaşabileceği en yüksek hız (

V_{max}

) azalır, bu da resiprokal grafikte

y

eksenindeki kesim noktasının (

1/V_{max}

) yükselmesine neden olur. Enzimin substratı tanıma ve bağlama kapasitesi (

K_m

) değişmediği için

x

eksenindeki kesişim noktası (

-1/K_m

) aynı kalır.

Adım Adım Çözüm

Kinetik parametrelerdeki değişime göre inhibisyon tipini belirleyin.

Non-kompetitif (yarışmalı olmayan) inhibisyon.

V_{max}

değerinin azalıp

K_m

değerinin sabit kalması non-kompetitif inhibisyonun temel özelliğidir.

Lineweaver-Burk grafiğinin eksen bileşenlerini analiz edin.

y

ekseni =

1/V_{max}

x

ekseni =

-1/K_m

Çift resiprokal grafikte eksenler Michaelis-Menten sabitlerinin tersini gösterir.

Parametre değişimlerini grafik eksenlerine yansıtın.

1/V_{max}

artar (yukarı kayar),

-1/K_m

sabit kalır.

V_{max}

payda kısmında olduğu için azalması sonucun büyümesine neden olur;

K_m

sabit olduğundan

x

kesişimi yer değiştirmez.

Anahtar Kavram

Non-kompetitif inhibitörler enzimle substratın bağlandığı aktif bölge dışında bir bölgeye bağlanarak

V_{max}

değerini düşürür, ancak enzimin substrata ilgisini (

K_m

) değiştirmezler.

Tahmini Süre:1m 15s

Soru

Cevap

Adım Adım Çözüm

Anahtar Kavram

Sık Yapılan Hatalar

Konular

Bu konudan daha fazla soru