Michaelis-Menten kinetiği izleyen enzimatik bir reaksiyonda başlangıç substrat konsantrasyonu, enzimin Michaelis sabitine eşittir (). Bu reaksiyon ortamına, enzimin ilgili substrat için sahip olduğu inhibisyon sabiti değerine eşit konsantrasyonda () non-kompetitif (yarışmalı olmayan) bir inhibitör eklendiğinde, yeni ölçülen başlangıç hızı (), inhibitör eklenmeden önceki hızın () yüzde kaçı olur?
- A25
- B33
- 50Cevap
- D67
- E75
Cevap
Yeni başlangıç hızının, inhibitörsüz hızın yarısına (%50) düşmesi
Doğru cevap olan %50 oranı, Michaelis-Menten denklemindeki parametre değişimlerinin bir sonucudur. noktasında bir enzim zaten maksimum hızının yarısında çalışmaktadır (). Non-kompetitif bir inhibitör, konsantrasyonunda eklendiğinde enzimin etkin değerini yarıya düşürürken afinitesini () değiştirmez. Bu durum, reaksiyonun her substrat konsantrasyonundaki hızının tam olarak yarıya inmesine neden olur. Dolayısıyla olan hız, değerine düşer ve bu da başlangıç hızının %50'sine karşılık gelir.
Adım Adım Çözüm
Anahtar Kavram
Non-kompetitif inhibitörlerin ve üzerindeki kantitatif etkisi
Daha Fazla Pratik
Aynı soruyu kompetitif inhibitör için çözerek hızın 'tan 'a düşüşünü (%67'ye iniş) karşılaştırın.
Alternatif Yöntem
Matematiksel bir kısa yol olarak; non-kompetitif inhibisyonda hız her zaman faktörü kadar azalır. Soruda verildiği için faktör olur. Hızın 2 kat azalması demek, orijinal hızın %50'sine düşmesi demektir.
Tahmini Süre:2m 0s