Proteinlerin doğru katlanmasını sağlayan şaperonin () kompleksleri (örn. ), allosterik olarak düzenlenen bir 'moleküler zamanlayıcı' mekanizmasıyla çalışır. Bu sistemin döngüsel çalışma prensibi düşünüldüğünde, cis-halkasında katlanmasını tamamlamış polipeptid zincirinin boşluktan salınarak (release) dışarı bırakılmasını sağlayan kritik tetikleyici olay aşağıdakilerden hangisidir?
- Cis-halkasındaki hidrolizini takiben, karşıdaki trans-halkasına yeni moleküllerinin bağlanmasıCevap
- BCis-halkasına kapağının bağlanmasıyla birlikte boşluktaki hidrofilik yüzeylerin hidrofobik hale dönüşmesi
- CKatlanmakta olan polipeptidin, şaperonun apikal domainindeki hidrofobik bölgelere olan afinitesinin hidroliziyle artması
- Dkapağının cis-halkasına bağlanmasıyla eş zamanlı olarak trans-halkasındaki moleküllerinin hidroliz edilmesi
Cevap
Cis-halkasındaki ATP hidrolizinden sonra karşıdaki trans-halkasına yeni ATP bağlanması, allosterik bir değişimle GroES kapağının açılmasını ve proteinin salınmasını sağlar.
Şaperonin mekanizmasında cis ve trans halkalar birbirini allosterik olarak kontrol eder. Cis-halkasında polipeptid katlanırken 7 adet hidroliz edilir (zamanlayıcı adım). Ancak bu hidroliz tek başına kapağın açılmasına yetmez. Döngünün tamamlanması ve proteinin salınması için trans-halkasına yeni moleküllerinin bağlanması gerekir; bu bağlanma konformasyonel bir değişikliğe yol açarak cis-halkasındaki kapağının ve katlanmış proteinin ayrılmasını tetikler.
Adım Adım Çözüm
Anahtar Kavram
Şaperonin () döngüsünde salınım, karşı halkanın bağlamasıyla tetiklenen bir allosterik olaydır.
Daha Fazla Pratik
Protein katlanmasında 'molten globule' (ergimiş kürecik) evresinin özelliklerini ve termodinamik katlanma hunisi (folding funnel) modelini incelemek konuyu pekiştirecektir.
Tahmini Süre:2m 30s