Examkin

Soru

Zorluk: ZorEnzim Kinetiği (Michaelis-Menten)

Michaelis-Menten kinetiği izleyen bir enzim reaksiyonunda başlangıç substrat konsantrasyonu, enzimin Michaelis sabitine eşittir ([S]=Km[S] = K_m). Bu sisteme; inhibitör konsantrasyonu, ilgili inhibitörün inhibisyon sabitine eşit olacak şekilde ([I]=Ki[I] = K_i) ayrı ayrı kompetitif ve non-kompetitif inhibitörler ekleniyor. Buna göre, reaksiyon hızındaki değişimle ilgili aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

  1. Non-kompetitif inhibitör hızı başlangıç değerinin yarısına (0,25Vmax0,25 V_{max}) indirirken; kompetitif inhibitör başlangıç değerinin üçte ikisine (0,33Vmax0,33 V_{max}) indirir.Cevap
  2. B
    Her iki inhibitör de hızı VmaxV_{max}'ın dörtte birine (0,25Vmax0,25 V_{max}) indirir.
  3. C
    Kompetitif inhibitör hızı 0,25Vmax0,25 V_{max} değerine indirirken, non-kompetitif inhibitör 0,33Vmax0,33 V_{max} değerine indirir.
  4. D
    Substrat konsantrasyonu KmK_m değerine eşit olduğu için kompetitif inhibitör reaksiyon hızını etkilemez.
  5. E
    Non-kompetitif inhibitör sadece VmaxV_{max} değerini değiştirdiği için [S]=Km[S] = K_m noktasındaki hızın başlangıç değerine oranını etkilemez.

Cevap

Non-kompetitif inhibitör varlığında hız başlangıç değerinin yarısına (0,25Vmax0,25 V_{max}) düşerken, kompetitif inhibitör varlığında başlangıç değerinin üçte ikisine (0,33Vmax0,33 V_{max}) düşer.
Enzim reaksiyonunda [S]=Km[S] = K_m iken hız 0,5Vmax0,5 V_{max}'dır. Sisteme [I]=Ki[I] = K_i olacak şekilde kompetitif inhibitör eklendiğinde görünür KmK_m iki katına çıkar ve yeni hız 1/3Vmax1/3 V_{max} (≈0,33Vmax\approx 0,33 V_{max}) olur. Bu değer, başlangıç hızının üçte ikisidir. Non-kompetitif inhibitör eklendiğinde ise VmaxV_{max} yarıya iner ve yeni hız 0,25Vmax0,25 V_{max} olur. Bu değer de başlangıç hızının tam yarısıdır.

Adım Adım Çözüm

1
İnhibitörsüz durumdaki hızı (V0V_0) belirleme.
V0=0,5VmaxV_0 = 0,5 V_{max}
[S]=Km[S] = K_m olduğunda Michaelis-Menten denklemine göre (V0=Vmax⋅[S]/([S]+Km)V_0 = V_{max} \cdot [S] / ([S] + K_m)) hız, maksimum hızın yarısına eşittir.
2
Kompetitif inhibitör varlığındaki hızı (VcV_c) hesaplama.
Vc=0,33VmaxV_c = 0,33 V_{max} (veya 1/3Vmax1/3 V_{max})
Kompetitif inhibitör görünür KmK_m değerini (Km′K_m') artırır. [I]=Ki[I] = K_i ise Km′=Km(1+[I]/Ki)=2KmK_m' = K_m(1 + [I]/K_i) = 2K_m olur. [S]=Km[S] = K_m iken Vc=Vmax⋅Km/(Km+2Km)=1/3VmaxV_c = V_{max} \cdot K_m / (K_m + 2K_m) = 1/3 V_{max} bulunur.
3
Non-kompetitif inhibitör varlığındaki hızı (VncV_{nc}) hesaplama.
Vnc=0,25VmaxV_{nc} = 0,25 V_{max} (veya 1/4Vmax1/4 V_{max})
Non-kompetitif inhibitör görünür VmaxV_{max} değerini (Vmax′V_{max}') azaltır. [I]=Ki[I] = K_i ise Vmax′=Vmax/(1+[I]/Ki)=0,5VmaxV_{max}' = V_{max} / (1 + [I]/K_i) = 0,5 V_{max} olur. [S]=Km[S] = K_m iken Vnc=0,5Vmax⋅Km/(Km+Km)=0,25VmaxV_{nc} = 0,5 V_{max} \cdot K_m / (K_m + K_m) = 0,25 V_{max} bulunur.
4
Hız değişimlerini karşılaştırma.
Non-kompetitif hız (0,25Vmax0,25 V_{max}), kontrolün (0,5Vmax0,5 V_{max}) yarısıdır. Kompetitif hız (0,33Vmax0,33 V_{max}), kontrolün üçte ikisidir (0,33/0,5=2/30,33 / 0,5 = 2/3).
Matematiksel oranlama sonucunda seçeneklerdeki ilişki doğrulanır.

Anahtar Kavram

İnhibitörlerin Michaelis-Menten parametreleri (Km ve Vmax) üzerindeki nicel etkileri ve bunun farklı substrat derişimlerindeki reaksiyon hızına yansıması.
Bu soruyu puanla

Konular

Enzim Kinetiği (Michaelis-Menten)

Bu konudan daha fazla soru