Michaelis-Menten kinetiğine uygun olarak gerçekleşen bir enzim reaksiyonunda, başlangıç su… — TUS - Tıpta Uzmanlık Sınavı

Michaelis-Menten kinetiğine uygun olarak gerçekleşen bir enzim reaksiyonunda, başlangıç substrat konsantrasyonu ( $[S]$ ) Michaelis sabitinin ( $K_m$ ) tam olarak 4 katına ( $[S] = 4K_m$ ) eşittir.

Buna göre, bu reaksiyonun başlangıç hızı ( $v_0$ ), maksimum hızın ( $V_{max}$ ) yüzde kaçına tekabül eder?

A
20
B
25
C
50
D
75
80Cevap

Cevap

Başlangıç hızı, maksimum hızın %80'ine eşittir.

Michaelis-Menten denklemi (

v_0 = V_{max}[S] / (K_m + [S])

) uyarınca, substrat konsantrasyonu Michaelis sabitinin 4 katı olduğunda pay kısmında

4V_{max}K_m

, payda kısmında ise

5K_m

(yani

K_m + 4K_m

) terimi oluşur.

K_m

değerlerinin sadeleşmesiyle reaksiyon hızı maksimum hızın 4/5'ine, yani %80'ine ulaşır.

Adım Adım Çözüm

Michaelis-Menten denklemini temel alarak hızı tanımla.

v_0 = \frac{V_{max}[S]}{K_m + [S]}

Enzimatik reaksiyon hızını substrat konsantrasyonuna bağlı olarak hesaplamak için bu standart denklem kullanılır.

Verilen

[S] = 4K_m

değerini denklemde yerine koy.

v_0 = \frac{V_{max}(4K_m)}{K_m + 4K_m}

Soruda belirtilen substrat konsantrasyonu ve Michaelis sabiti arasındaki ilişkiyi denkleme yansıtmak gerekir.

Paydadaki toplama işlemini gerçekleştir ve

K_m

terimlerini sadeleştir.

v_0 = \frac{4 V_{max} K_m}{5 K_m} \Rightarrow v_0 = \frac{4}{5} V_{max}

Matematiksel sadeleştirme ile hızın maksimum hıza oranı bulunur.

Elde edilen oranı yüzdeye çevir.

\frac{4}{5} = 0.80 = \%80

Soruda sonucun yüzde cinsinden ifadesi istenmiştir.

Anahtar Kavram

Michaelis-Menten denklemi ve substrat doygunluğu arasındaki matematiksel ilişki.

Soru

Cevap

Adım Adım Çözüm

Anahtar Kavram

Sık Yapılan Hatalar

Konular

Bu konudan daha fazla soru