Examkin

Soru

Zorluk: OrtaEnzim Kinetiği (Michaelis-Menten)

Bir enzimin katalizlediği reaksiyonun hızı üzerine bir inhibitörün etkisi incelenmiştir. Yapılan deneylerde, inhibitörün varlığında reaksiyonun maksimum hızının (VmaxV_{max}) azaldığı, ancak enzimin substrata olan yarı-maksimal doygunluk konsantrasyonunun (KmK_m) değişmeden kaldığı tespit edilmiştir. Bu verilere dayanarak, söz konusu inhibisyon tipi ve inhibitörün enzime bağlanma özelliği ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

  1. A
    Kompetitif inhibisyondur; inhibitör enzimin aktif bölgesine bağlanarak substratla yarışır.
  2. Non-kompetitif inhibisyondur; inhibitör enzim üzerinde aktif bölgeden farklı bir bölgeye bağlanır.Cevap
  3. C
    Unkompetitif inhibisyondur; inhibitör sadece serbest enzime bağlanarak substratın bağlanmasını kolaylaştırır.
  4. D
    Kompetitif inhibisyondur; yeterince yüksek substrat konsantrasyonu ile inhibisyon geri döndürülebilir.
  5. E
    Non-kompetitif inhibisyondur; KmK_m değeri arttığı için enzimin substrata afinitesi azalmıştır.

Cevap

Doğru seçenek, bu durumun non-kompetitif inhibisyon olduğunu ve inhibitörün aktif bölge dışında bir yere bağlandığını belirten ifadedir.
Verilen bilgilerde VmaxV_{max}'ın azaldığı ve KmK_m'in değişmediği belirtilmiştir. Bu durum non-kompetitif inhibisyonun klasik tanımıdır. Bu tip inhibisyonda madde aktif bölge dışına bağlanır; dolayısıyla substratın enzime bağlanma afinitesini etkilemez (KmK_m sabit) ama ürün oluşum hızını yavaşlatır (VmaxV_{max} azalır).

Adım Adım Çözüm

1
Kinetik parametrelerdeki değişimleri analiz etmek.
VmaxV_{max} azalmış, KmK_m sabit kalmıştır.
İnhibisyon tipini belirlemek için bu iki parametrenin nasıl değiştiğini görmek temel adımdır.
2
Elde edilen profili inhibisyon tipleriyle eşleştirmek.
Sadece non-kompetitif inhibisyon bu kinetik profili (Vmax↓V_{max} \downarrow, KmK_m değişmez) sağlar.
Non-kompetitif inhibitörler enzimin substrat bağlama bölgesini etkilemez ancak genel hızı düşürür.
3
Bağlanma mekanizmasını doğrulamak.
İnhibitör aktif bölge dışında (allosterik veya başka bir bölge) bir yere bağlanır.
Aktif bölgeye bağlanan inhibitörler substratla yarışır ve KmK_m'i artırır (kompetitif), oysa burada KmK_m sabittir.

Anahtar Kavram

Non-kompetitif inhibisyonda inhibitör enzimin katalitik aktivitesini azaltırken (Vmax↓V_{max} \downarrow), substrata olan ilgisini (KmK_m) değiştirmez.
Bu soruyu puanla

Konular

Enzim Kinetiği (Michaelis-Menten)

Bu konudan daha fazla soru