Examkin

Soru

Zorluk: ZorEnzim Kinetiği (Michaelis-Menten)

Michaelis-Menten kinetiğine uyan bir enzimle yapılan çalışmada; ortama inhibitör eklenmesi sonucunda enzimin maksimum hız (VmaxV_{max}) değerinin %50 oranında azaldığı, aynı zamanda enzimin yarı-maksimal hıza ulaşması için gereken substrat konsantrasyonunun (KmK_m) da başlangıç değerinin tam yarısına düştüğü saptanmıştır. Bu inhibisyon tipi ve Lineweaver-Burk grafiğindeki görünümü ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

  1. Ankompetitif inhibisyondur; inhibitörlü grafik doğrusu kontrol doğrusuna paralel seyreder.Cevap
  2. B
    Kompetitif inhibisyondur; inhibitörlü grafik doğrusu kontrol doğrusuyla y-ekseni üzerinde kesişir.
  3. C
    Non-kompetitif inhibisyondur; inhibitörlü grafik doğrusu kontrol doğrusuyla x-ekseni üzerinde kesişir.
  4. D
    Ankompetitif inhibisyondur; inhibitörlü grafik doğrusunun y-eksenini kestiği nokta orijine daha yakındır.
  5. E
    Mikst (karışık) tip inhibisyondur; inhibitörlü grafik doğrusu kontrol doğrusuyla üçüncü kadranda kesişir.

Cevap

İnhibitörün hem VmaxV_{max} hem de KmK_m değerlerini aynı oranda (%50) azaltması bunun bir ankompetitif (uncompetitive) inhibisyon olduğunu gösterir ve bu durum Lineweaver-Burk grafiğinde paralel doğrular oluşmasına neden olur.
Verilen verilerde hem VmaxV_{max} hem de KmK_m değerlerinin başlangıç değerlerinin tam yarısına düşmesi, her iki parametrenin de aynı oranda (α′=2\alpha' = 2) azaldığını göstermektedir. Bu fenomen sadece ankompetitif inhibisyonda görülür. Lineweaver-Burk grafiğinde doğrunun eğimi KmVmax\frac{K_m}{V_{max}} olduğundan ve her iki değer de aynı oranda azaldığından, eğim sabit kalır. Sabit eğime sahip farklı kesim noktaları olan doğrular birbirine paraleldir.

Adım Adım Çözüm

1
Kinetik parametrelerdeki değişimi analiz etme
VmaxV_{max}'ın %50 azalması (12Vmax\frac{1}{2} V_{max}) ve KmK_m'nin %50 azalması (12Km\frac{1}{2} K_m)
İnhibisyon tipini belirlemek için görünür (apparent) sabitlerin değişim yönü ve oranı incelenmelidir.
2
İnhibisyon tipini belirleme
Ankompetitif (Uncompetitive) İnhibisyon
Sadece ankompetitif inhibisyonda hem VmaxV_{max} hem de KmK_m aynı faktör (α′\alpha') kadar azalır.
3
Grafiksel eğimi (slope) hesaplama
Eğim = Km,appVmax,app=Km/2Vmax/2=KmVmax\frac{K_{m,app}}{V_{max,app}} = \frac{K_m/2}{V_{max}/2} = \frac{K_m}{V_{max}}
Lineweaver-Burk doğrusunun eğimi KmVmax\frac{K_m}{V_{max}} oranıdır. Bu oran değişmediğinde doğrular paralel olur.

Anahtar Kavram

Ankompetitif İnhibisyon

Daha Fazla Pratik

İnhibitörün sadece enzim-substrat (ES) kompleksine bağlandığı belirtilen bir senaryoda Vmax/KmV_{max}/K_m oranının nasıl değişeceğini düşünün.
Tahmini Süre:1m 30s
Bu soruyu puanla

Konular

Enzim Kinetiği (Michaelis-Menten)

Bu konudan daha fazla soru