Examkin

Soru

Zorluk: OrtaEnzim Kinetiği (Michaelis-Menten)

Bir enzim reaksiyonu sırasında sisteme eklenen bir inhibitörün yalnızca enzim-substrat (ESES) kompleksine bağlandığı, hem maksimum reaksiyon hızını (VmaxV_{max}) hem de Michaelis sabitini (KmK_m) aynı oranda düşürdüğü saptanmıştır. Bu inhibisyon süreci ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

  1. A
    İnhibisyon tipi non-kompetitiftir ve enzimin substrata olan afinitesi değişmemiştir.
  2. İnhibisyon tipi unkompetitiftir ve enzimin substrata olan görünür afinitesi artmıştır.Cevap
  3. C
    İnhibisyon tipi kompetitiftir ve ortamdaki substrat konsantrasyonu artırılarak VmaxV_{max} değerine ulaşılabilir.
  4. D
    İnhibisyon tipi unkompetitiftir ve enzimin substrata olan görünür afinitesi azalmıştır.
  5. E
    İnhibisyon tipi karma (mixed) tiptir ve Lineweaver-Burk grafiğinde doğrular xx ekseni üzerinde kesişir.

Cevap

İnhibitörün sadece enzim-substrat kompleksine bağlanması unkompetitif inhibisyondur ve bu durumda azalan Michaelis sabiti (KmK_m) enzimin substrata olan görünür afinitesinin arttığını gösterir.
İnhibitörün sadece enzim-substrat (ESES) kompleksine bağlandığı durumlar unkompetitif inhibisyon olarak tanımlanır. Bu inhibisyon tipinde, inhibitör ESES kompleksini stabilize ederek dengenin sağa kaymasına neden olur; bu da Michaelis sabitinin (KmK_m) küçülmesine ve dolayısıyla enzimin substrata olan afinitesinin artmasına yol açar. Aynı zamanda katalitik döngü bozulduğu için VmaxV_{max} da düşer.

Adım Adım Çözüm

1
İnhibitörün bağlanma bölgesini analiz edin.
İnhibitör sadece ESES kompleksine bağlanmaktadır.
Bu bağlanma şekli unkompetitif (yarışmalı olmayan) inhibisyonun temel tanımıdır.
2
Kinetik parametrelerdeki (VmaxV_{max} ve KmK_m) değişimi belirleyin.
VmaxV_{max} ve KmK_m değerlerinin her ikisi de azalır.
Unkompetitif inhibitör, ESES kompleksini ortamdan çekerek dengeyi kompleks yönüne kaydırır ve hem katalitik hızı düşürür hem de Michaelis sabitini küçültür.
3
KmK_m değişimi ile substrat afinitesi arasındaki ilişkiyi yorumlayın.
KmK_m azaldığı için afinite artmıştır.
KmK_m, enzimin yarı-maksimal hıza ulaşması için gereken substrat konsantrasyonudur; bu değerin küçülmesi enzimin substratı daha düşük konsantrasyonlarda bile daha etkili tuttuğunu (artan afinite) gösterir.

Anahtar Kavram

Unkompetitif İnhibisyon Kinetiği

Alternatif Yöntem

Lineweaver-Burk grafiğinde paralel doğrular görüldüğünde, bu durumun hem VmaxV_{max} hem de KmK_m değerinin aynı oranda azaldığı unkompetitif inhibisyonu işaret ettiği ve KmK_m azalmasının her zaman afinite artışı anlamına geldiği pratik olarak hatırlanabilir.
Tahmini Süre:1m 30s
Bu soruyu puanla

Konular

Enzim Kinetiği (Michaelis-Menten)

Bu konudan daha fazla soru