Examkin

Amino Asitler ve Proteinler

194 questions

Question 41Question →

Glutamat amino asidinin iyonlaşabilen gruplarına ait pKapK_a değerleri; α\alpha-karboksil grubu için 2,192,19, α\alpha-amino grubu için 9,679,67 ve yan zincir karboksil grubu (RR-grubu) için 4,254,25 olarak verilmiştir. Bu amino asidin sulu bir çözeltideki net elektriksel yükünün −1,5-1,5 olduğu pHpH değeri aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: 9,679,67

Answer

Net elektriksel yükün −1,5-1,5 olduğu pHpH değeri, α\alpha-amino grubunun pKapK_a değerine eşit olan 9,679,67'dir.
Glutamat amino asidinde pH=9,67pH = 9,67 değerine ulaşıldığında, her iki karboksil grubu da (pKa değerleri 2,192,19 ve 4,254,25) ortamın pHpH'ından çok daha düşük pKapK_a değerlerine sahip oldukları için tamamen deprotonize olmuşlardır ve her biri −1-1 yük taşır. α\alpha-amino grubu ise tam kendi pKapK_a değerinde olduğu için Henderson-Hasselbalch eşitliğine göre %50 protonlanmış (−NH3+-NH_3^+, +1+1 yük) ve %50 deprotonlanmış (−NH2-NH_2, 00 yük) haldedir. Bu grubun ortalama yükü +0,5+0,5 olur. Toplam net yük: (−1)+(−1)+(+0,5)=−1,5(-1) + (-1) + (+0,5) = -1,5 olarak hesaplanır.

Step-by-Step Solution

1
Amino asidin iyonizasyon basamaklarını belirlemek.
Glutamat 3 iyonize gruba sahiptir. Protonasyon sırasıyla: +1+1 (tam protonlu) →0\rightarrow 0 (pIpI) →−1\rightarrow -1 →−2\rightarrow -2 (tam deprotonlu).
Net yükün hangi pHpH aralığında değiştiğini anlamak için iyonizasyon sırası bilinmelidir.
2
pH=9,67pH = 9,67 noktasındaki her grubun yükünü hesaplamak.
α\alpha-karboksil (−1,0-1,0), yan zincir karboksil (−1,0-1,0) ve α\alpha-amino (+0,5+0,5).
pHpH, bir grubun pKapK_a değerine eşit olduğunda o grup %50 protonlu (%50 +1+1), %50 deprotonlu (%50 00) formdadır; ortalama yük +0,5+0,5 olur.
3
Toplam net yükü toplamak.
(−1,0)+(−1,0)+(+0,5)=−1,5(-1,0) + (-1,0) + (+0,5) = -1,5.
Molekülün toplam yükü, tüm iyonize grupların o pHpH'daki yüklerinin toplamına eşittir.

Key Concept

Bir amino asidin net yükü, her bir iyonize grubun pHpH ve pKapK_a arasındaki ilişkiye bağlı olarak aldığı yüklerin toplamıdır. pH=pKapH = pK_a olduğunda ilgili grup yarı yarıya iyonize formdadır.
Question 42Question →

Protein katlanması sürecinde polipeptid zinciri, termodinamik olarak en kararlı olan natif yapıya ulaşmaya çalışırken 'kinetik tuzaklar' olarak adlandırılan yanlış katlanmış ara formlarda takılabilir. Şaperonin (Hsp60Hsp60) ailesinin prototipi olan GroEL-GroES sisteminde, yanlış katlanmış proteinin 'Anfinsen kafesi' içinde yeniden katlanma şansı bulduğu döngüsel mekanizma ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: ATPATP'nin cis-halkaya bağlanması, boşluğun genişleyerek hidrofilik bir yüzey kazanmasını ve GroES kapağının bağlanmasını sağlarken; ATPATP hidrolizi, kapağın ve katlanmış proteinin salınması için bir zamanlayıcı (timer) olarak işlev görür.

Answer

Şaperonin sisteminde ATP bağlanması konformasyonel değişikliği sağlayarak hidrofilik bir boşluk (Anfinsen kafesi) oluşturur ve GroES kapağını kapatır; ATP hidrolizi ise bu kapağın açılmasını ve proteinin salınmasını sağlayan bir 'zamanlayıcı' mekanizmasıdır.
Şaperonin (GroEL-GroES) döngüsü oldukça spesifik bir koordinasyona sahiptir. 7 adet ATPATP molekülünün cis-halkaya bağlanması, halka alt birimlerinde büyük bir rotasyonel harekete yol açar. Bu hareket, halkanın içindeki hidrofobik bölgeleri gizlerken hidrofilik bölgeleri açığa çıkarır ve hacmi genişletir. GroES kapağı bu konformasyonda komplekse bağlanır. İçeride hapsolan protein, su dolu bu 'kafes' içinde çevreden izole bir şekilde katlanır. ATPATP'nin ADPADP'ye hidroliz edilmesi ise kapağın bağlanma afinitesini azaltır; böylece kapak açılır ve protein (eğer katlanma tamamlandıysa) salınır. Bu nedenle hidroliz bir zamanlayıcıdır.

Step-by-Step Solution

1
GroEL-GroES kompleksinin başlangıç durumunu analiz et.
GroEL, yanlış katlanmış proteinin hidrofobik bölgelerine afinite gösteren iki halkalı (cis ve trans) bir yapıdır.
Mekanizmanın ilk basamağı proteinin hidrofobik etkileşimlerle şaperonine tutunmasıdır.
2
ATPATP bağlanmasının etkisini değerlendir.
ATPATP'nin cis-halkaya bağlanması, alt birimlerde rotasyona neden olarak iç boşluğu genişletir ve yüzeyi hidrofobikten hidrofilik karaktere dönüştürür.
Bu değişim, proteinin duvarlardan ayrılarak içerideki boşlukta serbestçe katlanmasına (Anfinsen kafesi) olanak tanır.
3
GroES kapağının rolünü belirle.
GroES, ATPATP bağlı cis-halkanın üzerine oturarak proteinin dışarı kaçmasını engeller.
İzolasyon, proteinin diğer proteinlerle agregasyon oluşturmasını önler.
4
ATPATP hidrolizinin fonksiyonunu tanımla.
Yaklaşık 10-15 saniye sonra gerçekleşen ATPATP hidrolizi, konformasyonel gerilimi değiştirerek kapağın ve proteinin salınmasını tetikler.
Hidroliz, katlanma süreci için gereken süreyi belirleyen bir moleküler saat (timer) işlevi görür.

Key Concept

Hsp60 (Şaperonin) döngüsünde ATP bağlanması konformasyonel değişimi (kooperatiflik), ATP hidrolizi ise salınımı (zamanlayıcı) kontrol eder.

Practice More

Protein agregasyon hastalıklarında (Alzheimer, Amyloidosis vb.) hangi spesifik şaperonların yetersiz kaldığını veya hangi katlanma hatalarının baskın olduğunu inceleyiniz.

Alternative Method

Levinthal paradoksu ve katlanma hunisi modellerini hatırlayarak, şaperonların proteini 'huninin' dibine itmek yerine, yanlış yollara (agregasyon) girmesini engelleyen birer 'rehber' olduğunu düşünmek çözümü kolaylaştırabilir.
Estimated Time:2m 0s
Question 43Question →

Proteinlerin biyolojik olarak aktif olan natif konformasyonlarını kazanmaları (katlanma) ve bu yapının çeşitli ajanlarla bozulması (denatürasyon) süreçleri ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Üre ve guanidin klorür gibi kaotropik ajanlar; proteinlerin ikincil ve üçüncül yapılarını stabilize eden hidrojen bağlarını ve hidrofobik etkileşimleri bozarak denatürasyona yol açar.

Answer

Üre ve guanidin klorür gibi ajanların hidrojen bağlarını ve hidrofobik etkileşimleri bozarak denatürasyona yol açtığı ifadesi doğrudur.
Üre ve guanidin klorür, kaotropik ajanlar olarak bilinir. Bu maddeler proteinlerin iç kısımlarındaki hidrofobik amino asitlerin suyla temasını kolaylaştırarak hidrofobik etkileşimleri zayıflatır ve ayrıca protein omurgasındaki hidrojen bağlarıyla yarışarak bu bağları koparır. Sonuçta proteinin natif konformasyonu bozulur.

Step-by-Step Solution

1
Protein yapısını stabilize eden bağların sınıflandırılması.
Peptid bağları kovalenttir (primer yapı); hidrojen bağları, hidrofobik etkileşimler ve disülfit köprüleri ise üst düzey yapıları stabilize eder.
Denatürasyon ajanlarının hangi bağı hedeflediğini anlamak için bu ayrım kritiktir.
2
Denatürasyon ajanlarının etkilerinin değerlendirilmesi.
Üre non-kovalent bağları bozar, β\beta-merkaptoetanol ise disülfit bağlarını indirger.
Ajanların etki mekanizması proteinin hangi düzeyde bozulacağını belirler.
3
Şaperon mekanizmalarının karşılaştırılması.
Hsp70 kotranslasyonel (sentez sırasında), Hsp60/şaperoninler ise post-translasyonel (sentez sonrası) görev yapar.
Şaperonların protein yaşam döngüsündeki zamanlaması fonksiyonel farklarını açıklar.

Key Concept

Protein denatürasyonu, proteinin primer yapısı (peptid bağları) bozulmadan ikincil, üçüncül ve varsa dördüncül yapısının tahrip edilerek biyolojik aktivitesinin kaybolmasıdır.

Hints

1
Denatürasyon sırasında proteinin birincil yapısı (peptid bağları) korunur; sadece yüksek düzeydeki yapılar bozulur.
2
Üre ve β\beta-merkaptoetanolün etki ettiği bağ tiplerini hatırlayın: Biri non-kovalent bağları, diğeri ise disülfit köprülerini hedef alır.
3
Hsp70 ribozomda sentez sırasında (kotranslasyonel) görev alırken, Hsp60 sentez sonrası fıçı yapısında proteinleri ağırlar.

Practice More

Protein katlanmasında 'termodinamik huni' modelini ve Gibbs serbest enerjisinin değişimini inceleyerek konuyu pekiştirebilirsiniz.
Estimated Time:1m 30s
Question 44Question →

Amino asitlerin yan zincirleri (R grupları), proteinlerin elektriksel özelliklerini ve diğer moleküllerle olan etkileşimlerini belirler. Buna göre, fizyolojik pHpH (7.47.4) değerinde yan zinciri net negatif yük taşıyan amino asit aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Aspartat

Answer

Fizyolojik pH olan 7.4'te yan zinciri negatif yük taşıyan amino asit aspartattır.
Doğru olan seçenek, aspartatın fizyolojik pH'da (7.47.4) yan zincirinde bulunan karboksil grubunun (–COO−–COO^-) iyonize olması nedeniyle net negatif yük taşıdığını belirtmektedir. Proteinlerin yapısında bulunan standart amino asitler arasında sadece aspartat ve glutamat bu özelliğe sahiptir.

Step-by-Step Solution

1
Amino asitlerin yan zincir (R) gruplarının asit-baz özelliklerini değerlendir.
Amino asitler; nonpolar, polar yüksüz, asidik (negatif yüklü) ve bazik (pozitif yüklü) olarak sınıflandırılır.
Soruda istenen 'negatif yük' özelliği sadece asidik amino asitlere özgüdür.
2
Fizyolojik pH (7.47.4) koşullarında asidik amino asitlerin durumunu incele.
Asidik amino asitler (aspartat ve glutamat), pKa değerleri 7.4'ün çok altında olduğu için protonlarını kaybederek negatif yüklü (karboksilat) hale geçerler.
pH > pKa olduğunda fonksiyonel grup deprotone olur.
3
Seçeneklerdeki amino asitleri sınıflarına göre karşılaştır.
Aspartat asidiktir; arjinin baziktir; alanin nonpolardır; serin polar yüksüzdür.
Sadece asidik grupta yer alan amino asit doğru yanıttır.

Key Concept

Amino Asitlerin Yan Zincir Yüklerine Göre Sınıflandırılması

Hints

1
Standart amino asitler arasında sadece iki tanesi fizyolojik pH'da negatif yüklüdür.
2
Negatif yüklü amino asitler, yan zincirlerinde ek bir karboksil grubu bulunduran asidik amino asitlerdir.
3
Bu iki amino asit aspartat (aspartik asit) ve glutamattır (glutamik asit).

Practice More

İzoelektrik nokta (pI) hesaplamalarında yan zincir pKa değerlerinin nasıl kullanıldığını gözden geçirebilirsiniz.

Alternative Method

Amino asitleri 'asidik-bazik-nötral' olarak gruplandırarak ezberlemek, yük sorularını hızlıca çözmenizi sağlar. 'Asidik olanlar negatif (A, G), bazik olanlar pozitif (L, A, H)' şeklinde kodlanabilir.
Estimated Time:45s
Question 45Question →

Kollajen ve elastin liflerinin biyosentezi sırasında, polipeptid zincirleri arasında kovalent çapraz bağların (crosscross-linkslinks) kurulması, dokuların mekanik dayanıklılığı için kritiktir. Ekstrasellüler matrikste lizin ve hidroksilizin kalıntılarından oksidatif deaminasyon yoluyla reaktif aldehitlerin (allizin) oluşumunu katalizleyen ve kofaktör olarak bakır (Cu2+Cu^{2+}) kullanan enzim aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Lizil oksidaz

Answer

Lizil oksidaz
Lizil oksidaz enzimi, tropokollajen ve tropoelastin molekülleri hücre dışına (ekstrasellüler matriks) çıktıktan sonra aktive olur. Bu enzim, polipeptid zinciri üzerindeki lizin ve hidroksilizin kalıntılarının amino gruplarını oksidatif deaminasyonla uzaklaştırarak reaktif aldehitlere (allizin veya hidroksiallizin) dönüştürür. Bu aldehitler daha sonra birbirleriyle veya diğer lizin kalıntılarıyla kovalent bağlar kurarak liflerin yapısını stabilize eder. Enzimin katalitik aktivitesi için bakır (Cu2+Cu^{2+}) kofaktörü zorunludur.

Step-by-Step Solution

1
Biyosentez konumunu belirle
Soruda belirtilen işlem ekstrasellüler matrikste (hücre dışı) gerçekleşmektedir.
Kollajen ve elastinin kovalent çapraz bağları molekül hücre dışına salgılandıktan sonra oluşur.
2
Reaksiyon tipini ve ürünü analiz et
Lizin kalıntılarının oksidatif deaminasyonu ile aldehit (allizin) yapısı oluşmaktadır.
Çapraz bağların kurulabilmesi için reaktif aldehit gruplarının varlığı şarttır.
3
Enzim ve kofaktör eşleştirmesini yap
Bakır kofaktörünü kullanarak bu işlemi gerçekleştiren enzim Lizil Oksidazdır.
Bakır eksikliğinde (örneğin Menkes sendromu) bu enzimin aktivitesi düşer ve bağ dokusu zayıflığı görülür.

Key Concept

Lizil oksidaz, kollajen ve elastin biyosentezinde hücre dışında görev alan, bakır bağımlı çapraz bağ yapıcı enzimdir.
Question 46Question →

Methemoglobinemi durumunda, hemoglobin tetrameri içindeki heme demirlerinden bir veya daha fazlasının ferrik (Fe3+Fe^{3+}) oksidasyon basamağına yükseltgenmesi; geri kalan normal ferröz (Fe2+Fe^{2+}) alt birimlerin oksijen bağlama kinetiği ve oksijen disosiasyon eğrisi üzerinde nasıl bir etki oluşturur?

Show answer & explanation

Answer: Tetrameri RR (gevşek) konformasyonuna stabilize ederek sağlam alt birimlerin oksijen afinitesini artırır ve disosiasyon eğrisini sola kaydırır.

Answer

Methemoglobin oluşumu, tetrameri RR konformasyonuna stabilize ederek sağlam alt birimlerin afinitesini artırır ve eğriyi sola kaydırır.
Doğru yanıt olan ifade methemoglobinin moleküler etkisini tam olarak açıklar. Methemoglobinemi durumunda tetramer içindeki ferrik (Fe3+Fe^{3+}) iyonları, hemoglobinin oksijeni bırakma kapasitesini düşüren RR (relaxed) konformasyonunu stabilize eder. Bu durum, doku düzeyinde oksijenin hemoglobinden ayrılmasını zorlaştırarak (afinite artışı) oksijen disosiasyon eğrisinin sola kaymasına neden olur ve şiddetli doku hipoksisine yol açar.

Step-by-Step Solution

1
Fe3+Fe^{3+} demirinin tetramer konformasyonu üzerindeki etkisini belirleme.
Fe3+Fe^{3+} içeren heme grupları, hemoglobin tetramerini RR (relax/gevşek) durumuna stabilize eder.
Oksitlenmiş heme grupları, oksijen bağlı olmasa bile tetrameri yüksek afiniteli konformasyonda tutar.
2
Stabilize olan RR durumunun sağlam (Fe2+Fe^{2+}) alt birimlere etkisini analiz etme.
Sağlam alt birimlerin oksijene olan afinitesi paradoksal olarak artar.
Alosterik etkileşim nedeniyle tetramerin bir kısmının R durumunda olması, diğer kısımların da oksijeni daha sıkı tutmasına neden olur.
3
Artan afinitenin oksijen disosiasyon eğrisi üzerindeki yönünü saptama.
Oksijen disosiasyon eğrisi sola kayar (P50P_{50} değeri düşer).
Artan afinite, oksijenin dokulara salınmasını zorlaştırarak eğrinin düşük basınçlarda bile yüksek satürasyonda kalmasına (sola kayma) yol açar.

Key Concept

Methemoglobinemide 'sol shift' (sola kayma) mekanizması
Question 47Question →

Proteinlerin hiyerarşik yapısal organizasyonu ve katlanma dinamikleri dikkate alındığında; polipeptid zincirinin sentez sonrası fonksiyonel konformasyonunu kazanması sürecinde gözlenen yapısal birimler ve organizasyon düzeyleri ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Domainler, bir polipeptid zinciri üzerinde hiyerarşik olarak motiflerden üst düzeyde yer alan, bağımsız olarak katlanabilen ve genellikle belirli bir fonksiyondan sorumlu olan yapısal modüllerdir.

Answer

Domainlerin hiyerarşik olarak motiflerden üst düzeyde yer aldığı ve bağımsız katlanma özelliğine sahip fonksiyonel modüller olduğu ifadesi doğrudur.
Doğru olan ifade, domainlerin polipeptid zinciri içerisinde bağımsız olarak katlanabilen ve genellikle spesifik bir biyolojik görevi yerine getiren yapısal modüller olduğudur. Domainler, hiyerarşik olarak sekonder yapıların birleşimiyle oluşan motiflerden daha karmaşıktır ve proteinin tersiyer yapısı içinde ayrı 'küresel' bölgeler oluştururlar.

Step-by-Step Solution

1
Protein hiyerarşisinin analizi
Hiyerarşi: Primer → Sekonder → Motif (Süpersekonder) → Domain → Tersiyer → Kuaterner şeklindedir.
Yapısal birimlerin karmaşıklık düzeyini belirlemek için gereklidir.
2
Motif ve Domain ayrımının yapılması
Motifler küçük geometrik düzenlerdir (örn. β−α−β\beta-\alpha-\beta), domainler ise bağımsız katlanan büyük fonksiyonel ünitelerdir.
Bağımsız stabilite özelliğinin sadece domainlere ait olduğunu doğrulamak için.
3
Katlanma ara ürünlerinin (Molten Globule) değerlendirilmesi
'Molten globule' aşamasında sekonder yapı var, ancak tersiyer yan zincir paketlenmesi gevşektir.
Seçeneklerdeki yanlış tanımları elemek için.

Key Concept

Protein Organizasyonunda Domainlerin Yapısal ve Fonksiyonel Bağımsızlığı
Estimated Time:2m 0s
Question 48Question →

Hücre içerisinde oksidatif stresle mücadelede ve redoks dengesinin korunmasında temel rol oynayan, yapısında γ\gamma-peptid bağı içeren ve glutamat, sistein, glisin amino asitlerinden oluşan tripeptid aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Glutatyon

Answer

Doğru yanıt, glutamat, sistein ve glisin amino asitlerinden oluşan ve antioksidan kapasitesiyle bilinen Glutatyon molekülüdür.
Glutatyon, γ\gamma-glutamil-sisteinil-glisin yapısında bir tripeptiddir. Standart peptid bağlarından farklı olarak, glutamat amino asidinin yan zincirinde bulunan karboksil grubu ile sistein arasında bir bağ kurulur. Hücre içinde indirgenmiş formda (GSH) kalarak, hidrojen peroksit gibi reaktif oksijen türlerinin temizlenmesinde ve proteinlerin sülfhidril gruplarının korunmasında kritik bir 'redoks tamponu' görevi görür.

Step-by-Step Solution

1
Molekülün amino asit içeriğini analiz edin.
Glutamat, Sistein ve Glisin amino asitlerinin birleşimi bir tripeptid yapısını işaret eder.
Soruda belirtilen bileşenler glutatyonun (GSH) karakteristik yapısını oluşturur.
2
Peptid bağının özelliğini kontrol edin.
Glutamatın α\alpha-karboksil grubu yerine yan zincirindeki γ\gamma-karboksil grubunun kullanılması glutatyona özgüdür.
γ\gamma-glutamil bağı, glutatyonu diğer standart peptidlerden ayıran en önemli yapısal özelliktir.
3
Biyolojik fonksiyonu değerlendirin.
Oksidatif stresle mücadele ve redoks dengesi, indirgenmiş glutatyonun (GSH) temel görevidir.
Sisteindeki sülfhidril (-SH) grubu, serbest radikallerin nötralize edilmesini sağlar.

Key Concept

Glutatyonun Yapısı ve Antioksidan Fonksiyonu
Estimated Time:45s
Question 49Question →

Transfüzyon amacıyla laboratuvarda bekletilen tam kan ünitelerinde, glikoliz hızının düşmesine bağlı olarak 2,3-bifosfogliserat (2,3−BPG2,3-BPG) konsantrasyonu zamanla azalır. Bu durumun hemoglobinin oksijen bağlama özellikleri üzerindeki etkisiyle ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Hemoglobinin oksijene olan ilgisi (afinitesi) artar ve P50P_{50} değeri düşer.

Answer

Hemoglobinin oksijene olan ilgisi (afinitesi) artar ve P50P_{50} değeri düşer.
2,3-BPG, hemoglobinin merkezi kavitesine bağlanarak deoksi-hemoglobini (T formu) stabilize eden negatif bir allosterik efektördür. Transfüzyon için saklanan kanda 2,3-BPG seviyeleri düştüğünde, hemoglobin oksijene daha sıkı bağlanır (R formu stabilize olur). Bu durum oksijen disosiasyon eğrisinin sola kaymasına ve hemoglobinin yarı doymuş hale gelmesi için gereken oksijen basıncının (P50P_{50}) azalmasına yol açar.

Step-by-Step Solution

1
2,3-BPG'nin normal fonksiyonunun belirlenmesi
2,3-BPG, hemoglobinin merkezi boşluğuna bağlanarak T (gergin) konformasyonunu stabilize eder ve oksijen afinitesini azaltır.
Bu mekanizma doku düzeyinde oksijenin hemoglobinden ayrılarak hücrelere geçmesini sağlar.
2
Bekletilen kanda 2,3-BPG kaybının etkisinin analizi
2,3-BPG konsantrasyonu azaldığında, T formunu stabilize eden kuvvet ortadan kalkar ve hemoglobin R (gevşek/afinitesi yüksek) formuna kayar.
Allosterik inhibitörün yokluğu proteinin ligandına olan ilgisini artırır.
3
Kinetik parametrelerin (P50 ve eğri yönü) yorumlanması
Artan afinite, oksijen disosiasyon eğrisinin sola kayması ve yarı doymuşluk basıncı olan P50P_{50} değerinin düşmesi anlamına gelir.
Daha düşük bir pO2pO_2 değerinde proteinin %50 doymuşluğa ulaşması, afinitenin arttığının göstergesidir.

Key Concept

2,3-BPG'nin hemoglobin üzerindeki allosterik etkisi ve depolanmış kanın fizyolojik özellikleri.
Estimated Time:1m 30s
Question 50Question →

Proteinlerin yapısına giren amino asitlerin yan zincir (R) özellikleri, proteinin katlanma biçimini ve biyolojik aktivitesini belirler. Yan zincirinde amit grubu (−CONH2-CONH_2) bulunduran, fizyolojik pHpH’da net elektriksel yükü sıfır olan ve her ikisi de vücutta sentezlenebildiği için besinsel olarak non-esansiyel sınıfta yer alan amino asit çifti aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Asparagin - Glutamin

Answer

Yan zincirinde amit grubu taşıyan, polar yüksüz ve non-esansiyel olan asparagin ve glutamin çiftidir.
Asparagin ve glutamin, yan zincirlerinde −CONH2-CONH_2 (amit) grubu içerirler. Bu grup hidrojen bağı kurabildiği için bu amino asitler polar özellik gösterir ancak fizyolojik pHpH'da iyonize olmadıkları için net yükleri sıfırdır. Ayrıca her iki amino asit de metabolik ara ürünlerden (oksaloasetat ve α\alpha-ketoglutarat) sentezlenebildiği için non-esansiyeldir.

Step-by-Step Solution

1
Yan zincirinde amit grubu (−CONH2-CONH_2) bulunan amino asitlerin belirlenmesi.
Bu tanıma uyan iki amino asit asparagin ve glutamindir.
Aspartatın amit türevi asparagin, glutamatın amit türevi ise glutamindir.
2
Fizyolojik pHpH (yaklaşık 7.47.4) altındaki yük durumunun değerlendirilmesi.
Amit grupları fizyolojik pHpH'da iyonize olmazlar.
Bu gruptaki amino asitler suda çözünebilir (polar) olmalarına rağmen net yükleri sıfırdır.
3
Besinsel gereksinim (esansiyellik) durumunun kontrol edilmesi.
Asparagin ve glutamin vücutta sentezlenebilir.
Asparagin, oksaloasetattan; glutamin ise alfa-ketoglutarattan sentezlenebildiği için non-esansiyeldir.

Key Concept

Amino asitlerin yan zincir fonksiyonel gruplarına ve besinsel gereksinimlerine göre sınıflandırılması.

Hints

1
Yan zincirinde azot taşıyan her amino asit bazik (pozitif yüklü) değildir.
2
Karboksil grubu taşıyan asidik amino asitlerin amit türevlerini düşünün.
3
Bu amino asitlerden biri, amonyağın dokulardan karaciğere taşınmasında temel formdur (Glutamin).

Practice More

Amino asitlerin yan zincirlerinin pKapKa değerlerini ve bu değerlerin titrasyon eğrilerindeki önemini gözden geçirin.
Estimated Time:1m 15s
Question 51Question →

Protein sentezinde yer alan amino asitlerin yapısal ve besinsel özellikleri göz önüne alındığında; yan zincirinde sülfür (SS) atomu bulunduran ve insan vücudu için besinsel açıdan esansiyel kabul edilen amino asit hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Metiyonin

Answer

Metiyonin hem kükürt içeriği hem de esansiyel olma özelliğini bir arada taşıyan amino asittir.
Metiyonin, yan zincirinde tiyoeter yapısında bir kükürt (SS) atomu bulundurur. Aynı zamanda insan metabolizmasında 'de novo' sentezlenemediği için diyetle dışarıdan alınması zorunlu olan (esansiyel) amino asitler grubundadır.

Step-by-Step Solution

1
Kükürt (sülfür) içeren amino asitleri belirle.
Metiyonin ve Sistein.
Protein yapısında bulunan amino asitlerden sadece bu ikisi yan zincirinde kükürt atomu barındırır.
2
Kükürt içerenler arasından esansiyel olanı seç.
Metiyonin.
Sistein vücutta metiyoninden sentezlenebilir (non-esansiyel), ancak metiyonin sentezlenemez ve diyetle alınması zorunludur.

Key Concept

Amino asitlerin yan zincir yapılarına (sülfür içeriği) ve besinsel ihtiyaçlarına (esansiyellik) göre sınıflandırılması.
Estimated Time:45s
Question 52Question →

Biyolojik sistemlerde proteinlerin yapı taşlarını birbirine bağlayan peptid bağlarının kimyasal doğası ve vücutta spesifik görevleri olan biyolojik aktif peptidlerin özellikleri dikkate alındığında, aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Peptid bağı, karbonil karbonu ile azot atomu arasındaki rezonans nedeniyle parsiyel çift bağ karakterine sahiptir; bu durum bağın rijit ve düzlemsel (planar) olmasını sağlar.

Answer

Peptid bağı rezonans nedeniyle parsiyel çift bağ karakterine sahiptir ve bu durum bağın rijit, düzlemsel (planar) yapıda kalmasını sağlar.
Peptid bağı, karbonil grubu ve azot atomu arasındaki elektron delokalizasyonu (rezonans) nedeniyle yaklaşık %40 oranında çift bağ karakteri taşır. Bu durum, bağın normal bir tek bağdan daha kısa ve oldukça rijit olmasına yol açar. Sonuç olarak, peptid bağını oluşturan atomlar (Cα,C,O,N,H,CαC_\alpha, C, O, N, H, C_\alpha) aynı düzlem üzerinde (planar) konumlanır ve bağ ekseni etrafında serbest rotasyon yapılamaz.

Step-by-Step Solution

1
Peptid bağının rezonans yapısını analiz et.
Peptid bağındaki elektronlar, karbonil oksijeni, karbonil karbonu ve azot atomu arasında delokalize olur (O=C−NO=C-N rezonans hibriti).
Azot üzerindeki ortaklanmamış elektron çiftinin karbona aktarılmasıyla bağ parsiyel çift bağ karakteri kazanır.
2
Bu yapının fiziksel sonuçlarını değerlendir.
C-N\text{C-N} bağı normal bir tek bağdan daha kısa (1.32 A˚1.32 \text{ \AA}), çift bağdan daha uzundur; rotasyon engellenmiş ve yapı düzlemseldir.
Parsiyel çift bağ karakteri, bağ ekseni etrafında serbest dönmeyi (rotasyonu) fiziksel olarak engeller.
3
Seçeneklerdeki biyolojik aktif peptid özelliklerini karşılaştır.
Glutatyonun γ\gamma bağı içermesi, hormonların disülfit köprüsü içermesi veya ANP'nin hipotansif etkisi gibi bilgilerle doğruyu onayla.
Peptid bond özellikleri temel biyokimyasal gerçektir.

Key Concept

Peptid bağının rezonans hibrit yapısı ve rijiditesi

Practice More

Proteinlerin sekonder yapısını (alfa-heliks, beta-tabaka) stabilize eden hidrojen bağlarının bu düzlemsel peptid birimleri arasındaki etkileşimini inceleyin.
Estimated Time:1m 15s
Question 53Question →

Proteinlerin hiyerarşik organizasyonu ve katlanma dinamikleri dikkate alındığında; polipeptid zinciri üzerinde bağımsız bir üç boyutlu yapı oluşturabilen, genellikle kendine özgü bir fonksiyonu olan ve proteoliz sonrası stabilitesini koruyabilen 'domain' (alan) yapıları ile 'motif'ler (süpersekonder yapılar) arasındaki farklar ve bu yapıları stabilize eden kuvvetler hakkında aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Domainler, polipeptid zincirinin geri kalanından fiziksel olarak ayrıldıklarında bile genellikle kendi özgün üç boyutlu yapılarını ve fonksiyonel özelliklerini koruyabilen bağımsız katlanma birimleridir.

Answer

Domainler, polipeptid zincirinden bağımsız olarak katlanabilen, yapısal ve fonksiyonel bütünlüğünü koruyabilen modüllerdir.
Domainlerin bağımsız katlanma birimleri olması, proteinlerin evrimsel süreçte farklı domainleri bir araya getirerek kompleks fonksiyonlar kazanmasını sağlar. Bir domain, polipeptid zincirinden proteoliz ile ayrılsa bile, stabilitesini ve eğer varsa katalitik aktivitesini koruyabilir.

Step-by-Step Solution

1
Domain ve motif kavramlarını yapısal bağımsızlık açısından karşılaştır.
Domainlerin (alanlar) bağımsız katlanma birimleri olduğu, motiflerin ise sadece tekrarlayan süpersekonder yapılar olduğu belirlenir.
Domainler proteinlerin modüler yapısını oluşturur ve proteoliz (protein sindirimi) sonrası dahi yapılarını koruyabilirler.
2
Protein katlanmasının termodinamik itici gücünü (hidrofobik etki) değerlendir.
Katlanmanın, proteinin kendi entropisinin azalmasına rağmen su moleküllerinin entropisindeki artışla sağlandığı saptanır.
Hidrofobik yan zincirler içe gömüldüğünde, etraflarındaki su molekülleri ('clathrate' yapıları) serbest kalarak entropiyi artırır.
3
Denatürasyonun etkilerini ve korunması gereken yapıları analiz et.
Denatürasyonun non-kovalent bağları bozduğu ancak kovalent peptid bağlarını (primer yapıyı) koruduğu doğrulanır.
Peptid bağlarının kopması için proteolitik enzimler veya ekstrem hidroliz koşulları gereklidir; standart denatürasyon bunu yapmaz.

Key Concept

Protein Domainlerinin Yapısal ve Fonksiyonel Bağımsızlığı
Question 54Question →

Hemoglobinin oksijen afinitesini düzenleyen allosterik regülatörlerden biri olan klorür iyonları (Cl−Cl^-), doku düzeyinde T (gergin) durumun stabilize edilmesinde kritik rol oynar. Klorür iyonlarının bu moleküler etkisiyle ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: α\alpha-zincirlerinin C-terminalindeki arjinin kalıntıları ile karşı α\alpha-zincirinin N-terminali arasında köprü kurarak T-formunu stabilize eder.

Answer

Klorür iyonları, hemoglobinin α\alpha-zincirlerinin C-terminalindeki arjinin kalıntıları ile karşı α\alpha-zincirinin N-terminali arasında köprü kurarak T-formunu stabilize eder.
Klorür iyonları (Cl−Cl^-), hemoglobinin T (gergin) konformasyonunu stabilize eden allosterik bir etkileyicidir. α\alpha-zincirleri arasında, bir zincirin C-terminalindeki Arjinin (Arg141) ile diğer zincirin N-terminalindeki Valin amino grubu arasındaki elektrostatik itmeyi nötralize ederek iyonik bir köprü (tuz köprüsü) oluşturur. Bu mekanizma, doku düzeyinde oksijenin hemoglobinden ayrılarak dokulara geçmesini kolaylaştırır ve P50P_{50} değerini artırır.

Step-by-Step Solution

1
Hemoglobinin allosterik regülatörlerini ve etkilerini hatırlayın.
H+H^+, CO2CO_2, 2,3-BPG ve Cl−Cl^- iyonları oksijen afinitesini azaltır.
Dokuda oksijenin bırakılması için T-formunun (düşük afiniteli form) stabilize edilmesi gerekir.
2
Klorür iyonunun spesifik bağlanma bölgesini analiz edin.
Cl−Cl^- iyonları, α1\alpha_1 zincirinin terminal Arjinini (Arg141) ile α2\alpha_2 zincirinin terminal Valini (N-terminal) arasında köprü kurar.
İki pozitif yük arasındaki elektrostatik itmeyi nötralize ederek iyonik bir köprü oluştururlar.
3
Bu değişikliğin P50P_{50} ve afinite üzerindeki sonucunu belirleyin.
T-formunun stabilize edilmesi P50P_{50} değerini artırır ve afiniteyi azaltır.
P50P_{50} artışı, oksijenin dokulara bırakılma eğiliminin arttığını gösterir.

Key Concept

Hemoglobinin allosterik regülasyonu ve Klorür iyonlarının moleküler mekanizması.
Estimated Time:1m 30s
Question 55Question →

32 yaşında, sigara öyküsü olmayan bir erkek hasta progresif nefes darlığı ve öksürük şikayetiyle başvuruyor. Fizik muayenede hepatomegali saptanan hastanın radyolojik tetkiklerinde akciğer bazallerinde belirgin amfizematöz değişiklikler izleniyor. Karaciğer biyopsisinde hepatositler içerisinde PAS pozitif ve diastaz dirençli globüller saptandığına göre, bu hastada serum protein elektroforezinde en belirgin azalma beklenen protein aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: α1\alpha_1-Antitiripsin

Answer

Vakadaki klinik bulgular ve protein elektroforezi özellikleri dikkate alındığında doğru cevap α1\alpha_1-Antitiripsin proteinidir.
Verilen vakadaki 'bazal amfizem' ve karaciğer biyopsisindeki 'PAS (+) diastaz dirençli globüller', α1\alpha_1-Antitiripsin (AAT) eksikliğinin en tipik göstergeleridir. AAT, serum protein elektroforezindeki α1\alpha_1 bandının ana bileşenidir.

Step-by-Step Solution

1
Klinik bulguların analizi
Genç yaşta sigara içmeyen bir hastada bazal amfizem ve karaciğer tutulumu (hepatomegali) kombinasyonu saptandı.
Bu kombinasyon tipik olarak bir enzim inhibitörü eksikliğini işaret eder.
2
Patolojik bulguların yorumlanması
PAS (+) ve diastaz dirençli intrahepatik globüller, proteinin karaciğerde yanlış katlanarak biriktiğini gösterir.
Bu bulgu α1\alpha_1-Antitiripsin (AAT) eksikliğinin PiZZ fenotipi için patognomoniktir.
3
Elektroforetik korelasyon
α1\alpha_1-Antitiripsin, serum protein elektroforezindeki α1\alpha_1 globülin bandının yaklaşık \%90'ını oluşturur.
Protein eksik olduğunda elektroforezde bu bölgede belirgin bir düzleşme veya silinme meydana gelir.

Key Concept

α1\alpha_1-Antitiripsin, bir serpin (serin proteaz inhibitörü) olup nötrofil elastazı inhibe ederek akciğerleri korur; eksikliğinde akciğerde panasinler amfizem, karaciğerde ise birikime bağlı siroz gelişir.
Estimated Time:1m 15s
Question 56Question →

Yan zincirinde dallı alifatik bir yapı taşıyan, besinsel olarak esansiyel kabul edilen ve metabolize edildiğinde hem glukojenik hem de ketojenik özellik sergileyen amino asit aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: İzolösin

Answer

İzolösin, hem dallı zincirli yapısı hem esansiyel olması hem de hem glukojenik hem ketojenik metabolik akıbete sahip olmasıyla aranan kriterleri tam olarak karşılayan amino asittir.
İzolösin, protein yapısına giren 20 amino asit içinde hem dallı zincirli alifatik bir yan zincire sahip olması hem vücutta sentezlenemeyip diyetle alınmasının zorunlu (esansiyel) olması hem de metabolik olarak hem glukoz hem de keton cismi öncülü sağlayabilmesiyle benzersizdir.

Step-by-Step Solution

1
Kimyasal yapıya göre filtreleme yapın.
Dallı zincirli (branched-chain) amino asitler Valin, Lösin ve İzolösin'dir.
Soruda 'dallı alifatik yapı' kriteri belirtilmiştir.
2
Besinsel gereksinimi kontrol edin.
Valin, Lösin ve İzolösin'in her üçü de esansiyel amino asitlerdir.
Soruda amino asidin esansiyel olması gerektiği belirtilmiştir.
3
Metabolik akıbeti analiz edin.
Valin saf glukojenik, Lösin saf ketojenik, İzolösin ise hem glukojenik hem ketojeniktir.
Soruda hem glukojenik hem ketojenik özellik arandığı için doğru seçenek İzolösin olarak belirlenir.

Key Concept

Amino asitlerin yan zincir yapılarına göre (alifatik, dallı, aromatik vb.) ve metabolik akıbetlerine göre (glukojenik, ketojenik veya her ikisi) sınıflandırılması.

Practice More

Sadece ketojenik olan amino asitleri (Lösin ve Lizin) ezberlemek, diğer karmaşık seçenekleri elemede büyük kolaylık sağlar.
Estimated Time:50s
Question 57Question →

Amino asitlerin sınıflandırılmasında kullanılan kimyasal yapı, iyonizasyon özellikleri, besinsel gereksinim ve metabolik akıbet kriterleri bir arada değerlendirildiğinde; yan zincirinde iyonize olabilen bir grup içermesi nedeniyle fizyolojik pH'da (pH≈7.4pH \approx 7.4) net pozitif yük taşıyan, beslenme açısından esansiyel olan ve metabolik yıkımı sonucunda sadece keton cisimciklerinin öncüllerini (asetil-KoA veya asetoasetat) oluşturan amino asit aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Lizin

Answer

Lizin, fizyolojik pH'da pozitif yük taşıyan (bazik), beslenme açısından esansiyel ve metabolik olarak sadece ketojenik olan amino asittir.
Doğru seçenek olan amino asit (Lizin), yan zincirinde bulunan amino grubu sayesinde fizyolojik pH'da pozitif yüklü bir bazik amino asittir. Aynı zamanda vücutta sentezlenemeyen esansiyel bir amino asittir ve karbon iskeleti sadece keton cisimciklerine (asetoasetat ve asetil-KoA) dönüştüğü için sadece ketojenik olarak sınıflandırılır.

Step-by-Step Solution

1
Fizyolojik pH'da net pozitif yük taşıyan amino asitlerin belirlenmesi
Arjinin ve Lizin
Bazik amino asitlerden Arjinin (pKa≈12.5pKa \approx 12.5) ve Lizin (pKa≈10.5pKa \approx 10.5), pH=7.4pH=7.4'te protonlanmış formdadır. Histidin (pKa≈6.0pKa \approx 6.0) ise bu pH'da büyük oranda yüksüzdür.
2
Besinsel sınıflandırmanın kontrol edilmesi
Her iki amino asit de bu kriteri karşılar
Lizin tam esansiyel, Arjinin ise özellikle büyüme dönemlerinde yarı-esansiyel kabul edilir.
3
Metabolik akıbetin incelenmesi
Sadece ketojenik olan seçeneğin bulunması
Lösin ve Lizin sadece ketojenik olan iki standart amino asittir. Arjinin ise üre döngüsü ve TCA döngüsü aracılığıyla glukoz sentezine katılan glukojenik bir amino asittir.

Key Concept

Amino asitlerin çok kriterli sınıflandırması (Bazik, Esansiyel, Sadece Ketojenik)

Practice More

Sadece ketojenik olan diğer amino asit olan Lösin'in yapısal özelliklerini Lizin ile karşılaştırınız.
Estimated Time:1m 30s
Question 58Question →

Hemoglobinin TT (gergin) konformasyonunun stabilize edilmesi, doku düzeyinde oksijenin afinitesinin azalarak serbest bırakılmasını kolaylaştıran temel mekanizmadır. Bohr etkisinin moleküler temelinde, düşük pHpH ortamında protonlanan belirli amino asit yan zincirlerinin kurduğu iyonik etkileşimler (tuz köprüleri) yer alır. Özellikle β\beta zincirlerinin C-terminalinde bulunan His146His146 kalıntısı, protonlanarak komşu bir amino asit kalıntısı ile tuz köprüsü oluşturur ve bu durum TT formunun kararlılığını artırır. Bu mekanizmada, His146His146 ile TT formunda tuz köprüsü kurarak Bohr etkisine en önemli katkıyı sağlayan amino asit kalıntısı aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Aspartat (β94\beta94)

Answer

β\beta-zinciri üzerindeki Aspartat (Asp94Asp94)
Hemoglobin doku düzeyine geldiğinde (düşük pHpH ortamında), β\beta-zincirinin en sonunda yer alan Histidin 146 (His146His146) protonlanır. Bu protonlanmış Histidin, aynı β\beta-zinciri üzerinde yer alan Aspartat 94 (Asp94Asp94) amino asidinin negatif yüklü karboksil grubuyla bir tuz köprüsü kurar. Bu etkileşim, hemoglobinin oksijeni bırakmış hali olan TT (gergin) konformasyonunu stabilize eder ve oksijen afinitesini düşürerek dokulara oksijen geçişini kolaylaştırır.

Step-by-Step Solution

1
Bohr etkisinin moleküler temelini analiz etme
Düşük pHpH (yüksek proton konsantrasyonu), hemoglobinin TT formunu stabilize eden tuz köprülerinin oluşumunu teşvik eder.
Protonlanma, spesifik histidin kalıntılarının pozitif yüklenmesini sağlar.
2
β\beta zinciri C-terminal etkileşimini belirleme
β146\beta146 Histidin'in imidazol halkası protonlandığında, komşu Asp94Asp94 ile iyonik bir bağ kurar.
His146His146 ve Asp94Asp94 arasındaki bu etkileşim, TT formunun enerjisini düşürerek onu stabilize eder.
3
R formuna geçişi değerlendirme
Oksijen bağlandığında bu tuz köprüsü kopar ve His146His146 protonunu salar.
Oksijenasyon, konformasyonel değişikliğe neden olarak iyonik bağları fiziksel olarak birbirinden uzaklaştırır.

Key Concept

Bohr etkisinin moleküler mekanizması: TT formunda β−His146\beta-His146 ve β−Asp94\beta-Asp94 arasında kurulan tuz köprüsü.

Practice More

Bohr etkisinin tersi olan Haldane etkisinin akciğerlerdeki proton salınımı ve oksijen bağlanması üzerindeki etkisini inceleyiniz.
Estimated Time:1m 30s
Question 59Question →

Protein moleküllerinin ısı, ekstrem pHpH veya çeşitli kimyasal etkenlerle denatüre olması sonucunda proteinin üç boyutlu konformasyonu bozulur; ancak amino asit dizilimi yani primer yapısı korunur. Proteinlerin primer yapısının bu süreçte bozulmadan kalmasını sağlayan ve amino asitler arasında kurulan temel kovalent bağ aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Peptid bağı

Answer

Peptid bağı
Proteinlerin primer yapısı, amino asitlerin birbirine peptid bağları (kovalent bağlar) ile bağlanmasıyla oluşan lineer dizidir. Denatürasyon ajanları (ısı, pHpH vb.) proteinin sekonder, tersiyer ve kuaterner yapısını sağlayan non-kovalent bağları (hidrojen bağları, hidrofobik etkileşimler, iyonik bağlar) koparırken, peptid bağlarını koparamazlar. Bu nedenle denatüre olmuş bir proteinin sadece primer yapısı (amino asit dizilimi) sağlam kalır.

Step-by-Step Solution

1
Protein organizasyon düzeylerini belirle
Primer yapı, amino asitlerin dizilimidir ve sadece kovalent olan peptid bağlarını içerir.
Primer yapı proteinin kimlik bilgisidir.
2
Denatürasyonun etkisini analiz et
Denatürasyon; hidrojen bağlarını, hidrofobik etkileşimleri ve iyonik bağları koparır ancak peptid bağlarını koparacak enerjiye sahip değildir.
Peptid bağlarının kopması için proteoliz (hidroliz) gereklidir.
3
Doğru bağ türünü seç
Peptid bağı kovalent bir bağ olduğu için primer yapı korunur.
Kovalent bağlar, zayıf etkileşimlerden çok daha güçlüdür.

Key Concept

Proteinlerin primer yapısı sadece kovalent peptid bağları ile stabilize edilir ve denatürasyon bu bağları etkilemez.

Hints

1
Denatürasyon sırasında proteinin sadece şekli bozulur, ancak içindeki amino asit 'zinciri' kopmaz.
2
Primer yapı, amino asitlerin boncuklar gibi bir ipe dizilmesidir. Bu ipi oluşturan bağın türünü düşünün.
3
Sadece kovalent bağlar denatürasyona dirençlidir. Seçeneklerdeki tek gerçek kovalent bağ peptid bağıdır.

Practice More

Sekonder yapıyı stabilize eden spesifik bağ türünü ve hangi gruplar arasında oluştuğunu tekrar edin.
Estimated Time:45s
Question 60Question →

Peptid bağının biyokimyasal karakteristikleri ile biyolojik sistemlerde önemli fonksiyonlar üstlenen aktif peptidlerin yapısal modifikasyonları değerlendirildiğinde, aşağıdaki ifadelerden hangisi yanlıştır?

Show answer & explanation

Answer: Peptid bağı, azot atomu üzerindeki ortaklanmamış elektron çiftinin rezonansa katılması nedeniyle fizyolojik pHpH değerlerinde güçlü bazik özellik gösterir ve kolayca protonlanır.

Answer

Peptid bağının azot üzerindeki elektronların rezonansa katılması nedeniyle fizyolojik pH'da bazik özellik gösterip protonlandığını savunan ifade yanlıştır.
Peptid bağı rezonans stabilizasyonu nedeniyle fizyolojik pH'da iyonize olmaz ve yüksüzdür. Azot üzerindeki elektronlar karbonil karbonu ile delokalize olduğu için bazik karakter gösterip protonlanamaz. Bu nedenle bağın güçlü bazik özellik gösterdiğini belirten ifade yanlıştır.

Step-by-Step Solution

1
Peptid bağının rezonans yapısını analiz etme
Azot (N) üzerindeki ortaklanmamış elektron çifti, C-N bağına delokalize olarak bağa çift bağ karakteri kazandırır.
Bu delokalizasyon, azotu protonlanmaya karşı isteksiz hale getirir.
2
Peptid bağının iyonizasyon durumunu değerlendirme
Peptid bağı fizyolojik pH'da (7.47.4) yüksüzdür (nötrdür).
Amid grubu proton alıp vermez; bu nedenle proteinin net yüküne peptid bağları değil, sadece yan zincirler ve uç gruplar katkıda bulunur.
3
Aktif peptidlerin (Glutatyon, Oksitosin) yapısal farklarını doğrulama
Glutatyon γγ-bağına, hormonlar ise C-terminal amidasyona sahiptir.
Bu modifikasyonlar enzimatik yıkıma direnç ve biyolojik aktivite sağlar.

Key Concept

Peptid bağı rijit, planar, polar ancak iyonize olmayan (yüksüz) bir yapıdır; rotasyon sadece alfa karbonlar etrafında mümkündür.
PreviousPage 3 / 10Next
Amino Asitler ve Proteinler Practice Questions — TUS - Tıpta Uzmanlık Sınavı — Page 3 | Examkin