Amino Asitler ve Proteinler

194 questions

Question 121Question

Laboratuvar şartlarında saflaştırılmak istenen üç farklı proteinin izoelektrik noktaları (pIpI) aşağıda verilmiştir:

- Protein K: pI=5.0pI = 5.0
- Protein L: pI=7.0pI = 7.0
- Protein M: pI=9.0pI = 9.0

Bu protein karışımı pH=7.0pH = 7.0 değerindeki bir tampon çözelti içerisinde DEAE-selüloz (anyon değiştirici) kolonuna uygulandığında, proteinlerin kolon üzerindeki davranışı ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: pI değeri 5.05.0 olan protein, kolon matrisine en güçlü bağlanan bileşendir.

Answer

İzoelektrik noktası (pIpI) 5.05.0 olan Protein K, pH=7.0pH = 7.0 ortamında en yüksek net negatif yüke sahip olduğu için pozitif yüklü DEAE-selüloz matrisine en güçlü bağlanan bileşendir.
DEAE-selüloz pozitif yüklü bir matristir ve anyon değiştirici olarak görev yapar. pH=7.0pH = 7.0 olan ortamda, izoelektrik noktası bu değerden küçük olan (pI=5.0pI=5.0) Protein K net negatif yük kazanır ve matrise bağlanır. Protein L nötr olduğu için bağlanmaz, Protein M ise pozitif yüklü olduğu için matris tarafından itilir. Protein K, pH ile pI arasındaki fark en büyük olan bileşen olduğu için en yüksek net yüke ve dolayısıyla en güçlü bağlanma kapasitesine sahiptir.

Step-by-Step Solution

1
Proteinlerin pH 7.0 ortamındaki net yük durumlarını belirleyin.
Protein K (pI<pHpI < pH) negatif, Protein L (pI=pHpI = pH) nötr, Protein M (pI>pHpI > pH) pozitif yüklüdür.
Bir proteinin net yükü, ortam pH'ı ile pI değeri arasındaki farka göre belirlenir (pH>pIpH > pI ise negatif, pH<pIpH < pI ise pozitif).
2
Kolon matrisinin tipini ve yükünü analiz edin.
DEAE-selüloz bir anyon değiştiricidir ve matrisi pozitif yüklüdür.
Anyon değiştiriciler, anyonları (negatif yüklü molekülleri) bağlamak üzere tasarlanmış pozitif yüklü fonksiyonel gruplar içerir.
3
Protein yükleri ile matris yükünü eşleştirerek bağlanma şiddetini karşılaştırın.
Sadece negatif yüklü olan Protein K matrise bağlanır. Protein K'nın pI değeri ile pH arasındaki fark en yüksek olduğu için en güçlü o bağlanır.
Elektrostatik çekim kuvveti, zıt yüklerin miktarı ile doğru orantılıdır.

Key Concept

İyon değişim kromatografisinde proteinlerin ayrımı, ortam pH'ına bağlı olarak kazandıkları net elektriksel yüke ve kolon matrisinin yüküyle olan etkileşimine dayanır.
Estimated Time:1m 30s
Question 122Question

Peptid bağının biyokimyasal özellikleri ve vücutta fizyolojik rolleri bulunan aktif peptidler ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Peptid bağı, rezonans nedeniyle kısmi çift bağ özelliğine sahiptir ve bu durum bağ düzleminin rijit kalmasını sağlar.

Answer

Peptid bağı, rezonans nedeniyle kısmi çift bağ özelliğine sahiptir ve bu durum bağ düzleminin rijit kalmasını sağlar.
Peptid bağı, karbonil karbonu ile azot atomu arasındaki elektron paylaşımı (rezonans) nedeniyle kısmi çift bağ karakteri gösterir. Bu durum, bağın etrafında serbest dönmeyi (rotasyonu) kısıtlayarak bağdaki altı atomun (Cα,C,O,N,H,CαC_\alpha, C, O, N, H, C_\alpha) aynı düzlemde (planar) yer almasına neden olur.

Step-by-Step Solution

1
Peptid bağının kimyasal doğasını analiz et.
CNC-N bağı arasındaki elektron delokalizasyonu (rezonans), bu bağa yaklaşık %40 oranında çift bağ karakteri kazandırır.
Bu özellik, bağın tekli bir bağdan daha kısa ve daha güçlü olmasını sağlar.
2
Rezonansın rotasyon üzerindeki etkisini değerlendir.
Çift bağ karakteri, CNC-N ekseni etrafındaki serbest dönmeyi engeller.
Bağın rijit ve düzlemsel (planar) yapıda kalması, proteinlerin ikincil yapılarının kararlılığı için esastır.
3
Biyolojik aktif peptidlerin yapısal istisnalarını karşılaştır.
Glutatyon gibi özel peptidler, standart α\alpha-peptid bağı yerine γ\gamma-bağı gibi farklı bağlantılar içerir.
Bu yapısal farklılıklar, peptidin enzimler tarafından yıkılmasını zorlaştırır ve özel biyolojik fonksiyonlar (redoks dengesi vb.) kazandırır.

Key Concept

Peptid bağının rezonans hibrit yapısı ve planaritesi
Question 123Question

Proteinlerin hiyerarşik yapısal organizasyonu ve bu yapıları stabilize eden biyokimyasal kuvvetler dikkate alındığında, sekonder yapı (α\alpha-heliks, β\beta-kırmalı tabaka) ile tersiyer yapı arasındaki temel stabilizasyon farkı aşağıdakilerin hangisinde doğru olarak verilmiştir?

Show answer & explanation

Answer: Sekonder yapıyı stabilize eden hidrojen bağları polipeptid omurgasındaki (backbone) atomlar arasında kurulurken, tersiyer yapıyı stabilize eden etkileşimler esas olarak amino asitlerin yan zincirleri (R grupları) arasında gerçekleşir.

Answer

Sekonder yapıyı stabilize eden hidrojen bağları polipeptid omurgasındaki atomlar arasında kurulurken, tersiyer yapıyı stabilize eden etkileşimler esas olarak amino asitlerin yan zincirleri (R grupları) arasında gerçekleşir.
Proteinlerin hiyerarşik organizasyonunda sekonder yapı (αα-heliks ve β-tabaka), polipeptid omurgasında (backbone) yer alan atomların kendi aralarında kurduğu periyodik hidrojen bağları ile tanımlanır. Tersiyer yapı ise bu sekonder yapı elemanlarının amino asit yan zincirleri (R grupları) arasındaki etkileşimler (hidrofobik etkiler, iyonik bağlar, disülfit köprüleri vb.) sayesinde üç boyutlu bir bütünlük kazanmasıyla oluşur.

Step-by-Step Solution

1
Protein sekonder yapısının stabilizasyon mekanizmasını belirle.
Sekonder yapıda (α\alpha-heliks ve β\beta-tabaka), polipeptid omurgasındaki karbonil oksijeni (C=OC=O) ile amid hidrojeni (NHN-H) arasında hidrojen bağları kurulur.
Sekonder yapı, polipeptid zincirinin lokal ve düzenli katlanma düzeyidir.
2
Tersiyer yapının stabilizasyon kuvvetlerini analiz et.
Tersiyer yapıda, birbirinden uzak amino asitlerin yan zincirleri (R grupları) arasında hidrofobik etkileşimler, hidrojen bağları, iyonik etkileşimler (tuz köprüleri) ve kovalent disülfit bağları oluşur.
Tersiyer yapı, proteinin üç boyutlu ve fonksiyonel konformasyonudur.
3
İki hiyerarşik düzey arasındaki farkı karşılaştır.
Temel fark; etkileşimin omurga grupları (sekonder) ile yan zincir grupları (tersiyer) arasında olmasıdır.
Bu ayrım, proteinlerin hiyerarşik organizasyonunun temelini oluşturur.

Key Concept

Proteinlerin sekonder yapısı polipeptid omurgasındaki hidrojen bağları ile, tersiyer yapısı ise amino asit yan zincirleri arasındaki çeşitli etkileşimler ile stabilize edilir.
Question 124Question

Proteinlerin hiyerarşik organizasyonunda yer alan yapısal birimler, bu birimlerin katlanma dinamikleri ve stabilizasyonları dikkate alındığında; 'motifler' (süpersekonder yapılar) ve 'domainler' (alanlar) ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Domainler, motiflerin aksine polipeptid zincirinden fiziksel olarak ayrıldıklarında bile genellikle üç boyutlu yapılarını ve fonksiyonlarını koruma eğilimindedirler.

Answer

Domainlerin motiflerden temel farkı, polipeptid zincirinden ayrıldıklarında bile yapısal ve fonksiyonel bağımsızlıklarını koruyabilmeleridir.
Protein organizasyonunda domainler, bir polipeptid zincirinin kendi üzerine katlanarak oluşturduğu, fiziksel ve fonksiyonel olarak bağımsız hareket edebilen bölgelerdir. Deneylerde bir proteinin domainleri proteolitik enzimlerle birbirinden ayrıldığında, her bir domainin kendi özgün üç boyutlu yapısını (konformasyonunu) ve eğer varsa bağlama/katalitik fonksiyonunu sürdürdüğü gözlenir. Bu durum onları sadece sekonder yapı elemanlarının bir araya gelmesiyle oluşan ve genellikle tek başına stabil olmayan motiflerden ayırır.

Step-by-Step Solution

1
Yapısal birimleri tanımla
Motifler (süpersekonder yapı) sekonder yapı elemanlarının kombinasyonlarıdır; Domainler ise bağımsız katlanabilen kompakt birimlerdir.
Hiyerarşik organizasyonun farklarını anlamak için temel tanımlar gereklidir.
2
Stabilite ve bağımsızlık analizi yap
Domainler termodinamik olarak stabildir ve bağımsız hareket edebilirken, motifler genellikle bir domainin parçası olarak stabilize olurlar.
Domainlerin protein içindeki 'modüler' yapısını belirlemek soruyu çözer.
3
Denatürasyon ve şaperon etkisini değerlendir
Denatürasyonda peptid bağları korunur; şaperonlar ise sadece katlanma basamağında (sekonder/tersiyer geçişi) rol oynar.
Yanlış seçenekleri elemek için protein kimyasının temel kurallarını uygulamak gerekir.

Key Concept

Protein Domainlerinin Yapısal ve Fonksiyonel Bağımsızlığı
Question 125Question

Karaciğerde sentezlenen bir plazma proteini ile ilgili şu bilgiler verilmiştir:

- Kalsiyum ve fosfat iyonları ile etkileşime girerek 'kalsiprotein partikülleri' (CPPCPP) oluşturur ve böylece hidroksiapatit çökelmesini (ektopik kalsifikasyon) sistemik olarak inhibe eder.
- Negatif bir akut faz reaktanıdır.
- İnsülin reseptör tirozin kinaz aktivitesini inhibe ederek insülin direncine katkıda bulunur.

Yukarıda özellikleri tanımlanan plazma proteini aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Fetuin-A (Alfa-2-HS glikoprotein)

Answer

Fetuin-A (Alfa-2-HS glikoprotein)
Doğru yanıt olan Fetuin-A (Alfa-2-HS glikoprotein), hidroksiapatit kristallerinin oluşumunu ve ektopik doku kalsifikasyonunu engelleyen temel sistemik inhibitördür. Bunu kalsiyum ve fosfat iyonlarını bağlayarak 'kalsiprotein partikülleri' (CPPCPP) oluşturarak yapar. Ayrıca inflamasyon durumunda sentezi azalan negatif bir akut faz reaktanıdır ve insülin reseptör sinyalini baskılayarak insülin direncine katkıda bulunur.

Step-by-Step Solution

1
Proteinin kalsiyum metabolizmasındaki rolünü değerlendir.
Kalsiyum ve fosfatın hidroksiapatit şeklinde çökmesini önleyen 'kalsiprotein partikülleri' (CPPCPP) oluşumu saptandı.
Fetuin-A, yumuşak doku kalsifikasyonunun en güçlü sistemik inhibitörüdür.
2
Akut faz yanıtı karakteristiğini kontrol et.
Proteinin inflamasyon sırasında plazma konsantrasyonunun azaldığı (negatif akut faz reaktanı) belirlendi.
Fetuin-A sentezi inflamatuar sitokinler varlığında azalır.
3
Metabolik etkilerini incele.
İnsülin reseptör tirozin kinazını inhibe ederek insülin direncini tetiklediği görüldü.
Fetuin-A, metabolik sendrom patofizyolojisinde insülin sinyal yolağını deprese eden bir doğal inhibitördür.

Key Concept

Fetuin-A'nın kalsifikasyon inhibisyonu ve insülin direnci mekanizmasındaki çift yönlü rolü.

Hints

1
Bu protein, kronik böbrek yetmezliğinde düşük seviyelerde bulunur ve bu durum hastalarda damar sertleşmesine (kalsifikasyon) yol açar.
2
Hem kalsiyum metabolizması hem de insülin sinyal yolağı ile ilişkili olan, karaciğer kökenli bir 'Alfa-2' globulindir.

Practice More

Diğer negatif akut faz reaktanlarını (Albumin, Transferrin, Transtiretin) ve klinik önemlerini gözden geçirin.
Estimated Time:2m 30s
Question 126Question

Amino asitlerin yan zincir (RR grubu) özellikleri, proteinlerin yapısı ve fonksiyonu üzerinde belirleyici rol oynar. Yan zincirinde bulunan imidazol halkasının pKapKa değerinin (6.0\approx 6.0) fizyolojik pHpH (7.47.4) değerine yakın olması sayesinde vücut sıvılarında önemli bir tamponlama kapasitesine sahip olan ve insan vücudu için esansiyel kabul edilen amino asit aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Histidin

Answer

Yan zincirinde imidazol halkası bulunduran, fizyolojik pH'ya yakın pKa değeriyle tamponlama yapabilen esansiyel amino asit Histidin'dir.
Histidin, yan zincirinde imidazol halkası taşıyan tek amino asittir. Bu halkanın pKapKa değeri yaklaşık 6.06.0 olup, standart amino asitler içinde fizyolojik pHpH'ya (7.47.4) en yakın olanıdır. Bu durum, protein yapısındaki Histidin kalıntılarının fizyolojik koşullarda proton alıp verebilmesini ve tampon olarak görev yapabilmesini sağlar. Ayrıca Histidin, vücutta sentezlenemeyen esansiyel bir amino asittir.

Step-by-Step Solution

1
Yan zincir yapısını belirle
İmidazol halkası içeren tek amino asit Histidin'dir.
Soru kökünde spesifik olarak imidazol halkası vurgulanmıştır.
2
Fizyolojik davranış ve tamponlama kapasitesini değerlendir
Histidin'in yan zincir pKa değeri (~6.0), fizyolojik pH'ya (7.4) en yakın olanıdır.
Henderson-Hasselbalch denklemine göre, bir grubun tamponlama kapasitesi pH, pKa'ya yaklaştıkça artar.
3
Besinsel (nutrisyonel) sınıflandırmayı kontrol et
Histidin, özellikle büyüme dönemindeki çocuklar ve yetişkinler için esansiyel bir amino asittir.
İnsan vücudunda de novo sentezlenemez.

Key Concept

Amino asitlerin yan zincir grupları (R) ve pKa değerlerinin fizyolojik önemi

Practice More

Amino asitlerin titrasyon eğrilerini ve pI hesaplamalarını tekrar etmek, konunun anlaşılmasını derinleştirecektir.
Estimated Time:45s
Question 127Question

Hemoglobin, dokulardaki düşük pHpH ve yüksek pCO2pCO_2 ortamında oksijenini bırakma eğilimi gösteren (Bohr etkisi) ve 2,3BPG2,3-BPG gibi allosterik düzenleyicilerle fonksiyonu kontrol edilen tetramerik bir proteindir. Bu süreçte molekülün T (tense/gergin) ve R (relaxed/gevşek) konformasyonları arasındaki geçiş moleküler düzeydeki fonksiyonu belirler. Buna göre, aşağıdakilerden hangisi hemoglobinin T (deoksi) konformasyonunu stabilize eden veya bu formun temel yapısal özelliklerinden biri olan moleküler mekanizmalardan biri değildir?

Show answer & explanation

Answer: Oksijenin bağlanmasıyla birlikte demir (Fe2+Fe^{2+}) atomunun porfirin düzleminin dışından düzlem merkezine doğru hareket etmesi

Answer

Oksijenin bağlanmasıyla birlikte demir atomunun porfirin düzleminin içine doğru hareket etmesi, hemoglobinin R (relaxed) konformasyonuna geçişini başlatan mekanizmadır.
Demir (Fe2+Fe^{2+}) atomunun porfirin düzleminin dışından düzlem merkezine doğru hareket etmesi, oksijenin bağlanmasıyla gerçekleşen ve R (gevşek) konformasyonuna geçişi başlatan mekanik olaydır. Bu durum T formunu stabilize etmez, aksine T formundaki iyonik bağların kopmasına neden olarak molekülün oksijen afinitesini artırır.

Step-by-Step Solution

1
T ve R formlarının temel farklarını tanımla.
T (tense) formu düşük oksijen afiniteli deoksi formdur; R (relaxed) formu ise yüksek oksijen afiniteli oksi formdur.
Konformasyonel değişikliklerin hangi yönde etki ettiğini anlamak için temel tanımlar gereklidir.
2
T formunu stabilize eden faktörleri analiz et.
Düşük pHpH (H+H^+), yüksek pCO2pCO_2 (karbamat) ve 2,3BPG2,3-BPG bağlanması T formunu stabilize ederek dokularda oksijenin bırakılmasını sağlar.
Bohr etkisi ve allosterik düzenleme mekanizmalarını doğrulamak için.
3
Oksijen bağlanmasının moleküler etkisini incele.
Oksijen bağlandığında, porfirin düzleminin yaklaşık 0.4A˚0.4\,\text{\AA} dışında duran Fe2+Fe^{2+}, düzlem içine çekilir. Bu hareket proksimal histidini ve bağlı olduğu heliksi çekerek dimerler arası iyonik bağların kopmasına (R formuna geçişe) neden olur.
T'den R'ye geçişin tetikleyici basamağını belirlemek için.

Key Concept

Hemoglobinin T-R geçişindeki tetikleyici olay, demir atomunun oksijenlenmesiyle porfirin düzlemine girmesidir; diğer faktörler (Bohr etkisi, karbamat, 2,3BPG2,3-BPG) deoksi (T) formu stabilize ederek oksijenin dokulara sunumunu artırır.
Question 128Question

İzoelektrik noktası (pIpI) 6,06,0 olan bir amino asit, pHpH değeri 8,08,0 olan bir tampon çözelti içerisine yerleştirilmiştir. Bu amino asidin çözeltideki net yük durumu ve bir elektrik alanına maruz kaldığında göç edeceği kutup aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Net yükü negatif ( - ) olup anoda (+ + kutup) göç eder.

Answer

Amino asit net negatif yük kazanır ve pozitif kutup olan anoda göç eder.
Ortamın pHpH değeri (8,08,0), amino asidin izoelektrik noktasından (6,06,0) daha yüksek olduğu için amino asit üzerindeki iyonize gruplar proton kaybeder ve molekül net negatif yük kazanır. Negatif yüklü bu form (anyon), elektrik alanında zıt yüklü olan pozitif elektroda (anot) doğru hareket eder.

Step-by-Step Solution

1
Ortam pH'sı ile amino asidin pI değerini karşılaştırın.
Ortam pHpH değeri (8,08,0), amino asidin pIpI değerinden (6,06,0) büyüktür (pH>pIpH > pI).
Amino asitlerin net yükü, ortam pH'sının pI değerine olan uzaklığı ve yönü ile belirlenir.
2
Amino asidin net yük durumunu belirleyin.
Amino asit net negatif ( - ) yük kazanır (anyon formu).
pH>pIpH > pI olduğunda ortam bazik karakterdedir; amino asit grupları proton kaybederek (deprotone olarak) negatif yüklenir.
3
Elektrik alanındaki göç yönünü saptayın.
Negatif yüklü amino asit anoda (+ + kutup) göç eder.
Elektrik alanında yüklü moleküller zıt yüklü kutuplara doğru hareket ederler.

Key Concept

Bir amino asidin net yükü; ortam pH>pIpH > pI ise negatif, pH<pIpH < pI ise pozitif, pH=pIpH = pI ise sıfırdır.
Estimated Time:45s
Question 129Question

LL-Lizin amino asidinin iyonlaşabilen gruplarının pKapK_a değerleri sırasıyla 2,182,18 (α\alpha-karboksil), 8,958,95 (α\alpha-amino) ve 10,5310,53 (ϵ\epsilon-amino) olarak belirlenmiştir. Bu amino asit örneği, moleküllerinin tam olarak yarısının net +1+1 yüke sahip olduğu, geri kalan yarısının ise elektriksel olarak nötr (zwitterion, net yükü sıfır) bulunduğu bir tampon sistemine yerleştirilmiştir. Buna göre, bu tampon sisteminin pHpH değeri aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: 8,958,95

Answer

Tampon sisteminin pHpH değeri, α\alpha-amino grubunun pKapK_a değeri olan 8,958,95'e eşittir.
Lizin amino asidinde net +1+1 yükten net 00 yüke (zwitterion) geçiş, α\alpha-amino grubunun deprotonasyonu ile gerçekleşir. Henderson-Hasselbalch prensibi gereği, bir grubun protonlanmış ve deprotonlanmış formlarının eşit konsantrasyonda bulunması için pHpH değerinin o grubun pKapK_a değerine eşit olması gerekir. Lizinin α\alpha-amino grubu için bu değer 8,958,95 olduğundan, bu pHpH değerinde moleküllerin yarısı +1+1 yüklü formda, yarısı ise nötr (zwitterion) formda kalacaktır.

Step-by-Step Solution

1
Lizin amino asidinin iyonlaşma basamaklarını ve net yüklerini analiz edin.
Lizin bazik bir amino asittir. Çok düşük pHpH'da yük +2+2 (αCOOH\alpha-COOH, αNH3+\alpha-NH_3^+, ϵNH3+\epsilon-NH_3^+). İlk deprotonasyonda (αCOOHαCOO\alpha-COOH \rightarrow \alpha-COO^-) yük +1+1 olur. İkinci deprotonasyonda (αNH3+αNH2\alpha-NH_3^+ \rightarrow \alpha-NH_2) yük 00 olur. Üçüncü deprotonasyonda (ϵNH3+ϵNH2\epsilon-NH_3^+ \rightarrow \epsilon-NH_2) yük 1-1 olur.
Molekülün hangi pHpH aralıklarında hangi yük durumlarında bulunduğunu belirlemek için.
2
Eşit populasyon (50/50) kuralını uygulayın.
Henderson-Hasselbalch denklemine göre, pH=pKapH = pK_a olduğunda iyonlaşabilen grubun konjuge asit ve baz formları eşit konsantrasyonda bulunur.
Moleküllerin tam yarısının bir formda, diğer yarısının başka bir formda olması için pHpH'ın ilgili geçiş basamağının pKapK_a değerine eşit olması gerekir.
3
Net +1+1 ve net 00 formları arasındaki geçişi sağlayan grubu belirleyin.
Lizin için net +1+1 yükten net 00 yüke geçiş, α\alpha-amino grubunun (pK2=8,95pK_2 = 8,95) protonunu kaybetmesiyle gerçekleşir.
Soruda istenen 'yarısı +1+1, yarısı 00' durumu tam olarak bu ikinci iyonizasyon basamağına karşılık gelir.

Key Concept

Bir amino asit çözeltisinde iki farklı iyonizasyon formunun eşit miktarda bulunması için sistemin pHpH değeri, bu iki formu birbirinden ayıran grubun pKapK_a değerine eşit olmalıdır.
Estimated Time:2m 30s
Question 130Question

Peptid bağının (CNC-N) elektronik delokalizasyonu sonucu oluşan rezonans hibrit karakteri ve bu durumun polipeptid omurgasının konformasyonel kısıtlılığı ile biyolojik aktif peptidlerin yapısal özellikleri dikkate alındığında, aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Glutatyon molekülündeki γ\gamma-glutamil bağı, glutamatın yan zincir karboksil grubu ile sisteinin amino grubu arasında ribozomal olmayan bir yolla kurulur ve bu yapı peptidi hücresel α\alpha-proteazların hidrolizine karşı dirençli kılar.

Answer

Glutatyon molekülündeki γ\gamma-glutamil bağının ribozomal olmayan yolla sentezlenmesi ve proteaz direncini sağlaması ifadesi doğrudur.
Doğru ifade, Glutatyon'un (γ\gamma-Glu-Cys-Gly) sıradışı bir bağ yapısına sahip olduğunu vurgular. Glutatyon sentezinde glutamatın ana zincirindeki α\alpha-karboksil grubu yerine yan zincirindeki γ\gamma-karboksil grubu kullanılır. Bu durum, peptidi hücre içindeki yaygın aminopeptidazların yıkımından korur ve ribozomal olmayan bir sentez gerektirir.

Step-by-Step Solution

1
Peptid bağının elektronik yapısını analiz et.
CNC-N bağının yaklağık %40 çift bağ karakterine sahip olduğu, rijit ve düzlemsel (planar) bir yapıda olduğu belirlenir.
Rezonans nedeniyle elektronlar karbonil oksijeni ile azot arasında delokalize olur.
2
Bağ konfigürasyonunu ve rotasyonel kısıtlamaları değerlendir.
CNC-N etrafında dönüş engellenmiştir ve doğal proteinlerde 'trans' konfigürasyonu baskındır.
Yan zincirlerin (R grupları) sterik çakışmasını önlemek için trans form tercih edilir.
3
Biyolojik aktif peptidlerin (Glutatyon vb.) özel bağ yapılarını incele.
Glutatyonun γ\gamma-glutamil bağına sahip olduğu ve bu bağın ribozomal (mRNA tabanlı) sentezlenmediği saptanır.
α-amino peptidazlar sadece α-peptid bağını tanır; γ\gamma bağı hücre içi stabilite sağlar.
4
Diğer peptidlerin (Vasopressin, ANP) özelliklerini karşılaştır.
Vasopressin disülfid köprüsü içerir; ANP cGMP kullanır.
Her peptidin spesifik fonksiyonel ve yapsısal modifikasyonları vardır.

Key Concept

Peptid bağının kısmi çift bağ karakteri, düzlemselliği ve Glutatyon gibi peptidlerin özel γ\gamma-bağ yapısı.
Question 131Question

Kronik inflamatuar bir hastalık olan romatoid artrit tanısıyla izlenen 45 yaşındaki bir kadın hastada, belirgin halsizlik ve demir eksikliği anemisi bulguları mevcuttur. Laboratuvar incelemesinde serum demiri düşük, ferritin düzeyi ise inflamasyon nedeniyle yüksek (350 ng/mL350 \text{ ng/mL}) bulunmuştur. Ancak hastanın total demir bağlama kapasitesinin (TDBK), demir eksikliğinde beklenen belirgin artışı göstermediği ve referans aralığın alt sınırına yakın (210 \mug/dL210 \text{ \mu g/dL}) kaldığı saptanmıştır.

Bu hastada TDBK'nın (transferrin) yükselmemesinin temel biyokimyasal nedeni aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Transferrinin bir negatif akut faz reaktanı olması nedeniyle sentezinin baskılanması

Answer

Transferrinin bir negatif akut faz reaktanı olması nedeniyle sentezinin baskılanması
Doğru cevap olan ifadeye göre, transferrin (TDBK) normalde demir eksikliği durumunda karaciğerde sentezi artırılarak yükselir. Ancak transferrin aynı zamanda bir 'negatif akut faz reaktanı'dır. Romatoid artrit gibi kronik inflamatuar hastalıklarda artan sitokinler (özellikle IL-6), karaciğerdeki protein sentez programını değiştirerek albümin ve transferrin gibi proteinlerin üretimini azaltır. Bu nedenle, eşlik eden bir demir eksikliği olsa bile transferrin düzeyi beklenen yüksekliğe ulaşamaz ve hatta düşük bulunabilir.

Step-by-Step Solution

1
TDBK ve Transferrin ilişkisini kurmak
Total demir bağlama kapasitesinin (TDBK) plazmadaki transferrin miktarını yansıttığı belirlenir.
TDBK, transferrinin demir bağlama bölgelerinin doymamış kısmını ve toplam kapasitesini ölçer.
2
Akut faz cevabını analiz etmek
İnflamasyon (Romatoid Artrit) varlığında karaciğerde sentezi azalan 'negatif akut faz reaktanları' (Albümin, Transferrin, Transtiretin) hatırlanır.
Vücut, amino asit kaynaklarını savunma proteinlerine (Pozitif APR) yönlendirmek için bazı proteinlerin sentezini azaltır.
3
Zıt uyaranların net etkisini değerlendirmek
Demir eksikliği transferrini artırırken, inflamasyon azaltır. Bu vakada inflamasyonun baskılayıcı etkisi demir eksikliğine bağlı beklenen artışı maskelemiştir.
Klinik yorumlamada kronik hastalık durumları protein seviyelerini kompleks şekilde etkiler.

Key Concept

Negatif Akut Faz Reaktanları
Estimated Time:1m 30s
Question 132Question

Proteinlerin hiyerarşik yapısal organizasyonu, katlanma dinamikleri ve bu süreçleri stabilize eden termodinamik kuvvetler dikkate alındığında; polipeptid zincirinin katlanması ve yapısal birimlerin özellikleri hakkında aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Protein katlanması sırasında polipeptid zincirinin konformasyonel entropisindeki azalma; hidrofobik yan zincirlerin içe gömülmesiyle su moleküllerinin serbest kalması sonucu oluşan entropi artışı ile kompanse edilir.

Answer

Protein katlanması sırasında polipeptid zincirinin konformasyonel entropisindeki azalma, su moleküllerinin serbest kalması sonucu oluşan entropi artışı ile dengelenir.
Proteinlerin katlanması, termodinamik olarak polipeptid zincirinin konformasyonel serbestliğinin azalması (entropi kaybı) anlamına gelir. Ancak, hidrofobik yan zincirlerin proteinin iç kısmında kümelenmesi, bu grupların çevresinde düzenli bir yapı (clathrate) oluşturan su moleküllerinin serbest kalarak düzensiz hale geçmesine (entropi artışı) neden olur. Bu 'hidrofobik etki', katlanma sürecindeki entropik kaybı fazlasıyla telafi ederek süreci kendiliğinden (spontan) hale getirir.

Step-by-Step Solution

1
Protein katlanmasının termodinamik parametrelerini analiz et.
Katlanma sırasında serbest enerji değişimi ΔG=ΔHTΔS\Delta G = \Delta H - T\Delta S formülü ile ifade edilir. Doğal yapıya geçiş konformasyonel entropide azalmaya (negatif ΔS\Delta S) neden olur.
Düzensiz bir zincirden düzenli bir yapıya geçiş sistemin düzenini artırır.
2
Hidrofobik etkileşimlerin entropiye katkısını değerlendir.
Hidrofobik yan zincirlerin proteinin merkezinde toplanması, su moleküllerinin bu zincirler etrafında oluşturduğu düzenli 'kafes' (clathrate) yapısını bozar ve suyu serbest bırakır.
Serbest kalan su molekülleri sistemin toplam entropisini artırır.
3
Toplam termodinamik dengeyi karşılaştır.
Su moleküllerinin kazandığı entropi, polipeptid zincirinin kaybettiği entropiden daha büyüktür. Bu durum toplam ΔS\Delta S'in pozitif kalmasını sağlayarak ΔG\Delta G'nin negatif olmasına ve katlanmanın spontan gerçekleşmesine olanak tanır.
Hidrofobik etki protein katlanmasının temel hiyerarşik ve termodinamik itici gücüdür.

Key Concept

Protein katlanmasının termodinamiği ve Hidrofobik Etki

Practice More

Protein katlanmasında disülfit bağlarının rolünü ve Protein Disülfit İzomeraz (PDI) enziminin görevini inceleyiniz.
Estimated Time:3m 0s
Question 133Question

Proteinlerin biyolojik aktif konformasyonlarını kazanmasında amino asitlerin uzaysal yönelimleri ve stereokimyasal özellikleri belirleyici bir rol oynar. Standart amino asitlerin büyük çoğunluğu sadece bir adet asimetrik merkez (alfa-karbon) içermesine rağmen, bazı amino asitler yapısal özellikleri gereği ek şiral merkezler barındırırlar.

Buna göre, aşağıdaki amino asit çiftlerinden hangisinin her iki üyesi de yapısında birden fazla asimetrik karbon atomu bulundurması nedeniyle teorik olarak dört farklı stereoizomer oluşturma potansiyeline sahiptir?

Show answer & explanation

Answer: İzolösin - Treonin

Answer

İzolösin ve Treonin amino asitlerinin her ikisi de yapılarında ikişer adet asimetrik karbon atomu barındırırlar.
İzolösin ve treonin, standart amino asitler arasında yan zincirlerinde (β\beta karbonunda) ek bir asimetrik merkez barındıran yegane iki amino asittir. Bu özellikleri nedeniyle, tek bir şiral merkezi olan diğer amino asitlerin aksine 22=42^2=4 farklı optik izomere sahip olabilirler.

Step-by-Step Solution

1
Standart amino asitlerin temel yapısının incelenmesi
Glisin hariç tüm standart amino asitlerin α\alpha-karbonu dört farklı gruba bağlı olduğu için asimetriktir.
Amino asitlerin optik aktivitesinin temel kaynağını belirlemek için.
2
Yan zincirlerdeki (R grubu) ek asimetrik merkezlerin tespiti
İzolösin ve treoninin yan zincirlerinde (β\beta-karbonunda) ek bir asimetrik merkez olduğu saptanır.
Soru kökünde istenen 'birden fazla asimetrik merkez' kriterini karşılayan üyeleri bulmak için.
3
Stereoizomer sayısının hesaplanması
nn asimetrik merkez için 2n2^n formülü uygulanır; n=2n=2 olduğu için 22=42^2=4 farklı stereoizomer (2 çift enantiyomer/diastereomer) oluşur.
Yapısal karmaşıklığın stereoizomer sayısı üzerindeki etkisini doğrulamak için.

Key Concept

Amino asitlerdeki asimetrik merkez sayısı ve stereokimyasal çeşitlilik (İzolösin ve Treonin istisnası).

Hints

1
Çoğu amino asitte sadece merkezi α\alpha-karbon asimetriktir. İki istisna olan amino asidi hatırlamaya çalışın.
2
Bu iki amino asitten biri dallı zincirli (hidrofobik), diğeri ise hidroksil grubu içeren (polar uncharged) bir amino asittir.
3
İzolösin ve treoninin her ikisinde de β\beta-karbonu, dört farklı gruba bağlı olduğu için ikinci bir kiral merkez oluşturur.

Practice More

Glisin'in neden optikçe aktif olmadığını ve prolinin halkalı yapısının şiraliteyi nasıl etkilediğini gözden geçirin.
Estimated Time:1m 30s
Question 134Question

Hücre içerisinde yeni sentezlenen polipeptid zincirlerinin uygun üç boyutlu yapıya katlanmasını sağlayan ve bu süreçte protein agregasyonunu önleyen şaperon proteinlerinin (örneğin Hsp70Hsp70) fonksiyonel mekanizması ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Katlanma sürecinde ATPATP hidrolizi ile elde edilen enerjiyi kullanırlar

Answer

Şaperon proteinleri, yeni sentezlenen polipeptidlerin doğru katlanmasını sağlamak ve agregasyonu önlemek için ATPATP hidrolizinden sağlanan enerjiyi kullanırlar.
Şaperonlar, polipeptid zincirlerine bağlanarak onların uygun olmayan etkileşimlere girmesini (agregasyon) önleyen proteinlerdir. Bu işlem, şaperonun polipeptidi bağlayıp bırakmasını sağlayan konformasyonel değişiklikler gerektirir ve bu değişiklikler ATPATP hidrolizi ile elde edilen enerji sayesinde gerçekleşir. Hsp70Hsp70 ve Hsp60Hsp60 (şaperoninler) gibi temel şaperon ailelerinin tamamı ATPATP bağımlıdır.

Step-by-Step Solution

1
Şaperonların temel fonksiyonunu tanımla
Şaperonlar, proteinlerin yanlış katlanmasını ve agregasyonunu (çökelmesini) önleyen, katlanmaya yardımcı olan 'refakatçi' proteinlerdir.
Şaperonların biyokimyasal rolünü belirlemek sorunun temelidir.
2
Enerji gereksinimini değerlendir
Şaperon döngüsü (ATPATP bağlanması, hidrolizi ve ADPADP ayrılması), polipeptid ile olan etkileşimi kontrol eder.
Şaperonların en önemli ayırt edici özelliklerinden biri ATPATP bağımlı çalışmalarıdır.

Key Concept

Şaperonlar ve ATP Bağımlı Protein Katlanması
Question 135Question

Proteinlerin sentez sonrası hiyerarşik olarak katlanarak fonksiyonel konformasyonlarını kazanmaları ve yapısal organizasyon düzeyleri ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Polipeptid zincirindeki hidrofobik yan zincirlerin suyla temastan kaçınarak proteinin iç kısmında kümelenmesi (hidrofobik çökme), katlanmanın temel itici gücüdür.

Answer

Protein katlanmasının temel itici gücü, hidrofobik yan zincirlerin proteinin iç kısmında kümelenmesidir.
Protein katlanmasında 'hidrofobik çökme' (hydrophobic collapse) olarak adlandırılan süreç, polipeptid zincirindeki apolar amino asitlerin suyla temasını keserek proteinin merkezinde toplanmasıdır. Bu olay, proteinin hiyerarşik organizasyonunda tersiyer yapının oluşmasını sağlayan temel termodinamik kuvvettir.

Step-by-Step Solution

1
Protein katlanması ilkelerini değerlendir.
Anfinsen ilkesine göre, katlanma için gerekli tüm bilgi primer yapıda (amino asit dizisinde) saklıdır.
Primer yapı, proteinin hangi konformasyona gideceğini belirleyen ana rehberdir.
2
Termodinamik itici güçleri analiz et.
Hidrofobik yan zincirler (Val, Leu, Ile vb.) sulu ortamdan kaçarak içte kümelenir (hidrofobik çökme).
Bu süreç sistemin entropisini artırarak proteinin en kararlı düşük enerji seviyesine ulaşmasını sağlar.
3
Diğer yapısal düzeylerdeki etkileşimleri kontrol et.
Peptid bağları kovalenttir ve denatürasyonda kopmaz; şaperonlar ise sadece yardımcıdır, şablon değildir.
Denatürasyon sadece zayıf bağları etkiler, kovalent omurgayı bozmak için hidroliz gereklidir.

Key Concept

Hidrofobik Etki ve Protein Katlanması

Practice More

Proteinlerin denatürasyonu ve Anfinsen deneyi (RNase A deneyi) arasındaki ilişkiyi gözden geçirebilirsiniz.
Estimated Time:1m 30s
Question 136Question

Amino asitlerin polimerizasyonu ile oluşan peptid bağı, sadece bir bağlayıcı birim değil, aynı zamanda proteinlerin üç boyutlu konformasyonunu dikte eden elektronik bir 'kilit' görevi görür. Bu bağın rezonans hibrit yapısı ve biyolojik aktif peptidlerdeki yapısal varyasyonlar dikkate alındığında, aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Glutatyon (γ\gamma-glutamil-sisteinil-glisin) sentezinde, glutamatın yan zincirindeki γ\gamma-karboksil grubu ile sisteinin amino grubu arasında atipik bir bağ kurulur.

Answer

Glutatyon sentezinde glutamatın yan zincirindeki γ\gamma-karboksil grubunun kullanılması doğru bir ifadedir.
Glutatyon (γ\gamma-L-glutamil-L-sisteinilglisin), standart protein sentezinden farklı olarak glutamatın yan zincirindeki γ\gamma-karboksil grubunun sisteinin amino grubuyla bağlanmasıyla oluşur. Bu yapı, hücre içindeki proteazların çoğuna karşı direnç sağlar ve antioksidan fonksiyonu için kritiktir.

Step-by-Step Solution

1
Peptid bağının elektronik yapısını analiz et.
CNC-N bağı rezonans nedeniyle %40 çift bağ karakterine sahiptir.
Oksijenin azottan daha elektronegatif olması elektron yoğunluğunu oksijene çeker.
2
Rezonansın fiziksel sonuçlarını değerlendir.
Bağ uzunluğu kısalır (1.32 A˚1.32 \text{ \AA}) ve düzlemsel bir geometri oluşur.
Çift bağ karakteri atomları birbirine yaklaştırır ve serbest dönmeyi engeller.
3
Torsiyon açılarını tanımla.
ω\omega açısı 180180^\circ (trans) veya 00^\circ (cis) değerlerine sabitlenir.
Peptid düzleminin rijitliği sadece belirli düzlemsel konfigürasyonlara izin verir.
4
Biyolojik aktif peptidlerdeki (Glutatyon) istisnaları incele.
Glutatyon γ\gamma-peptid bağı içerir.
Bu modifikasyon peptidi standart α\alpha-aminopeptidaz yıkımından korur.

Key Concept

Peptid bağının rezonans hibrit karakteri ve Glutatyonun yapısal özgünlüğü.

Hints

1
Peptid bağındaki rezonansın bağın rijitliği ve uzunluğu üzerindeki etkisini hatırlayın.
2
Glutatyonun neden bir 'tripeptid' olmasına rağmen proteinazlar tarafından kolayca parçalanamadığını düşünün.
3
Torsiyon açılarından hangisinin direkt olarak peptid bağını (CNC-N) temsil ettiğini (Phi mi, Psi mi, Omega mı?) belirleyin.

Practice More

Proline amino asidinin peptid bağındaki cis-trans izomerizasyonu üzerindeki etkisini inceleyebilirsiniz.

Alternative Method

Peptid bağının düzlemselliğini (planarity) sağlayan 6 atomun rezonans yapısını çizerek atomlar üzerindeki yük dağılımını görselleştirmek hatayı önler.
Estimated Time:3m 0s
Question 137Question

Proteinlerin hiyerarşik organizasyonunda, polipeptid zincirinin kendi üzerine katlanarak globüler bir form kazanmasında kritik rol oynayan ve sekonder yapı elemanlarını birbirine bağlayan β\beta-dönüş (β\beta-turn) yapıları ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Yapısal stabilite, polipeptid dizisindeki ii. amino asitin karbonil oksijeni ile i+3i+3. amino asitin amit hidrojeni arasında kurulan hidrojen bağı ile sağlanır.

Answer

Beta-dönüş yapılarında stabilite, polipeptid dizisindeki ii. kalıntının karbonil oksijeni ile i+3i+3. kalıntının amit hidrojeni arasındaki hidrojen bağı ile sağlanır.
Doğru seçenek, β\beta-dönüşlerin (beta-turn) en karakteristik özelliği olan ii+3i \rightarrow i+3 hidrojen bağı örüntüsünü ifade etmektedir. Bu intramoleküler bağ, polipeptid zincirinin kompakt bir şekilde katlanarak globüler bir yapı kazanmasını sağlayan temel stabilizasyon mekanizmasıdır.

Step-by-Step Solution

1
Beta-dönüş yapısının temel organizasyonunu tanımla.
Beta-dönüşler, polipeptid zincirinin yönünü yaklaşık 180180^\circ değiştiren, dört amino asit kalıntısından oluşan sekonder yapı birimleridir.
Yapısal birimin hiyerarşik düzeydeki yerini ve kapsamını belirlemek için gereklidir.
2
Stabilizasyonu sağlayan kimyasal bağları analiz et.
Dizideki birinci (ii) amino asitin C=OC=O grubu ile dördüncü (i+3i+3) amino asitin NHN-H grubu arasında bir hidrojen bağı kurulur.
Sekonder yapıların stabilitesini belirleyen temel etkileşim omurga içi hidrojen bağlarıdır.
3
Spesifik amino asitlerin yapıdaki rollerini değerlendir.
Prolin genellikle ikinci (i+1i+1) pozisyonda yer alarak dönüşü başlatır; glisin ise üçüncü (i+2i+2) pozisyonda yer alarak sterik engelleri minimize eder.
Yan zincirlerin yapısal kısıtlamaları, proteinin organizasyon düzeyini doğrudan etkiler.

Key Concept

Protein Sekonder Yapı Organizasyonu ve Beta-Dönüşler

Hints

1
Beta-dönüşler, polipeptid zincirinin yaklaşık 180180^\circ yön değiştirmesini sağlayan kısa sekonder yapı birimleridir.
2
Bu yapıların stabilitesi, dizideki amino asitler arasında kurulan hidrojen bağlarına dayanır; bağın kaçıncı kalıntılar arasında olduğunu hatırlayın.
3
Beta-dönüşlerde hidrojen bağı genellikle birinci (ii) ve dördüncü (i+3i+3) amino asit kalıntıları arasında kurulur.

Practice More

Beta-dönüşlerin Tip I ve Tip II varyasyonlarını, özellikle prolin ve glisin yerleşimleri açısından karşılaştırarak çalışmanız konuyu pekiştirecektir.
Estimated Time:2m 0s
Question 138Question

Klinik biyokimya laboratuvarına gönderilen kan örneklerinde 'serum' ve 'plazma' ayrımı büyük önem taşır. Pıhtılaşmış kandan elde edilen serum ile antikoagülanlı kandan elde edilen plazma arasındaki temel fark, serumda aşağıdaki plazma proteinlerinden hangisinin bulunmamasıdır?

Show answer & explanation

Answer: Fibrinojen

Answer

Pıhtılaşma sürecinde kullanılan fibrinojen, serumda bulunmayan temel proteindir.
Plazma, kanın şekilli elemanları dışındaki sıvı kısmıdır ve fibrinojen dahil tüm pıhtılaşma faktörlerini içerir. Kan pıhtılaştığında, fibrinojen trombin etkisiyle çözünmeyen fibrin ağına dönüşerek pıhtının yapısına katılır. Bu nedenle pıhtıdan ayrılan sıvı olan serumda fibrinojen bulunmaz.

Step-by-Step Solution

1
Plazma ve serum kavramlarını karşılaştırın.
Plazma, antikoagülanlı kanın sıvı kısmıdır; serum ise pıhtılaşmış kanın pıhtı dışında kalan sıvı kısmıdır.
Serum elde edilirken kanın pıhtılaşması beklenir.
2
Pıhtılaşma mekanizmasını gözden geçirin.
Pıhtılaşma sırasında çözünür halde bulunan fibrinojen, trombin etkisiyle çözünmeyen fibrin polimerlerine dönüşür.
Fibrin, pıhtının yapısal iskeletini oluşturur.
3
Serum içeriğini belirleyin.
Fibrinojen pıhtı yapısına girdiği için, pıhtıdan ayrılan sıvı olan serumda fibrinojen bulunmaz.
Tüketilen pıhtılaşma faktörlerinin sıvı fazdan ayrılması nedeniyle serumda bu protein gözlenmez.

Key Concept

Serum ve plazma arasındaki temel protein farkı fibrinojendir.

Hints

1
Serum elde etmek için kanın öncelikle pıhtılaşması beklenir.
2
Hangi plazma proteini pıhtı oluşumu sırasında tüketilir ve pıhtının ana iskeletini oluşturur?
3
Trombin, çözünür haldeki bu proteini çözünmeyen ağlara dönüştürerek kanın pıhtılaşmasını sağlar.

Practice More

Plazmada bulunan ancak serumda eksik olan diğer faktörleri (Faktör II, V ve VIII) gözden geçirerek pıhtılaşma mekanizmasını pekiştirebilirsiniz.
Estimated Time:45s
Question 139Question

İyonize olabilen üç farklı gruba sahip olan histidin amino asidinin pKapK_a değerleri pKa1pK_{a1} (α\alpha-karboksil) = 1,81,8, pKa2pK_{a2} (α\alpha-amino) = 9,29,2 ve pKaRpK_{aR} (imidazol yan zinciri) = 6,06,0 olarak verilmiştir. Buna göre, pHpH değeri tam olarak 6,06,0 olan bir tampon çözeltide bulunan histidin moleküllerinin iyonizasyon durumu ve net yükü ile ilgili aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Molekülün net yükü +0,5+0,5 olup, imidazol yan zincirlerinin yarısı protonlanmış haldedir.

Answer

Net yükün +0,5+0,5 olduğu ve imidazol yan zincirlerinin yarısının protonlanmış olduğu seçenek doğrudur.
Doğru cevap olan ifade, iyonizasyonun temel kurallarını yansıtmaktadır. pHpH, bir grubun pKapK_a değerine eşit olduğunda, Henderson-Hasselbalch denklemine göre asit ve konjuge baz formlarının konsantrasyonları birbirine eşittir. Histidin için pH=6,0pH=6,0 değeri tam olarak yan zincir imidazol grubunun pKapK_a değerine eşittir; bu durumda yan zincirlerin yarısı pozitif yüklü (+1+1), yarısı ise yüksüz (00) formdadır ve ortalama katkı +0,5+0,5'dir. Aynı pH'da α\alpha-karboksil grubu tamamen iyonize (1-1) ve α\alpha-amino grubu tamamen protonlanmış (+1+1) olduğu için net yük (1)+(+1)+0,5=+0,5(-1) + (+1) + 0,5 = +0,5 olarak hesaplanır.

Step-by-Step Solution

1
Fonksiyonel grupların pKapK_a değerlerini ve ortam pHpH değerini belirle.
pH=6,0pH = 6,0; pKa1=1,8pK_{a1}=1,8, pKa2=9,2pK_{a2}=9,2, pKaR=6,0pK_{aR}=6,0.
Her grubun iyonizasyon durumunu belirlemek için pKa ve pH kıyaslaması yapılmalıdır.
2
α\alpha-karboksil ve α\alpha-amino gruplarının yük durumunu hesapla.
pH(6,0)>pKa1(1,8)pH (6,0) > pK_{a1} (1,8) olduğu için karboksil grubu deprotonize (1-1); pH(6,0)<pKa2(9,2)pH (6,0) < pK_{a2} (9,2) olduğu için amino grubu protonize (+1+1) durumdadır.
pH, pKa'dan büyükse deprotonasyon, küçükse protonasyon baskındır.
3
İmidazol yan zincirinin iyonizasyon durumunu Henderson-Hasselbalch ilkesine göre belirle.
pH=pKaR=6,0pH = pK_{aR} = 6,0 olduğu için imidazol gruplarının yarısı protonlanmış (+1+1 yük), yarısı deprotonize (00 yük) haldedir. Ortalama yük katkısı +0,5+0,5 olur.
pH = pKa durumunda [protonlu]=[protonsuz][protonlu] = [protonsuz] eşitliği geçerlidir.
4
Tüm grupların yüklerini toplayarak net yükü hesapla.
Net Yük = (1)+(+1)+(+0,5)=+0,5(-1) + (+1) + (+0,5) = +0,5.
Molekülün toplam elektriksel yükü tüm iyonize grupların cebirsel toplamıdır.

Key Concept

Bir amino asidin net yükü, her bir iyonize grubun pH ve pKa arasındaki ilişkiye bağlı olan iyonizasyon derecelerinin toplamıdır.

Hints

1
Bir fonksiyonel grubun pKa değeri ortam pH'ına eşit olduğunda, o grubun iyonizasyon yüzdesi nedir?
2
Histidinin α\alpha-karboksil ve α\alpha-amino gruplarının pH 6,0'daki net yük katkılarını ayrı ayrı hesaplayın. Birbirlerini sıfırladıklarını göreceksiniz.
3
Histidin için pI=(pKaR+pKa2)/2pI = (pK_{aR} + pK_{a2}) / 2 formülünü kullanarak pI değerini hesaplayın ve pH 6,0 ile kıyaslayın.

Practice More

Farklı bir bazik amino asit olan Lizin için pH 9,0'daki net yükü hesaplamayı deneyebilirsiniz.
Estimated Time:2m 0s
Question 140Question

Proteinlerin moleküler ağırlıklarını saptamak amacıyla laboratuvarlarda yaygın olarak kullanılan **SDSPAGESDS-PAGE (Sodyum Dodesil Sülfat - Poliakrilamid Jel Elektroforezi) tekniği ve bu yöntemde kullanılan reaktiflerin işlevleri ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi yanlıştır**?

Show answer & explanation

Answer: Elektroforez sırasında proteinlerin jeldeki göç hızı, proteinin izoelektrik noktası (pIpI) ile ortam pHpH'ı arasındaki farka bağlıdır.

Answer

Elektroforez sırasında proteinlerin göç hızının izoelektrik nokta ve pH farkına bağlı olduğunu belirten ifade yanlıştır; çünkü SDSPAGESDS-PAGE yönteminde ayrım sadece moleküler ağırlığa dayanır.
SDSPAGESDS-PAGE tekniğinde, proteinler güçlü bir anyonik deterjan olan SDSSDS ile muamele edilir. SDSSDS, proteinlerin doğal yüklerini örterek onlara kütleleri ile orantılı sabit bir negatif yük/kütle oranı kazandırır. Bu sayede, elektrik alanı altındaki göç hızı proteinin orijinal yükünden veya izoelektrik noktasından bağımsız hale gelir ve sadece poliakrilamid jel matrisindeki elek etkisine (moleküler ağırlığa) bağlı olur. Proteinlerin pIpI değerlerine göre ayrılması ise İzoelektrik Odaklama yöntemine özgü bir özelliktir.

Step-by-Step Solution

1
SDSPAGESDS-PAGE yönteminin temel ayrım prensibini belirleyin.
SDSPAGESDS-PAGE, proteinleri moleküler ağırlıklarına (boyutlarına) göre ayırır.
SDSSDS kullanımı, proteinlerin doğal yüklerini maskeler ve her proteine kütlesiyle orantılı negatif yük kazandırır.
2
Kullanılan yardımcı maddelerin işlevlerini gözden geçirin.
β\beta-merkaptoetanol disülfid bağlarını koparır, bromfenol mavisi süreci izlemeyi sağlar, poliakrilamid ise moleküler elek görevi görür.
Bu bileşenler, proteinlerin denatüre formda ve sadece boyutlarına göre süzülmesini sağlamak için gereklidir.
3
Yanlış olan seçeneği, diğer ayırma tekniklerinin prensipleriyle karşılaştırarak saptayın.
Net yük farkına (pIpI) göre ayrım SDSPAGESDS-PAGE için değil, İzoelektrik Odaklama (IEFIEF) için geçerlidir.
SDSSDS varlığında proteinin kendi pIpI değerinin göç hızı üzerinde bir etkisi kalmaz.

Key Concept

SDSPAGESDS-PAGE Ayrım Mekanizması ve Reaktif İşlevleri
Estimated Time:1m 30s
PreviousPage 7 / 10Next
Amino Asitler ve Proteinler — TUS - Tıpta Uzmanlık Sınavı — Page 7 | Examkin