Enzimler

142 questions

Question 81Question →

Enzimlerin tam fonksiyonel yapısı olan holoenzimler; apoenzim olarak adlandırılan protein kısmı ile protein yapısında olmayan kofaktör kısmından oluşur. Organik yapıdaki kofaktörler olan koenzimler, enzime bağlanma stratejilerine göre iki sınıfa ayrılır: Enzime çok sıkı (bazı durumlarda kovalent) bağlanan ve reaksiyon boyunca enzimden ayrılmayan 'prostetik gruplar' ile reaksiyon sırasında enzimle etkileşip daha sonra enzimden ayrılan 'kosubstratlar' (geçici koenzimler).

Buna göre, aşağıdaki enzim-yardımcı molekül eşleşmelerinden hangisinde yardımcı molekül bir kosubstrat (geçici koenzim) olarak görev yapmaktadır?

Show answer & explanation

Answer: Alkol dehidrogenaz — NAD+NAD^+

Answer

Alkol dehidrogenaz reaksiyonunda kullanılan NAD+NAD^+, bir kosubstrat (geçici koenzim) olarak işlev görür.
Alkol dehidrogenaz reaksiyonunda NAD+NAD^+ (veya NADP+NADP^+), enzime bir substrat gibi bağlanır, kimyasal değişikliğe uğrar (indirgenir) ve ardından enzimden ayrılır. Bu tür geçici etkileşim kuran koenzimlere 'kosubstrat' denir. Diğer seçeneklerdeki moleküller enzimin kalıcı bir parçası gibi davranan prostetik gruplardır.

Step-by-Step Solution

1
Koenzimlerin bağlanma türlerini belirle.
Prostetik gruplar enzime kalıcı/sıkı bağlanırken, kosubstratlar reaksiyon sırasında bağlanıp ayrılır.
Soru, hangi eşleşmenin 'kosubstrat' tanımına uyduğunu sorgulamaktadır.
2
Seçeneklerdeki enzim-koenzim ilişkilerini analiz et.
FADFAD (Süksinat dehidrogenazda kovalent), PLPPLP (Schiff bazı), TPPTPP ve Zn2+Zn^{2+} (metalloenzim) enzime sıkıca bağlıdır.
Bu moleküllerin enzimden ayrılmadan kataliz döngüsünü tamamlaması, onları prostetik grup yapar.
3
Nikotinamid koenzimlerinin (NAD+/NADHNAD^+/NADH) karakterini değerlendir.
Alkol dehidrogenaz gibi enzimlerde NAD+NAD^+, substratla birlikte enzime bağlanır ve reaksiyon sonunda NADHNADH olarak ayrılır.
Bu geçici etkileşim, NAD+NAD^+'nın bir kosubstrat olduğunu doğrular.

Key Concept

Koenzimler, bağlanma sıkılıklarına göre prostetik gruplar (sıkı/kalıcı) ve kosubstratlar (geçici/ayrılabilir) olarak sınıflandırılır.
Question 82Question →

Hiperkolesterolemi tedavisinde yaygın olarak kullanılan statin grubu ilaçlar, kolesterol biyosentezinin hız kısıtlayıcı basamağını katalizleyen HMG-KoA redüktaz enzimini inhibe ederler. Bu ilaçların enzim üzerindeki inhibisyon mekanizması ve Michaelis-Menten kinetiği parametreleri olan KmK_m ile VmaxV_{max} üzerindeki etkisi aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Kompetitif inhibisyon; KmK_m artar, VmaxV_{max} değişmez

Answer

Statinler, HMG-KoA redüktaz enziminin kompetitif inhibitörleridir; bu mekanizmada KmK_m değeri artarken VmaxV_{max} değeri değişmeden kalır.
Statinler, HMG-KoA ile yapısal benzerlik göstererek enzimin aktif bölgesine bağlanır. Bu tip inhibisyona kompetitif (yarışmalı) inhibisyon denir. Kompetitif inhibisyonda enzimin substrata olan ilgisi azalmış gibi göründüğü için KmK_m değeri artar. Ancak substrat miktarı çok artırılırsa inhibitörün yerini substrat alacağı için tepkimenin ulaşabileceği maksimum hız (VmaxV_{max}) değişmez.

Step-by-Step Solution

1
İnhibitörün etki mekanizmasını belirle
Statinler, doğal substrat olan HMG-KoA'ya yapısal olarak benzer ve enzimin aktif bölgesine bağlanmak için substratla yarışır.
Yapısal benzerlik gösteren ve aktif bölgeye bağlanan inhibitörler kompetitif (yarışmalı) sınıfa girer.
2
KmK_m parametresindeki değişimi analiz et
KmK_m değeri artar.
Kompetitif inhibisyonda, inhibitör varlığında enzimin substrata olan ilgisi azalmış gibi görünür, bu da Michaelis sabitinin (KmK_m) yükselmesine neden olur.
3
VmaxV_{max} parametresindeki değişimi analiz et
VmaxV_{max} değeri değişmez.
Substrat konsantrasyonu yeterince artırıldığında, inhibitörün etkisi yenilebilir ve enzim maksimum hıza (VmaxV_{max}) ulaşabilir.

Key Concept

Kompetitif (yarışmalı) inhibisyonda inhibitör enzimin aktif bölgesine bağlanır; bu durum KmK_m değerini artırırken, yüksek substrat konsantrasyonu ile inhibisyon aşılabildiği için VmaxV_{max} değerini değiştirmez.

Practice More

Lineweaver-Burk grafiklerinde y-eksenini kesen noktanın değişmediği inhibisyon türlerini inceleyiniz.
Estimated Time:50s
Question 83Question →

Rutin kontrolleri sırasında serum alkalen fosfataz (ALPALP) düzeyi referans aralığının 33 katı yüksek bulunan 5555 yaşındaki bir kadın hastanın diğer karaciğer fonksiyon testleri normal sınırlarda saptanmıştır. Bu hastada ALPALP yüksekliğinin hepatobilier sistem mi yoksa kemik dokusu kaynaklı mı olduğunu belirlemek amacıyla ölçülmesi en uygun olan enzim aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Gamma-glutamil transferaz (GGT)

Answer

Gamma-glutamil transferaz (GGT) ölçümü, alkalen fosfataz yüksekliğinin kemik mi yoksa karaciğer kaynaklı mı olduğunu ayırt etmekte kullanılan en uygun testtir.
Alkalen fosfataz (ALPALP), hem karaciğer (safra yolları) hem de kemik kaynaklı olabilir. Gamma-glutamil transferaz (GGTGGT) ise kemik dokusunda bulunmayan ancak hepatobilier sistem hasarlarında duyarlı bir şekilde yükselen bir enzimdir. Bu nedenle izole ALPALP yüksekliği olan bir hastada GGTGGT düzeyinin normal bulunması, yüksekliğin kemik kaynaklı olduğunu kesinleştirir.

Step-by-Step Solution

1
ALP enziminin doku dağılımını analiz etme
Alkalen fosfataz (ALPALP), vücutta en çok karaciğer (safra yolları kanalikülleri) ve kemik (osteoblastlar) dokusunda bulunur.
İzole ALP yüksekliğinde bu iki ana kaynağın ayırt edilmesi klinik tanı için kritiktir.
2
Ayırıcı tanıda kullanılacak ek belirteci belirleme
Gamma-glutamil transferaz (GGTGGT), safra yolu epitelinde yoğun bulunur ancak kemik dokusunda bulunmaz.
Bir enzimin bir dokuda olup diğerinde olmaması, o dokuya özgü hasarın belirlenmesinde altın standart sağlar.
3
Klinik yorum yapma
Hastanın ALPALP düzeyi yüksekken GGTGGT düzeyi normal ise yükseklik kemik kaynaklıdır; her ikisi de yüksekse hepatobilier kaynaklıdır.
Bu hastada diğer karaciğer testlerinin normal olması kemik kaynağını düşündürse de, en spesifik doğrulayıcı test GGT'dir.

Key Concept

İzole ALP yüksekliğinde GGT, kaynağın kemik veya karaciğer olduğunu ayırt eden en spesifik enzimdir.
Estimated Time:1m 0s
Question 84Question →

Enzimlerin katalitik döngüde ihtiyaç duyduğu kofaktörler; protein yapıya bağlanma kuvvetlerine göre 'ko-substrat' veya 'prostetik grup' olarak, kimyasal yapılarına göre ise 'koenzim' veya 'metal iyonu' olarak sınıflandırılır. Buna göre, enzim-kofaktör etkileşimleri ve özellikleri ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Hekzokinaz enzimi, katalitik aktivite için Mg2+Mg^{2+} iyonuna gereksinim duyan ancak metalin protein yapısına sıkıca bağlı olmadığı 'metalle aktive olan' bir enzimdir.

Answer

Hekzokinaz enzimi, Mg2+Mg^{2+} iyonunu ATPATP ile kompleks oluşturarak kullanan, metalle aktive edilen bir enzimdir.
Doğru ifade, hekzokinazın metalle aktive olan bir enzim olduğudur. Kinazlar genellikle Mg2+Mg^{2+} iyonuna ihtiyaç duyar ancak bu iyon enzimin sabit bir parçası değildir; genellikle substrat olan ATPATP ile kompleks oluşturarak reaksiyona katılır.

Step-by-Step Solution

1
Kofaktörlerin bağlanma tiplerini (prostetik grup vs. ko-substrat) ayırt et.
NAD+NAD^+, NADP+NADP^+ ve CoACoA gibi moleküller ko-substrat; FADFAD, Biyotin, TPPTPP ve PLPPLP ise prostetik gruptur.
Bu temel ayrım, koenzimlerin reaksiyon mekanizmasını anlamak için gereklidir.
2
Metal iyonu içeren enzimleri 'metalloenzim' ve 'metalle aktive olan enzim' olarak gruplandır.
Karbonik anhidraz (Zn2+Zn^{2+}) bir metalloenzim iken, Hekzokinaz (Mg2+Mg^{2+}) metalle aktive olan bir enzimdir.
Metalloenzimlerde metal iyonu protein yapısının ayrılmaz bir parçasıdır.
3
Koenzimlerin vitamin öncüllerini doğrula.
NAD+NAD^+ niasinden (B3B_3), FADFAD riboflavinden (B2B_2), TPPTPP tiaminden (B1B_1) türetilir.
Vitamin-koenzim eşleşmeleri TUS'ta sıkça sorgulanan bir bilgi alanıdır.

Key Concept

Kofaktörlerin bağlanma özellikleri ve metal iyonu gereksinimleri
Estimated Time:1m 30s
Question 85Question →

İzoenzimler, aynı reaksiyonu katalizleyen ancak farklı fiziksel, kimyasal ve immünolojik özelliklere sahip enzim formlarıdır. Klinik biyokimyada doku hasarlarının belirlenmesinde bu enzimlerin serumdaki dağılım paternleri kritik öneme sahiptir.

**Laktat dehidrogenaz (LDHLDH) izoenzimleri ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?**

Show answer & explanation

Answer: Sağlıklı bir bireyin serumunda yüzdesel olarak en yüksek konsantrasyonda bulunan izoenzim formu LDH2LDH_2 (H3M1H_3M_1)'dir.

Answer

Sağlıklı bireylerin serumunda LDH izoenzimleri arasında en yüksek oranda bulunan form LDH2 (H3M1H_3M_1) izoenzimidir.
Sağlıklı yetişkinlerin serumunda toplam LDH aktivitesinin yaklaşık %35-40'ını LDH2 oluşturur ve bu form tüm izoenzimler arasında en yüksek konsantrasyona sahiptir. LDH1 ise ikinci sırada gelir (%25-30).

Step-by-Step Solution

1
LDH yapısını analiz et.
LDH, H (kalp) ve M (kas) alt birimlerinden oluşan tetramerik bir yapıdır.
Beş farklı kombinasyon (H4, H3M1, H2M2, HM3, M4) oluşur.
2
Normal serum dağılımını belirle.
Normal serumda sıralama: LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5LDH_2 > LDH_1 > LDH_3 > LDH_4 > LDH_5.
Sağlıklı bireylerde LDH2 en baskın formdur.
3
Elektroforetik mobiliteyi kontrol et.
LDH1 en hızlı (anoda en yakın), LDH5 en yavaş (katoda en yakın) göç eder.
Yük yoğunluğu LDH1'de en fazladır.

Key Concept

LDH İzoenzimlerinin Yapısı, Göç Hızları ve Normal Serum Profili
Question 86Question →

İzoenzimler, aynı tepkimeyi katalizlemelerine rağmen farklı genler tarafından kodlanmaları veya farklı alt birim kompozisyonlarına sahip olmaları nedeniyle dokuya özgü kinetik ve regülatör özellikler sergilerler. Glukoz metabolizmasında kritik rol oynayan Heksokinaz II ve Heksokinaz IVIV (Glukokinaz) izoenzimleri arasındaki fonksiyonel farklar düşünüldüğünde, Glukokinaz için aşağıdakilerde hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Glukoz-66-fosfat birikimi ile feedback (geribildirim) mekanizması üzerinden inhibe edilmez.

Answer

Glukokinaz (Heksokinaz IVIV), glukoz-66-fosfat birikimi ile feedback mekanizması üzerinden inhibe edilmez.
Glukokinazın (Heksokinaz IVIV) en karakteristik regülatör özelliği, fizyolojik konsantrasyonlardaki glukoz-66-fosfat tarafından inhibe edilmemesidir. Bu durum, karaciğerin ve pankreas beta hücrelerinin glukoz sensörü olarak çalışmasına ve glikojen sentezi için ortamda bol miktarda ürün birikse bile glukoz kullanımına devam etmesine olanak tanır.

Step-by-Step Solution

1
Heksokinaz izoenzimlerinin regülasyon farklarını belirle.
Heksokinaz I,III, II ve IIIIII ürün olan glukoz-66-fosfat (G6PG6P) tarafından inhibe edilirken, Heksokinaz IVIV (Glukokinaz) inhibe edilmez.
Bu fark, karaciğerin kanda bol miktarda glukoz varken G6PG6P birikmesine rağmen glukozu tutmaya devam etmesini sağlar.
2
Kinetik parametreleri (KmK_m ve afinite) karşılaştır.
Glukokinazın KmK_m değeri (~1010 mM) yüksek, afinitesi düşüktür; Heksokinaz II'in KmK_m değeri (~0.10.1 mM) düşük, afinitesi yüksektir.
Doku özgüllüğü gereği, periferik dokular (HK-II) düşük şekerde bile glukozu kullanırken, karaciğer (GK) sadece şeker yükseldiğinde devreye girer.
3
Hız eğrisi karakteristiğini analiz et.
Heksokinaz II hiperbolik bir eğri çizerken, Glukokinaz sigmoidal bir eğri çizer.
Sigmoidal eğri, Glukokinazın kan şekeri değişimlerine (sensör görevi) daha hassas tepki vermesini sağlar.

Key Concept

İzoenzimlerin dokuya özgü metabolik regülasyonu ve kinetik farklılıkları.
Estimated Time:1m 15s
Question 87Question →

Metotreksat, kanser kemoterapisinde yaygın olarak kullanılan ve dihidrofolat redüktaz (DHFR) enzimini inhibe eden bir ilaçtır. Metotreksat varlığında dihidrofolat redüktaz enziminin substratı olan dihidrofolat için ölçülen kinetik parametrelerdeki değişim aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: KmK_m artar, VmaxV_{max} değişmez

Answer

KmK_m değerinin artması ve VmaxV_{max} değerinin değişmemesi
Metotreksat, dihidrofolat redüktaz enziminin kompetitif bir inhibitörüdür. Kompetitif inhibitörler, enzimin aktif bölgesi için substratla yarışırlar. Bu durum, sistemin yarım-maksimum hıza ulaşması için gereken substrat konsantrasyonunun artmasına (KmK_m artışı) yol açar. Ancak, substrat konsantrasyonu çok yüksek seviyelere çıkarıldığında inhibitörün etkisi ortadan kalkar ve enzim orijinal maksimum hızına ulaşabilir (VmaxV_{max} değişmez).

Step-by-Step Solution

1
İnhibitör tipini belirleme
Metotreksat kompetitif inhibitördür
Metotreksat, DHFR enziminin doğal substratı olan dihidrofolata yapısal olarak benzer ve aktif bölgeye bağlanmak için yarışır.
2
KmK_m üzerindeki etkisini analiz etme
KmK_m artar
Kompetitif inhibitör varlığında enzimin substrata olan ilgisi (afinite) azalır, bu da yarı-maksimum hıza ulaşmak için daha fazla substrat gerektiğini, yani KmK_m değerinin arttığını gösterir.
3
VmaxV_{max} üzerindeki etkisini analiz etme
VmaxV_{max} değişmez
Yeterince yüksek substrat konsantrasyonunda substrat inhibitörü aktif bölgeden uzaklaştırabilir, bu nedenle enzim teorik olarak maksimum hızına (VmaxV_{max}) hala ulaşabilir.

Key Concept

Kompetitif İnhibisyon Kinetiği
Estimated Time:1m 15s
Question 88Question →

6262 yaşında erkek hastada pelvik ağrı ve kemik metastazı şüphesi nedeniyle yapılan tetkiklerde serum total asit fosfataz (ACPACP) düzeyi referans aralığın çok üzerinde saptanmıştır. Laboratuvarda yapılan diferansiyel inhibisyon testlerinde, enzim aktivitesinin LL-tartrat ilavesiyle %90\%90 oranında azaldığı, formaldehit ilavesiyle ise anlamlı bir değişim göstermediği gözlenmiştir. Bu laboratuvar bulguları ve ilgili enzim hakkında aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: LL-tartrat duyarlılığı artışın prostat kaynaklı olduğunu (PAPPAP) doğrular; bu izoenzim adli tıpta seminal sıvı tespiti için de kullanılan bir belirteçtir.

Answer

L-tartrat duyarlılığı artışın prostatik asit fosfataz (PAP) kaynaklı olduğunu gösterir ve bu enzim adli tıpta seminal sıvı tespiti için kullanılır.
Laboratuvar bulgularında saptanan yüksek LL-tartrat duyarlılığı, asit fosfatazın prostatik izoenzimi (PAPPAP) için karakteristiktir. Bu enzim, prostat kanseri ve metastazlarında serumda yükselir. Ayrıca seminal sıvıda vücudun diğer bölgelerine göre binlerce kat daha yüksek konsantrasyonda bulunduğu için, şüpheli lekelerde semen varlığını kanıtlamak amacıyla adli tıp laboratuvarlarında yaygın olarak kullanılır.

Step-by-Step Solution

1
Toplam asit fosfataz (ACPACP) artışının kaynağını belirlemek için inhibitör sonuçlarını analiz et.
LL-tartrat ile %90\%90 inhibisyon saptanması, enzimin tartrata duyarlı (prostatik) form olduğunu gösterir.
LL-tartrat, prostatik asit fosfatazın (PAPPAP) spesifik inhibitörüdür.
2
Formaldehit inhibitör sonucunu değerlendir.
Formaldehit inhibisyonunun olmaması, eritrosit kaynaklı ACPACP kontaminasyonunu veya hemolizi dışlar.
Formaldehit, eritrosit ACPACP izoenzimini inhibe ederken prostatik formu etkilemez.
3
Klinik korelasyonu ve adli tıp ilişkisini kur.
Prostat kanseri metastazlarında PAPPAP yükselir ve bu enzim seminal sıvıda bolca bulunduğu için adli tıp testlerinde kullanılır.
PAPPAP, prostat epitelinden salgılanan ve seminal plazmanın major bileşenlerinden biri olan bir enzimdir.

Key Concept

Asit fosfataz (ACPACP) izoenzimlerinin LL-tartrat ve formaldehit inhibitörleri ile diferansiyel tanısı.

Hints

1
Asit fosfataz (ACPACP) izoenzimlerini ayırt etmek için inhibitörlerin etkisine odaklanın.
2
LL-tartrat prostatik formu inhibe ederken, formaldehit eritrosit formunu inhibe eder.
3
Tartrata duyarlı olan form PAPPAP'dır; metastatik prostat kanserinde artar ve adli tıpta semen tayini için altın standarttır.

Practice More

Osteoklastik aktivite belirteci olan TRAP ile osteoblastik belirteç olan ALP arasındaki farkları inceleyin.
Estimated Time:2m 0s
Question 89Question →

TCA döngüsünde sitratın izositrata dönüşümünü katalizleyen enzimin, kofaktörü yapıda bulunmadığında inaktif olan protein kısmı (apoenzim) katalitik olarak işlevsizdir. Bu enzimin "cis-akonitat" ara ürünü üzerinden yürüyen dehidrasyon-rehidrasyon mekanizması ve yapısal özellikleri ile ilgili aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Aktivite için yapısında bir demir-kükürt (Fe−SFe-S) merkezi bulunduran bu enzim, sistematik sınıflandırmada 'Liyaz' (EC 4) grubunda yer alır.

Answer

Aktivite için yapısında bir demir-kükürt merkezi bulunduran bu enzim, sistematik sınıflandırmada Liyaz (EC 4) grubunda yer alır.
Akonitaz enzimi, sitrat ve izositrat arasındaki dönüşümü cis-akonitat ara ürünü üzerinden dehidrasyon ve rehidrasyon basamaklarıyla gerçekleştirir. IUBMB kurallarına göre bu mekanizma (çift bağa su ekleme/çıkarma) enzimi 'Liyaz' (EC 4.2.1.3) sınıfına sokar. Ayrıca enzimin aktif olabilmesi için yapısında bir demir-kükürt (Fe−SFe-S) merkezi bulunması şarttır; bu kofaktör olmadığında protein kısmı (apoenzim) inaktiftir.

Step-by-Step Solution

1
Enzimin kimliğini ve reaksiyon mekanizmasını belirle.
Söz konusu enzim Akonitaz'dır (Akonitat hidrataz). Sitratı önce dehidre ederek cis-akonitat oluşturur, sonra rehidre ederek izositrat oluşturur.
Mekanizmada suyun çift bağ üzerinden ayrılması ve eklenmesi söz konusudur.
2
IUBMB (EC) sınıflandırma kurallarını uygula.
Çift bağlara grup ekleyen veya çift bağ oluşturarak grup çıkaran enzimler, reaksiyonda su kullanılsa dahi 'Liyaz' (EC 4) sınıfına girer.
Hidrolazlar (EC 3) tekli bağları (ester, peptid vb.) suyla parçalarken, liyazlar çift bağ mekanizmasını kullanır.
3
Yapısal bileşenleri ve kofaktör ihtiyacını değerlendir.
Akonitaz, katalitik aktivite için yapısında bir [4Fe−4S][4Fe-4S] (demir-kükürt) kümesi barındıran bir metaloenzimdir.
Demir-kükürt merkezi, substratın bağlanması ve dehidrasyon/rehidrasyon basamaklarında kritik rol oynar.
4
Apoenzim ve holoenzim kavramlarını eşleştir.
Protein kısmı (apoenzim) demir-kükürt merkezi (kofaktör) ile birleşince aktif holoenzim oluşur.
Tanım gereği apoenzim inaktif, holoenzim ise tam aktif formdur.

Key Concept

Liyazlar (EC 4), hidrolitik veya oksidatif olmayan yollarla bağ koparan veya çift bağlara grup ekleyen enzimlerdir (örn. Akonitaz, Fumaraz, Karbonik Anhidraz).
Question 90Question →

4242 yaşında kadın hastaya elektif kolesistektomi sırasında nöromüsküler blokaj amacıyla süksinilkolin uygulanmıştır. Cerrahi işlem tamamlanmasına rağmen hastanın spontan solunumunun başlamadığı ve postoperatif 33 saat boyunca mekanik ventilasyon desteğine ihtiyaç duyduğu saptanmıştır. Hastadan alınan serum örneğinde psödokolinesteraz (BChEBChE) aktivitesi referans aralığın alt sınırına yakın bulunmuştur. Bu hastada süksinilkolin apnesine neden olan kalıtsal durumu teyit etmek amacıyla yapılan biyokimyasal analizler ve sonuçları ile ilgili aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Atipik enzim varyantı varlığında dibukain inhibitör yüzdesi (dibukain sayısı) anlamlı derecede düşük bulunur.

Answer

Atipik enzim varyantı varlığında dibukain inhibitör yüzdesinin (dibukain sayısı) anlamlı derecede düşük bulunması doğrudur.
Atipik psödokolinesteraz varyantı (EaEaE^a E^a), dibukain adı verilen lokal anesteziğe karşı dirençlidir. Normal enzim dibukain tarafından %80\%80 oranında inhibe edilirken (dibukain sayısı 8080), atipik varyant sadece %20\%20 oranında inhibe edilir (dibukain sayısı 2020). Bu nedenle, klinik olarak süksinilkolin apnesi görülen ve atipik varyanta sahip bireylerde dibukain sayısı anlamlı derecede düşük bulunur.

Step-by-Step Solution

1
Klinik tabloyu değerlendir.
Süksinilkolin sonrası uzamış apne süresi.
Bu tablo, süksinilkolini yıkan psödokolinesteraz (BChE) enziminin eksikliğini veya fonksiyonel bir varyantını düşündürür.
2
Biyokimyasal testi belirle.
Dibukain Sayısı testi.
Enzimin genetik varyantlarını (özellikle atipik varyantı) ayırt etmek için dibukain ile inhibisyon testi kullanılır.
3
Atipik varyantın özelliklerini hatırla.
Dibukaine karşı direnç ve düşük afinite.
Atipik varyant (EaE^a), dibukain tarafından normal enzime göre daha az inhibe edilir (%20\%20 vs %80\%80).
4
Dibukain sayısını yorumla.
Düşük dibukain sayısı varyantı teyit eder.
Dibukain sayısı inhibitör yüzdesini ifade ettiğinden, düşük sayı atipik (dirençli) enzimi gösterir.

Key Concept

Psödokolinesteraz (BChE) ve Dibukain Sayısı ile Genetik Varyant Analizi
Estimated Time:2m 0s
Question 91Question →

6060 yaşında erkek hasta, akut miyokard enfarktüsü (MIMI) tanısıyla koroner yoğun bakım ünitesinde izlenmektedir. Yatışının 5.5. gününde hastada aniden tekrar şiddetli göğüs ağrısı ve elektrokardiyografide (EKGEKG) yeni STST segment elevasyonu gelişiyor.

Buna göre, gelişen yeni bir miyokardiyal hasarı (re-enfarktüs) belirlemek için kullanılması en uygun olan laboratuvar parametresi aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: KreatinkinazMB(CK−MB)Kreatin kinaz MB (CK-MB)

Answer

Yeni gelişen bir miyokardiyal hasarı (re-enfarktüs) belirlemek için en uygun parametre, serum yarı ömrü kısa olan ve bazal düzeye hızlı dönen Kreatin kinaz MB (CK−MBCK-MB) izoenzimidir.
Kreatin kinaz MB (CK−MBCK-MB) izoenzimi, miyokard hasarından sonra 3−63-6 saatte yükselir, 12−2412-24 saatte zirve yapar ve genellikle 48−7248-72 saat (2−32-3 gün) içinde bazal seviyelere döner. Akut enfarktüs sonrası hastanede yatan bir hastada, ilk olaydan 33 günden daha uzun bir süre sonra (senaryoda 5.5. gün) gelişen yeni göğüs ağrısında Troponinler hala yüksek seyretmektedir. Bu nedenle yeni bir hasarı saptamak için normale dönmüş olması beklenen CK−MBCK-MB'nin tekrar yükselmesi en güvenilir kanıttır.

Step-by-Step Solution

1
Klinik senaryoyu analiz et.
Hasta ilk MIMI üzerinden 55 gün geçtikten sonra yeni bir ağrı yaşıyor (re-enfarktüs şüphesi).
Zaman çizelgesi, hangi belirtecin bazal seviyeye dönmüş olması gerektiğini belirlemek için kritiktir.
2
Biyobelirteçlerin serumda kalma sürelerini karşılaştır.
Troponinler 7−147-14 gün, LDHLDH 7−107-10 gün yüksek kalırken; CK−MBCK-MB 2−32-3 gün içinde normale döner.
Eğer bir belirteç ilk olaydan dolayı hala yüksekse, yeni bir yükselmeyi saptamak zordur.
3
Re-enfarktüs için en uygun testi seç.
CK−MBCK-MB normale dönmüş olacağı için, tekrar yükselmesi yeni bir hasarı kanıtlar.
Tanısal pencere ve geri dönüş hızı re-enfarktüs tanısında belirleyicidir.

Key Concept

Miyokard enfarktüsü belirteçlerinin salınım ve temizlenme kinetiği (Tanısal Pencere)
Estimated Time:1m 15s
Question 92Question →

Enzimlerin biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmeleri için gerekli olan yapısal bileşenler ve International Union of Biochemistry (IUB) sınıflama sistemi ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Enzimin protein kısmına apoenzim, bu kısma kovalent veya çok sıkı bağlanmış olup diyalizle ayrılmayan non-protein yapıya ise prostetik grup denir.

Answer

Enzimin protein kısmına apoenzim, bu kısma kovalent veya çok sıkı bağlanmış olup diyalizle ayrılmayan non-protein yapıya ise prostetik grup denir.
Doğru ifade, enzimin protein bileşeninin 'apoenzim' olduğunu ve bu yapıya ayrılmayacak kadar sıkı bağlanan organik veya inorganik yardımcı grupların 'prostetik grup' (örneğin FAD, biyotin) olarak tanımlandığını belirtmektedir.

Step-by-Step Solution

1
Enzimin temel yapısal organizasyonunu tanımla.
Holoenzim = Apoenzim (protein) + Kofaktör/Koenzim (non-protein).
Tam aktif bir enzimin hangi parçalardan oluştuğunu anlamak için gereklidir.
2
Yardımcı faktörlerin bağlanma özelliklerine göre ayrımını yap.
Sıkı/kovalent bağlananlar 'prostetik grup', zayıf/geçici bağlananlar 'koenzim' (veya ko-substrat) olarak adlandırılır.
Prostetik gruplar ve koenzimler arasındaki fiziksel ve kimyasal farkı belirlemek soruyu çözmek için kritiktir.
3
IUB (EC) sınıflarını kontrol et.
EC 1EC\ 1: Oksidoredüktaz, EC 2EC\ 2: Transferaz, EC 3EC\ 3: Hidrolaz, EC 6EC\ 6: Ligaz.
Sınıflandırma hatalarını elemek için temel fonksiyonları hatırlamak gerekir.

Key Concept

Holoenzim organizasyonu ve Enzim Sınıflandırması
Question 93Question →

Metotreksat, dihidrofolat redüktaz enziminin aktif bölgesine substratı olan dihidrofolata yapısal benzerliği nedeniyle bağlanarak enzim aktivitesini inhibe eden bir kemoterapötik ajandır. Bu ilacın varlığında enzim kinetiği incelendiğinde, KmK_m ve VmaxV_{max} değerlerinde meydana gelen değişim aşağıdakilerin hangisinde doğru olarak verilmiştir?

Show answer & explanation

Answer: KmK_m değeri artar; VmaxV_{max} değeri değişmez.

Answer

KmK_m değeri artar; VmaxV_{max} değeri değişmez.
Metotreksat, dihidrofolat redüktaz enzimine substrat analoğu olarak bağlanır, bu da kompetitif (yarışmalı) inhibisyonun temel özelliğidir. Kompetitif inhibisyonda, inhibitör varlığı enzimin substrata olan ilgisini (afinite) azaltmış gibi gösterdiği için KmK_m değeri artar. Ancak, substrat konsantrasyonu aşırı artırıldığında inhibitörün etkisi tamamen baskılanabildiği için enzimin ulaşabileceği maksimum hız olan VmaxV_{max} değişmeden kalır.

Step-by-Step Solution

1
İnhibisyon tipini belirle
Kompetitif (Yarışmalı) İnhibisyon
Metotreksatın substrat olan dihidrofolata yapısal olarak benzemesi ve aktif bölgeye bağlanması, onun yarışmalı bir inhibitör olduğunu gösterir.
2
KmK_m parametresini değerlendir
KmK_m artar
İnhibitör aktif bölge için substratla yarıştığından, enzimin substrata olan ilgisi azalmış gibi görünür ve yarı doygunluk için gereken substrat konsantrasyonu (KmK_m) yükselir.
3
VmaxV_{max} parametresini değerlendir
VmaxV_{max} değişmez
Yeterince yüksek substrat konsantrasyonunda inhibitör aktif bölgeden uzaklaştırılabilir, bu nedenle reaksiyonun ulaştığı maksimum hız (VmaxV_{max}) etkilenmez.

Key Concept

Kompetitif İnhibisyon Kinetiği
Question 94Question →

Pirimidin nükleotid biyosentezinde de novo yolun temel kontrol noktası olan aspartat transkarbamoilaz (ATCase) enzimi, allosterik düzenlenmenin prototipik örneğidir. Bu enzimin katalitik ve regülatör alt birimleri arasındaki etkileşimler ile efektör moleküllerin kinetik parametreler üzerindeki etkisi düşünüldüğünde, aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: ATP, regülatör alt birimlere bağlanarak katalitik alt birimlerin 'R' (gevşek) konformasyonunu stabilize eder ve hız-substrat eğrisini sola kaydırır.

Answer

ATP'nin regülatör alt birimlere bağlanarak 'R' formunu stabilize etmesi ve eğriyi sola kaydırması ifadesi doğrudur.
Aspartat transkarbamoilaz (ATCase), pirimidin sentezinin ilk basamağını katalizleyen ve allosterik olarak düzenlenen bir enzimdir. ATP, enzimin regülatör alt birimlerine bağlanarak heterotropik bir aktivatör gibi davranır. Bu bağlanma, katalitik alt birimlerin birbiriyle olan etkileşimini değiştirerek enzimi yüksek afiniteli 'R' (relax) konformasyonunda stabilize eder. Bu durum, hız-substrat (v vs [S]) grafiğindeki sigmoidaliteyi azaltır, eğriyi daha hiperbolik hale getirir ve sola doğru kaydırır (K0.5K_{0.5} değeri düşer).

Step-by-Step Solution

1
ATCase enziminin yapısal organizasyonunu hatırla.
Enzim, 6 katalitik ve 6 regülatör alt birimden oluşan multimerik bir yapıdır.
Allosterik düzenlenme için alt birimler arası etkileşim gereklidir.
2
Allosterik efektörlerin (ATP ve CTP) etkilerini analiz et.
ATP bir aktivatör (pozitif efektör), CTP ise bir feedback inhibitörüdür (negatif efektör).
Bu moleküller enzimin aktif bölgesine değil, regülatör bölgelerine bağlanır.
3
Kinetik parametrelerdeki değişimleri değerlendir.
ATCase bir K-serisi enzimdir; ATP K0.5'i düşürür (sola kayma), CTP K0.5'i artırır (sağa kayma). Vmax değişmez.
Allosterik enzimlerin çoğu Vmax yerine substrat afinitesi üzerinden düzenlenir.
4
R ve T konformasyonel durumlarını eşleştir.
R (Relaxed) aktif/yüksek afiniteli formdur, T (Tense) inaktif/düşük afiniteli formdur.
Aktivitörler R formunu, inhibitörler T formunu stabilize eder.

Key Concept

Allosterik Enzim Regülasyonu ve K-serisi Kinetik
Question 95Question →

Genel anestezi altında elektif cerrahi planlanan 3535 yaşındaki kadın hastaya nöromüsküler blokör olarak süksinilkolin uygulanmıştır. Operasyon sonrası hastada spontan solunumun başlamaması ve apne tablosunun uzaması üzerine yapılan incelemelerde plazma kolinesteraz (psödokolinesteraz) aktivitesinin düşük olduğu saptanmıştır. Bu enzim ve klinik tablo ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi yanlıştır?

Show answer & explanation

Answer: Süksinilkolin metabolizmasından sorumlu olan bu enzim, asetilkolinesteraz ile aynı gen lokusu tarafından kodlanır.

Answer

Süksinilkolin metabolizmasından sorumlu olan plazma kolinesterazı ile eritrositlerde bulunan asetilkolinesterazın aynı gen tarafından kodlandığı ifadesi yanlıştır; bu iki enzim farklı genler tarafından kodlanan ayrı proteinlerdir.
Doğru yanıt olan seçenek, psödokolinesteraz ve asetilkolinesterazın aynı gen lokusu tarafından kodlandığını iddia etmektedir. Oysa biyokimyasal ve genetik olarak bu iki enzim birbirinden farklıdır; psödokolinesteraz geni 3.3. kromozomda yer alırken, asetilkolinesteraz geni 7.7. kromozomda bulunur. Diğer seçeneklerde yer alan sentez yeri, dibukain sayısı ilişkisi, organofosfat inhibisyonu ve karaciğer hastalıklarındaki seyri ile ilgili bilgiler biyokimyasal olarak doğrudur.

Step-by-Step Solution

1
Klinik tabloyu tanımlama
Süksinilkolin apnesi
Süksinilkolin uygulamasından sonra uzamış apne, plazma kolinesteraz (BChE) eksikliği veya atipik varyant varlığını düşündürür.
2
Plazma kolinesterazının (BChE) özelliklerini değerlendirme
Karaciğer sentezi ve plazma lokalizasyonu
BChE karaciğerde sentezlenir ve plazmada bulunur. Asetilkolinesteraz (AChE) ise eritrosit membranında ve sinir dokusunda bulunur.
3
Genetik temeli analiz etme
Farklı gen lokusları
BChEBChE geni 3q263q26, AChEAChE geni ise 7q227q22 lokusundadır. Aynı gen tarafından kodlanmazlar.
4
Dibukain sayısı kavramını doğrulama
Düşük dibukain sayısı = Atipik enzim
Dibukain sayısı, enzimin dibukain tarafından yüzde kaç oranında inhibe edildiğini gösterir. Atipik varyant dibukaine dirençlidir.

Key Concept

Psödokolinesteraz (BChE) ve Asetilkolinesteraz (AChE) doku özgüllüğü ve genetik köken açısından birbirinden tamamen farklıdır.
Estimated Time:1m 30s
Question 96Question →

Bir enzimatik reaksiyonda, substrat ile yapısal benzerlik gösteren bir inhibitörün varlığında, reaksiyonun kinetik parametrelerinde meydana gelen değişim aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: KmK_m artar, VmaxV_{max} değişmez

Answer

Kompetitif inhibisyonda KmK_m değeri artarken VmaxV_{max} değeri değişmez.
Substrat ile yapısal benzerlik gösteren moleküller, enzimin aktif bölgesine bağlanmak için substrat ile yarışırlar. Bu duruma kompetitif inhibisyon denir. Bu inhibisyon türünde, enzimin substrata olan ilgisi azalmış gibi görünür (bu nedenle KmK_m değeri artar), ancak ortamdaki substrat miktarı yeterince artırılırsa inhibitörün etkisi tamamen geri döndürülebilir ve reaksiyon orijinal maksimum hızına (VmaxV_{max}) ulaşabilir.

Step-by-Step Solution

1
İnhibitörün etki mekanizmasını belirle
Substrat ile yapısal benzerlik gösteren inhibitörler 'Kompetitif (Yarışmalı)' inhibitörlerdir.
Çünkü substratın bağlandığı aktif bölgeye bağlanmak için substrat ile yarışırlar.
2
Kinetik parametre değişimlerini analiz et
KmK_m (Michaelis sabiti) artar, VmaxV_{max} (Maksimum hız) değişmez.
İnhibitör varlığında reaksiyonun yarı hıza ulaşması için daha fazla substrat gerekir (KmK_m artışı). Ancak ortamda çok fazla substrat olduğunda inhibitörün etkisi ortadan kalkar ve aynı maksimum hıza (VmaxV_{max}) ulaşılır.

Key Concept

Kompetitif İnhibisyon Kinetiği

Practice More

Lineweaver-Burk grafiğinde yy-eksenini aynı noktada kesen ancak eğimi artan doğruların hangi inhibisyon türünü temsil ettiğini inceleyiniz.
Estimated Time:45s
Question 97Question →

Bir laboratuvar çalışmasında saflaştırılan bir enzimin sadece protein kısmının, tek başına biyolojik aktivite göstermediği saptanmıştır. Reaksiyonun gerçekleşmesi için protein olmayan bir yardımcı moleküle (kofaktör) ihtiyaç duyulduğu belirlenmiştir. Buna göre, enzimin saflaştırılan bu inaktif protein kısmına verilen ad aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Apoenzim

Answer

Enzimin yardımcı molekül olmaksızın inaktif olan protein kısmına 'apoenzim' denir.
Enzimlerin katalitik aktivite gösterebilen tam formuna holoenzim denir. Holoenzim; protein yapısındaki apoenzim ile protein yapıda olmayan kofaktörün (veya koenzimin) birleşmesiyle oluşur. Soru kökünde belirtilen, enzimin sadece protein olan ve kofaktörsüz inaktif kalan kısmı 'apoenzim'dir.

Step-by-Step Solution

1
Enzim bileşenlerini tanımla
Holoenzim=Apoenzim+Kofakto¨rHoloenzim = Apoenzim + Kofaktör
Enzimlerin tam ve aktif hali, protein ve protein olmayan kısımların birleşmesiyle oluşur.
2
Protein kısmı ayırt et
Protein kısım = Apoenzim
Enzimin yapısındaki amino asitlerden oluşan ana gövde apoenzim olarak adlandırılır.
3
Aktivite durumunu kontrol et
Apoenzim = İnaktif
Yardımcı molekül (kofaktör) olmadan protein yapı tek başına katalitik aktivite gösteremez.

Key Concept

Holoenzim ve bileşenleri (Apoenzim, Kofaktör)

Hints

1
Bir enzimin 'tam' hali ile 'parçası' arasındaki terim farkını düşünün.
2
Yardımcı molekül (kofaktör) protein olmayan kısımdır; soru protein olan kısmı sormaktadır.
3
Holoenzim formülü: Holoenzim=ProteinKısım(A...)+YardımcıKısım(K...)Holoenzim = Protein Kısım (A...) + Yardımcı Kısım (K...)

Practice More

Prostetik gruplar ile koenzimler (kosubstratlar) arasındaki bağlanma farklarını inceleyebilirsiniz.
Estimated Time:45s
Question 98Question →

Amino asit metabolizmasında gerçekleşen transaminasyon reaksiyonlarında, amino grubunun bir amino asitten keto asite taşınmasında görev yapan ve Vitamin B6B_6 (piridoksin) türevi olan koenzim aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Piridoksal fosfat (PLP)

Answer

Amino asit metabolizmasında transaminasyon reaksiyonlarından sorumlu olan Vitamin B6B_6 türevi koenzim Piridoksal fosfat (PLP) molekülüdür.
Piridoksal fosfat (PLP), Vitamin B6B_6'nın biyolojik olarak aktif formudur. Transaminaz (aminotransferaz) enzimlerinin kovalent olarak bağlı prostetik grubudur ve amino grubunu bir amino asitten alıp geçici olarak piridoksamin fosfata dönüşerek süreci yönetir.

Step-by-Step Solution

1
Reaksiyon tipini tanımlayın.
Soru, bir amino grubunun taşındığı transaminasyon reaksiyonunu sormaktadır.
Transaminasyon, amino asitlerin yıkımında ve sentezinde amino grubunun alphaalpha-keto asitlere transfer edildiği temel bir biyokimyasal basamaktır.
2
İlgili vitamin ve koenzim eşleşmesini hatırlayın.
Transaminasyon reaksiyonları için zorunlu olan vitamin B6B_6 (piridoksin), aktif koenzim formu ise Piridoksal fosfat (PLP) olarak tanımlanır.
PLP, amino grubunu geçici olarak yapısına bağlayarak (piridoksamin fosfat formuna dönüşerek) taşıma işlemini gerçekleştirir.

Key Concept

B grubu vitaminleri ve bunların enzim reaksiyonlarındaki spesifik koenzim formları arasındaki eşleşme.

Hints

1
Bu koenzim, aminotransferaz enzimlerinin vazgeçilmez bir parçasıdır.

Practice More

Diğer B grubu vitaminlerinin (B1, B2, B3) aktif koenzim formlarını ve tipik reaksiyonlarını bir tablo üzerinden tekrar ediniz.
Estimated Time:45s
Question 99Question →

Kurşun (Pb2+Pb^{2+}) iyonlarının, hemoglobin sentezinde görevli ferrokela-taz enziminin sülfhidril gruplarına bağlanarak enzimi inhibe ettiği bilinmektedir. Bu tip bir inhibisyonda substrat konsantrasyonu artırılsa bile reaksiyon hızı inhibitörsüz durumdaki maksimum hıza (VmaxV_{max}) ulaşamazken, enzimin substrata ilgisi (KmK_m) değişmemektedir. Buna göre, bu inhibisyonun Lineweaver-Burk grafiğindeki (1/v1/v karşın 1/[S]1/[S]) görünümü aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Doğrular xx-ekseni üzerinde aynı noktada kesişir, yy-eksenini farklı noktalarda keser.

Answer

Doğruların x-ekseni üzerinde aynı noktada kesiştiği ve y-eksenini farklı noktalarda kestiği grafik
Kurşun zehirlenmesi tipik bir non-kompetitif inhibisyon örneğidir. Bu mekanizmada inhibitör, enzimin aktif bölgesi dışında bir yere bağlandığı için substratla yarışmaz ve KmK_m değişmez. Ancak enzimin katalitik hızını düşürdüğü için VmaxV_{max} azalır. Lineweaver-Burk grafiğinde KmK_m sabitliği xx-eksenindeki kesişim noktasının (−1/Km-1/K_m) değişmemesi, VmaxV_{max} azalması ise yy-eksenindeki kesişim noktasının (1/Vmax1/V_{max}) yukarıya kayması anlamına gelir. Bu iki durumun birleşimi, doğruların xx-ekseni üzerinde çakışmasıyla sonuçlanır.

Step-by-Step Solution

1
İnhibisyon tipini belirle
Non-kompetitif inhibisyon
Kurşun gibi ağır metaller enzimin aktif bölgesi dışındaki gruplara (örneğin -SH) bağlanarak reaksiyon hızını (VmaxV_{max}) düşürür ancak substratın bağlanma ilgisini (KmK_m) değiştirmez.
2
Kinetik parametrelerin Lineweaver-Burk grafiğindeki karşılıklarını analiz et
xx-ekseni kesişimi: −1/Km-1/K_m, yy-ekseni kesişimi: 1/Vmax1/V_{max}
Çift resiprokal (L-B) grafiğinde eksenlerin kesim noktaları bu parametrelerin ters değerlerini verir.
3
Parametre değişimlerini grafiğe uygula
KmK_m sabit kaldığından doğrular xx-ekseninde aynı noktada birleşir; VmaxV_{max} azaldığından inhibitörlü doğrunun 1/Vmax1/V_{max} değeri artar (grafik yy-ekseninde daha yukarıda keser).
Non-kompetitif inhibisyonun karakteristik grafik özelliği xx-ekseninde kesişen doğrulardır.

Key Concept

Non-kompetitif inhibisyonda KmK_m değeri değişmezken VmaxV_{max} değeri azalır; bu durum Lineweaver-Burk grafiğinde doğruların negatif xx-ekseni üzerinde aynı noktada (−1/Km-1/K_m) kesişmesiyle sonuçlanır.
Question 100Question →

Metabolik yollarda görev alan dehidrogenazların bir kısmı nikotinamid kofaktörlerini çözünür ve serbestçe ayrışabilen koenzimler şeklinde kullanırken, bir kısmı flavin türevlerini protein yapısına kovalent olarak bağlı 'prostetik gruplar' şeklinde taşır. Buna göre, süksinat dehidrogenaz enziminde bir histidin kalıntısı üzerinden kovalent bağ ile bağlı bulunan ve riboflavin (B2B_2 vitamini) türevi olan koenzim aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Flavin adenin dinükleotid (FADFAD)

Answer

Süksinat dehidrogenaz enziminde bir histidin kalıntısına kovalent olarak bağlı bulunan koenzim flavin adenin dinükleotiddir (FADFAD).
Süksinat dehidrogenaz (Kompleks II), flavin adenin dinükleotid (FADFAD) molekülünü bir histidin yan zinciri üzerinden kovalent olarak bağlı bir prostetik grup şeklinde bulundurur. Bu yapısal özellik, elektronların süksinattan doğrudan elektron transport zincirine aktarılmasını sağlar. FADFAD molekülü, riboflavin (B2B_2 vitamini) türevidir.

Step-by-Step Solution

1
Süksinat dehidrogenaz enziminin kofaktör gereksiniminin belirlenmesi.
Bu enzim, süksinatın fumarata oksidasyonu sırasında elektronları doğrudan flavin kofaktörlerine aktarır.
Süksinat dehidrogenaz (Kompleks II), NAD+NAD^+ yerine FADFAD kullanan bir flavoproteindir.
2
Kofaktörün bağlanma mekanizmasının ve vitamin kökeninin analiz edilmesi.
FADFAD, enzimin katalitik bölgesindeki bir histidin amino asidine kovalent olarak bağlıdır ve B2B_2 vitamini (riboflavin) türevidir.
Çoğu dehidrogenaz koenzimini serbestçe değiştirirken, SDH gibi bazı enzimler kovalent bağlı prostetik gruplara ihtiyaç duyar.

Key Concept

Flavin koenzimlerinin (FAD) prostetik grup olarak kovalent bağlanma özelliği ve süksinat dehidrogenazdaki spesifik histidin bağı.

Hints

1
Söz konusu enzim hem TCA döngüsünde hem de elektron transport zincirinde (Kompleks II) yer alır.
2
Bu yardımcı molekül riboflavin (B2B_2 vitamini) türevidir.
3
Çoğu dehidrogenaz serbest koenzim kullanırken, Kompleks II kovalent bağlı bir prostetik grup (histidin üzerinden) kullanmasıyla istisnadır.

Practice More

Diğer dehidrogenazların (örneğin laktat veya malat dehidrogenaz) kofaktör türlerini ve bağlanma özelliklerini karşılaştırarak konuyu pekiştirebilirsiniz.
Estimated Time:1m 10s
PreviousPage 5 / 8Next
Enzimler Practice Questions — TUS - Tıpta Uzmanlık Sınavı — Page 5 | Examkin