Proteinlerin üç boyutlu yapısında, amino asit yan zincirlerinin iyonizasyon davranışları ve buna bağlı olarak değerleri, çevrelerindeki yerel mikroçevreden (hidrofobik çekirdek, iyonik etkileşimler, hidrojen bağları vb.) önemli ölçüde etkilenir. Sulu çözeltideki değerlerine kıyasla, proteinin iç kısmındaki hidrofobik bir mikroçevrede yer alan bir Aspartat (Asp) ve bir Lizin (Lys) kalıntısının yan zincir değerlerindeki değişim eğilimi aşağıdakilerden hangisinde doğru olarak verilmiştir?
- Aspartat'ın değeri artar, Lizin'in değeri azalırCevap
- BAspartat'ın değeri azalır, Lizin'in değeri artar
- CHer iki amino asidin de yan zincir değerleri hidrofobik ortamda artış gösterir
- DHer iki amino asidin de yan zincir değerleri hidrofobik ortamda azalma gösterir
Cevap
Hidrofobik bir ortamda Aspartat'ın yan zincir değeri artarken, Lizin'in yan zincir değeri azalır.
Hidrofobik bir ortamda, yüklü olan türlerin ( ve ) oluşumu enerji açısından dezavantajlıdır. Bu nedenle denge, yüksüz formlar lehine kayar. Aspartat'ın yüksüz formu protonlanmış () halidir; asit protonu vermeye dirençli hale geldiği için değeri sulu çözeltiye göre yükselir. Lizin'in yüksüz formu ise deprotonlanmış () halidir; bazik grup protonu bırakmaya daha meyilli hale geldiği için (yani asitlik özelliği arttığı için) değeri düşer.
Adım Adım Çözüm
Anahtar Kavram
Yerel mikroçevre etkisi (Microenvironmental Effect on pKa)
İpuçları
1
Hidrofobik ortamlar, elektriksel yük taşımayan (nötr) formları tercih eder.
2
Aspartat'ın protonlanmış formu nötrdür, oysa Lizin'in deprotonlanmış formu nötrdür.
3
Eğer bir asit protonunu bırakmamak için direnç gösteriyorsa yükselir; protonu daha kolay bırakıyorsa düşer.
Daha Fazla Pratik
Fizyolojik pH'da (7.4) protein yüzeyinde yer alan bir Histidin ile proteinin iç cebinde yer alan bir Histidin'in protonlanma durumlarını karşılaştırınız.
Tahmini Süre:1m 30s